[日本語] English
万見
- EMDB-18550: Turret of Haloferax tailed virus 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18550
タイトルTurret of Haloferax tailed virus 1
マップデータ
試料
  • ウイルス: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: gp30
  • タンパク質・ペプチド: Prokaryotic polysaccharide deacetylase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードArcheal virus / turret / turret capsid interface / Mg ions / VIRUS
機能・相同性NodB homology domain / Polysaccharide deacetylase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / carbohydrate metabolic process / Prokaryotic polysaccharide deacetylase
機能・相同性情報
生物種Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Zhang D / Daum B / Isupov MN / McLaren M
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM resolves the structure of the archaeal dsDNA virus HFTV1 from head to tail.
著者: Daniel X Zhang / Michail N Isupov / Rebecca M Davies / Sabine Schwarzer / Mathew McLaren / William S Stuart / Vicki A M Gold / Hanna M Oksanen / Tessa E F Quax / Bertram Daum /
要旨: While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common ...While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common origin and do they infect their hosts in similar ways? Answering these questions requires high-resolution structural insights, yet no complete atomic models of archaeal viruses have been available. Here, we present the near-atomic resolution structure of Haloferax tailed virus 1 (HFTV1), an archaeal virus thriving in extreme salinity. Using cryo-electron microscopy, we resolve the architecture and assembly of all structural proteins and capture conformational transitions associated with DNA ejection. Our data reveal genome spooling within the capsid and identify putative receptor-binding and catalytic sites for host recognition and infection. These findings uncover key mechanisms of archaeal virus assembly, principles of virus-host interactions, and evolutionary links connecting archaeal, bacterial, and eukaryotic viruses.
履歴
登録2023年10月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月9日-
マップ公開2024年10月9日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_18550.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18550.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.17 Å/pix.
x 256 pix.
= 299.776 Å		1.17 Å/pix.
x 256 pix.
= 299.776 Å		1.17 Å/pix.
x 256 pix.
= 299.776 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.171 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.04071939 - 0.08901972
平均 (標準偏差)-0.00011617075 (±0.004884734)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 299.776 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: #1

ファイルemd_18550_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_18550_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_18550_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Haloferax tailed virus 1

全体名称: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: gp30
  • タンパク質・ペプチド: Prokaryotic polysaccharide deacetylase
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

-
超分子 #1: Haloferax tailed virus 1

超分子名称: Haloferax tailed virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2 / NCBI-ID: 2507575 / 生物種: Haloferax tailed virus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Haloferax gibbonsii (古細菌)

-
分子 #1: Prokaryotic polysaccharide deacetylase

分子名称: Prokaryotic polysaccharide deacetylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
分子量理論値: 45.242082 KDa
配列文字列: MTGLNPDGLG RTAAFSNTSA ESVSAVDATI DRLYAQDRIE IPTDSRQLFS TRGTVLRNFE DLSGWTANIG SLSAETSDVY VGSQSARLT ASSSAVDIRY SFGTAQDFTG KGFSMALKRI DVSGSSDSTP IKIRLVDGNT NYRTFSARCR PGGGDEWGRR D FGFESEDT ...文字列:
MTGLNPDGLG RTAAFSNTSA ESVSAVDATI DRLYAQDRIE IPTDSRQLFS TRGTVLRNFE DLSGWTANIG SLSAETSDVY VGSQSARLT ASSSAVDIRY SFGTAQDFTG KGFSMALKRI DVSGSSDSTP IKIRLVDGNT NYRTFSARCR PGGGDEWGRR D FGFESEDT GFDVTNVQTM TVTTNSRSSI DILVDDIRVV DSSGTGQVIV TIDDVHTGDK TAAEVFGRYG IPIGLAANAK FL DQSSSKL TTQEFKDLLA KPHVYAVNHG YNHYDYGSYS IDEIEDDVIR GKYELQDLGV REPNINHYVY PSGNYAQESI DML SNYHVM SWGTGAESFD ALTPNQLTSP WHNLRCSFDS GTAEAEQAVN DAATYNQTAH IYFHSDNVTQ SEMESVAQTI NSAD VTPIT LMDFYNQQ

UniProtKB: Prokaryotic polysaccharide deacetylase

-
分子 #2: gp30

分子名称: gp30 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
分子量理論値: 12.005731 KDa
配列文字列:
MTDTIVNVQG SFFSASASGV ADTESLLIDP QDAKFGAIEI HNIA(NEP)GGSVD VELLTSSDDT ELVEDAAVTL DSFTGE GIS QGNQIEASDN TNTYIRITNT SGGAIDIIAT GREVSQ

-
分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 21 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 54.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0-beta) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 267124
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Initial model type: in silico model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8qpg:
Turret of Haloferax tailed virus 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る