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万見
- EMDB-13974: Desensitized state of GluA1/2 AMPA receptor in complex with TARP-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13974
タイトルDesensitized state of GluA1/2 AMPA receptor in complex with TARP-gamma 8 (LBD)
マップデータPostprocessed map obtained after focused refinement of the LBD region of the complex GluA1/2/TARP8 in desensitised state
試料
  • 複合体: Complex between GluA1/2 AMPA receptor and auxiliary subunit TARP gamma8
    • タンパク質・ペプチド: GluA1 AMPA glutamate receptor 1, Flip isoform
    • タンパク質・ペプチド: AMPA Glutamate Receptor 2, flip isoform, Q/R edited
    • タンパク質・ペプチド: TARP-gamma 8
キーワードglutamate / AMPA receptor / TARPs / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex ...Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / neuron spine / myosin V binding / Trafficking of AMPA receptors / channel regulator activity / regulation of AMPA receptor activity / LGI-ADAM interactions / proximal dendrite / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / protein phosphatase 2B binding / response to arsenic-containing substance / cellular response to dsRNA / cellular response to L-glutamate / dendritic spine membrane / long-term synaptic depression / Synaptic adhesion-like molecules / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / response to morphine / neuronal cell body membrane / spine synapse / dendritic spine neck / protein kinase A binding / dendritic spine head / peptide hormone receptor binding / cellular response to amine stimulus / response to psychosocial stress / spinal cord development / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / adenylate cyclase binding / ionotropic glutamate receptor complex / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / conditioned place preference / excitatory synapse / response to electrical stimulus / regulation of receptor recycling / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / positive regulation of synaptic transmission / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neuronal action potential / voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / synapse assembly / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic membrane / SNARE binding / dendritic shaft / calcium channel regulator activity / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to cocaine / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / cellular response to amino acid stimulus / neuromuscular junction / response to nutrient levels / establishment of protein localization / response to peptide hormone / postsynaptic density membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.78 Å
データ登録者Herguedas B / Kohegyi B / Dohrke JN / Watson JF / Zhang D / Ho H / Shaikh SH / Lape R / Krieger JM / Greger IH
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N002113/1 英国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2019-106284GA-I00 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Mechanisms underlying TARP modulation of the GluA1/2-γ8 AMPA receptor.
著者: Beatriz Herguedas / Bianka K Kohegyi / Jan-Niklas Dohrke / Jake F Watson / Danyang Zhang / Hinze Ho / Saher A Shaikh / Remigijus Lape / James M Krieger / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate rapid signal transmission at excitatory synapses in the brain. Glutamate binding to the receptor's ligand-binding domains (LBDs) leads to ion channel ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate rapid signal transmission at excitatory synapses in the brain. Glutamate binding to the receptor's ligand-binding domains (LBDs) leads to ion channel activation and desensitization. Gating kinetics shape synaptic transmission and are strongly modulated by transmembrane AMPAR regulatory proteins (TARPs) through currently incompletely resolved mechanisms. Here, electron cryo-microscopy structures of the GluA1/2 TARP-γ8 complex, in both open and desensitized states (at 3.5 Å), reveal state-selective engagement of the LBDs by the large TARP-γ8 loop ('β1'), elucidating how this TARP stabilizes specific gating states. We further show how TARPs alter channel rectification, by interacting with the pore helix of the selectivity filter. Lastly, we reveal that the Q/R-editing site couples the channel constriction at the filter entrance to the gate, and forms the major cation binding site in the conduction path. Our results provide a mechanistic framework of how TARPs modulate AMPAR gating and conductance.
履歴
登録2021年12月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月23日-
マップ公開2022年2月23日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0143
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0143
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13974.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13974.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed map obtained after focused refinement of the LBD region of the complex GluA1/2/TARP8 in desensitised state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0143 / ムービー #1: 0.0143
最小 - 最大-0.029665634 - 0.07284149
平均 (標準偏差)0.00008071598 (±0.0011822453)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 339.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z339.200339.200339.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0300.0730.000

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1 obtained in 3D refinement

ファイルemd_13974_half_map_1.map
注釈Half map 1 obtained in 3D refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 obtained in 3D refinement

ファイルemd_13974_half_map_2.map
注釈Half map 2 obtained in 3D refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex between GluA1/2 AMPA receptor and auxiliary subunit TARP ...

全体名称: Complex between GluA1/2 AMPA receptor and auxiliary subunit TARP gamma8
要素
  • 複合体: Complex between GluA1/2 AMPA receptor and auxiliary subunit TARP gamma8
    • タンパク質・ペプチド: GluA1 AMPA glutamate receptor 1, Flip isoform
    • タンパク質・ペプチド: AMPA Glutamate Receptor 2, flip isoform, Q/R edited
    • タンパク質・ペプチド: TARP-gamma 8

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超分子 #1: Complex between GluA1/2 AMPA receptor and auxiliary subunit TARP ...

超分子名称: Complex between GluA1/2 AMPA receptor and auxiliary subunit TARP gamma8
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: GluA2 and TARP8 are expressed as a tandem construct
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 490 KDa

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分子 #1: GluA1 AMPA glutamate receptor 1, Flip isoform

分子名称: GluA1 AMPA glutamate receptor 1, Flip isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKGV YAIFGFYERR TVNMLTSFCG ALHVCFITPS FPVDTSNQFV LQLRPELQEA LISIIDHYKW QTFVYIYDAD RGLSVLQRVL ...文字列:
MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKGV YAIFGFYERR TVNMLTSFCG ALHVCFITPS FPVDTSNQFV LQLRPELQEA LISIIDHYKW QTFVYIYDAD RGLSVLQRVL DTAAEKNWQV TAVNILTTTE EGYRMLFQDL EKKKERLVVV DCESERLNAI LGQIVKLEKN GIGYHYILAN LGFMDIDLNK FKESGANVTG FQLVNYTDTI PARIMQQWRT SDSRDHTRVD WKRPKYTSAL TYDGVKVMAE AFQSLRRQRI DISRRGNAGD CLANPAVPWG QGIDIQRALQ QVRFEGLTGN VQFNEKGRRT NYTLHVIEMK HDGIRKIGYW NEDDKFVPAA TDAQAGGDNS SVQNRTYIVT TILEDPYVML KKNANQFEGN DRYEGYCVEL AAEIAKHVGY SYRLEIVSDG KYGARDPDTK AWNGMVGELV YGRADVAVAP LTITLVREEV IDFSKPFMSL GISIMIKKPQ KSKPGVFSFL DPLAYEIWMC IVFAYIGVSV VLFLVSRFSP YEWHSEEFEE GRDQTTSDQS NEFGIFNSLW FSLGAFMQQG CDISPRSLSG RIVGGVWWFF TLIIISSYTA NLAAFLTVER MVSPIESAED LAKQTEIAYG TLEAGSTKEF FRRSKIAVFE KMWTYMKSAE PSVFVRTTEE GMIRVRKSKG KYAYLLESTM NEYIEQRKPC DTMKVGGNLD SKGYGIATPK GSALRGPVNL AVLKLSEQGV LDKLKSKWWY DKGECGSKDS GSKDKTSALS LSNVAGVFYI LIGGLGLAML VALIEFCYKS RSESKRMKGF CLIPQQSINE AIRTSTLPRN SGAGASGGGG SGENGRVVSQ DFPKSMQSIP CMSHSSGMPL GATGL

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分子 #2: AMPA Glutamate Receptor 2, flip isoform, Q/R edited

分子名称: AMPA Glutamate Receptor 2, flip isoform, Q/R edited / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIFG FYDKKSVNTI TSFCGTLHVS FITPSFPTDG THPFVIQMRP DLKGALLSLI EYYQWDKFAY LYDSDRGLST LQAVLDSAAE ...文字列:
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分子 #3: TARP-gamma 8

分子名称: TARP-gamma 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GESLKRWNEE RGLWCEKGVQ VLLTTIGAFA AFGLMTIAIS TDYWLYTRAL ICNTTNLTAG DDGPPHRGGS GSSEKKDPGG LTHSGLWRIC CLEGLKRGVC VKINHFPEDT DYDHDSAEYL LRVVRASSIF PILSAILLLL GGVCVAASRV YKSKRNIILG AGILFVAAGL ...文字列:
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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 25 mM TRIS 150 mM NaCl 0.02 % GDN 87 uM CTZ 100 mM L-Glu
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3-4 second blots.
詳細Sample was incubated with 87 uM CTZ for 30 minutes and 100 mM L-Glutamate was added before grid preparation

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9664 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.34 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Initial model was obtained in Relion
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 105918
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7qhh


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細This map was used for guiding manual model building in Coot of the LBD region in PDB code 7QHH (map 13972).
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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