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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13933
タイトルFocused refined map of the TPR lobe of the Anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C)
マップデータFocused refined map (sharpened with deepEMhancer) of the TPR lobe of the Anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C)
試料
  • 複合体: Anaphase-promoting complex (APC/C) bound to co-activator Cdh1
キーワードAPC/C / cyclosome / Cdc20 / Cdh1 / ubiquitination / Emi1 / mitosis / Cell cycle
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Hoefler A / Yu J / Chang L / Zhang Z / Yang J / Boland A / Barford D
資金援助 スイス, 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation310030_185235 スイス
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/6 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of apo-APC/C and APC/C complexes provide insights into APC/C regulation.
著者: Anna Höfler / Jun Yu / Jing Yang / Ziguo Zhang / Leifu Chang / Stephen H McLaughlin / Geoffrey W Grime / Elspeth F Garman / Andreas Boland / David Barford /
要旨: APC/C is a multi-subunit complex that functions as a master regulator of cell division. It controls progression through the cell cycle by timely marking mitotic cyclins and other cell cycle ...APC/C is a multi-subunit complex that functions as a master regulator of cell division. It controls progression through the cell cycle by timely marking mitotic cyclins and other cell cycle regulatory proteins for degradation. The APC/C itself is regulated by the sequential action of its coactivator subunits CDC20 and CDH1, post-translational modifications, and its inhibitory binding partners EMI1 and the mitotic checkpoint complex. In this study, we took advantage of developments in cryo-electron microscopy to determine the structures of human APC/C and apo-APC/C at 2.9 Å and 3.2 Å resolution, respectively, providing insights into the regulation of APC/C activity. The high-resolution maps allow the unambiguous assignment of an α-helix to the N-terminus of CDH1 (CDH1) in the APC/C ternary complex. We also identify a zinc-binding module in APC2 that confers structural stability to the complex, and we confirm the presence of zinc ions experimentally. Finally, due to the higher resolution and well defined density of these maps, we are able to build, aided by AlphaFold predictions, several intrinsically disordered regions in different APC/C subunits that likely play a role in proper APC/C assembly and regulation of its activity.
履歴
登録2021年12月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月22日-
マップ公開2021年12月22日-
更新2025年1月29日-
現状2025年1月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13933.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13933.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused refined map (sharpened with deepEMhancer) of the TPR lobe of the Anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 360 pix.
= 385.2 Å		1.07 Å/pix.
x 360 pix.
= 385.2 Å		1.07 Å/pix.
x 360 pix.
= 385.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.085 / ムービー #1: 0.085
最小 - 最大-0.03774307 - 1.9113202
平均 (標準偏差)0.0023139876 (±0.033902943)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 385.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z385.200385.200385.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0381.9110.002

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添付データ

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追加マップ: Focused refined map (unsharpened) of the TPR lobe...

ファイルemd_13933_additional_1.map
注釈Focused refined map (unsharpened) of the TPR lobe of the Anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of the TPR lobe of...

ファイルemd_13933_half_map_1.map
注釈Half map A of the TPR lobe of the Anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of the TPR lobe of...

ファイルemd_13933_half_map_2.map
注釈Half map B of the TPR lobe of the Anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Anaphase-promoting complex (APC/C) bound to co-activator Cdh1

全体名称: Anaphase-promoting complex (APC/C) bound to co-activator Cdh1
要素
  • 複合体: Anaphase-promoting complex (APC/C) bound to co-activator Cdh1

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超分子 #1: Anaphase-promoting complex (APC/C) bound to co-activator Cdh1

超分子名称: Anaphase-promoting complex (APC/C) bound to co-activator Cdh1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#16
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.2 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHepes2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
200.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 8297 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1800000 / 詳細: The particles were automatically selected
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.2) / ソフトウェア - 詳細: Local refinement / 使用した粒子像数: 364331
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.2)
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1 beta)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4ui9


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 80

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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