[日本語] English
万見
- EMDB-13762: GroEL - PrP complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13762
タイトルGroEL - PrP complex
マップデータC1 map of GroEL-PrP complex
試料
  • 複合体: Complex of GroEL with Prion protein
    • 複合体: GroEL
      • タンパク質・ペプチド: GroEL
    • 複合体: Prion protein
      • タンパク質・ペプチド: Prion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Ovis aries (ヒツジ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Moiseenko AV / Pichkur EB / Kudryavtseva SS / Stanishneva-Konovalova TB
資金援助 ロシア, 1件
OrganizationGrant number国
Russian Science Foundation19-74-20055 ロシア
引用ジャーナル: Biomedicines / 年: 2021
タイトル: Structural and Computational Study of the GroEL-Prion Protein Complex.
著者: Aleksandra A Mamchur / Andrei V Moiseenko / Irina S Panina / Igor A Yaroshevich / Sofia S Kudryavtseva / Evgeny B Pichkur / Olga S Sokolova / Vladimir I Muronetz / Tatiana B Stanishneva-Konovalova /
要旨: The molecular chaperone GroEL is designed to promote protein folding and prevent aggregation. However, the interaction between GroEL and the prion protein, PrP, could lead to pathogenic ...The molecular chaperone GroEL is designed to promote protein folding and prevent aggregation. However, the interaction between GroEL and the prion protein, PrP, could lead to pathogenic transformation of the latter to the aggregation-prone PrP form. Here, the molecular basis of the interactions in the GroEL-PrP complex is studied with cryo-EM and molecular dynamics approaches. The obtained cryo-EM structure shows PrP to be bound to several subunits of GroEL at the level of their apical domains. According to MD simulations, the disordered N-domain of PrP forms much more intermolecular contacts with GroEL. Upon binding to the GroEL, the N-domain of PrP begins to form short helices, while the C-domain of PrP exhibits a tendency to unfold its α2-helix. In the absence of the nucleotides in the system, these processes are manifested at the hundred nanoseconds to microsecond timescale.
履歴
登録2021年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月1日-
マップ公開2021年12月1日-
更新2021年12月8日-
現状2021年12月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.041
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.041
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13762.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13762.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C1 map of GroEL-PrP complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 280 pix.
= 309.96 Å		1.11 Å/pix.
x 280 pix.
= 309.96 Å		1.11 Å/pix.
x 280 pix.
= 309.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.107 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.041 / ムービー #1: 0.041
最小 - 最大-0.023144815 - 0.10889976
平均 (標準偏差)-0.0010228101 (±0.008039622)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 309.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1071.1071.107
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z309.960309.960309.960
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0230.109-0.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of GroEL with Prion protein

全体名称: Complex of GroEL with Prion protein
要素
  • 複合体: Complex of GroEL with Prion protein
    • 複合体: GroEL
      • タンパク質・ペプチド: GroEL
    • 複合体: Prion protein
      • タンパク質・ペプチド: Prion protein

-
超分子 #1: Complex of GroEL with Prion protein

超分子名称: Complex of GroEL with Prion protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

-
超分子 #2: GroEL

超分子名称: GroEL / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

-
超分子 #3: Prion protein

超分子名称: Prion protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: AAKDVKFGND ARVKMLRGVN VLADAVKVTL GPKGRNVVLD KSFGAPTITK DGVSVAREIE LEDKFENMGA QMVKEVASKA NDAAGDGTTT ATVLAQAIIT EGLKAVAAGM NPMDLKRGID KAVTAAVEEL KALSVPCSDS KAIAQVGTIS ANSDETVGKL IAEAMDKVGK ...文字列:
AAKDVKFGND ARVKMLRGVN VLADAVKVTL GPKGRNVVLD KSFGAPTITK DGVSVAREIE LEDKFENMGA QMVKEVASKA NDAAGDGTTT ATVLAQAIIT EGLKAVAAGM NPMDLKRGID KAVTAAVEEL KALSVPCSDS KAIAQVGTIS ANSDETVGKL IAEAMDKVGK EGVITVEDGT GLQDELDVVE GMQFDRGYLS PYFINKPETG AVELESPFIL LADKKISNIR EMLPVLEAVA KAGKPLLIIA EDVEGEALAT LVVNTMRGIV KVAAVKAPGF GDRRKAMLQD IATLTGGTVI SEEIGMELEK ATLEDLGQAK RVVINKDTTT IIDGVGEEAA IQGRVAQIRQ QIEEATSDYD REKLQERVAK LAGGVAVIKV GAATEVEMKE KKARVEDALH ATRAAVEEGV VAGGGVALIR VASKLADLRG QNEDQNVGIK VALRAMEAPL RQIVLNCGEE PSVVANTVKG GDGNYGYNAA TEEYGNMIDM GILDPTKVTR SALQYAASVA GLMITTECMV TDLPKNDAAD LGAAGGMGGM GGMGGMM

-
分子 #2: Prion protein

分子名称: Prion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SKKRPKPGGG WNTGGSRYPG QGSPGGNRYP PQGGGGWGQP HGGGWGQPHG GGWGQPHGGG WGQPHGGGGW GQGGSHSQWN KPSKPKTNMK HVAGAAAAGA VVGGLGGYML GSAMSRPLIH FGNDYEDRYY RENMYRYPNQ VYYRPVDRYS NQNNFVHDCV NITVKQHTVT ...文字列:
SKKRPKPGGG WNTGGSRYPG QGSPGGNRYP PQGGGGWGQP HGGGWGQPHG GGWGQPHGGG WGQPHGGGGW GQGGSHSQWN KPSKPKTNMK HVAGAAAAGA VVGGLGGYML GSAMSRPLIH FGNDYEDRYY RENMYRYPNQ VYYRPVDRYS NQNNFVHDCV NITVKQHTVT TTTKGENFTE TDIKIMERVV EQMCITQYQR ESQAYYQRGA

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.5 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 1621 / 平均電子線量: 100.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.05 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 154000
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Initial model generated in Relion with SGD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
詳細: Final reconstruction was performed on C2-symmetry expanded dataset with the mask encapsulating one of the GroEL rings along with the PrP volume. The other ring density was subjected to particle subtraction.
使用した粒子像数: 82300
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
詳細: The classification performed on C2-symmetry expanded dataset with the mask encapsulating one of the GroEL rings along with the PrP volume. The other ring density was subjected to particle subtraction.
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る