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万見
- EMDB-13384: Core human replisome minus CLASPIN -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13384
タイトルCore human replisome minus CLASPIN
マップデータFULL
試料
  • 複合体: Core human replisome
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to bleomycin / DNA secondary structure binding / detection of abiotic stimulus / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / replication fork arrest / Switching of origins to a post-replicative state / cell cycle phase transition / Unwinding of DNA / DNA replication initiation / epsilon DNA polymerase complex ...cellular response to bleomycin / DNA secondary structure binding / detection of abiotic stimulus / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / replication fork arrest / Switching of origins to a post-replicative state / cell cycle phase transition / Unwinding of DNA / DNA replication initiation / epsilon DNA polymerase complex / DNA strand elongation involved in mitotic DNA replication / GINS complex / mitotic DNA replication preinitiation complex assembly / cellular response to cisplatin / cellular response to hydroxyurea / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / anaphase-promoting complex binding / alpha DNA polymerase:primase complex / activation of protein kinase activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / mitotic DNA replication / DNA replication checkpoint signaling / CMG complex / regulation of phosphorylation / DNA replication proofreading / DNA replication preinitiation complex / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / MCM complex / replication fork protection complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / inner cell mass cell proliferation / positive regulation of double-strand break repair / branching morphogenesis of an epithelial tube / DNA synthesis involved in DNA repair / DNA strand elongation involved in DNA replication / cochlea development / Apoptotic cleavage of cellular proteins / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / replication fork processing / nuclear replication fork / DNA replication origin binding / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / embryonic organ development / error-prone translesion synthesis / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / base-excision repair, gap-filling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to interleukin-4 / enzyme activator activity / DNA damage checkpoint signaling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / morphogenesis of an epithelium / Assembly of the pre-replicative complex / lung development / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / multicellular organism growth / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / G1/S transition of mitotic cell cycle / circadian rhythm / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular senescence / cellular response to xenobiotic stimulus / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / peptidyl-serine phosphorylation / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA helicase / histone binding / DNA-directed DNA polymerase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / DNA replication / Ub-specific processing proteases / ciliary basal body
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase epsilon subunit B, N-terminal / DNA polymerases epsilon N terminal / : / WDHD1 HMG box / WDHD1 first WD40 domain / Claspin / Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / Chromosome segregation in meiosis protein 3 / TIPIN/Csm3/Swi3 ...DNA polymerase epsilon subunit B, N-terminal / DNA polymerases epsilon N terminal / : / WDHD1 HMG box / WDHD1 first WD40 domain / Claspin / Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / Chromosome segregation in meiosis protein 3 / TIPIN/Csm3/Swi3 / Replication Fork Protection Component Swi3 / Zinc finger domain of DNA polymerase-epsilon / DNA polymerase epsilon, subunit B / Timeless, N-terminal / Timeless / Timeless protein / : / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / DNA replication licensing factor MCM2-like, winged-helix domain / : / : / DNA polymerase epsilon catalytic subunit A, thumb domain / Zinc finger domain of DNA polymerase-epsilon / DNA polymerase epsilon, catalytic subunit A, C-terminal / DNA polymerase epsilon catalytic subunit / Domain of unknown function (DUF1744) / DUF1744 / : / PSF3 N-terminal domain / CDC45 family / DNA replication complex GINS protein Psf2 / CDC45 / GINS complex, subunit Psf3 / DNA replication complex GINS protein SLD5, C-terminal / GINS complex, subunit Psf3 superfamily / GINS complex protein Sld5, alpha-helical domain / DNA replication complex GINS protein SLD5 C-terminus / GINS complex, subunit Psf1 / GINS complex subunit Sld5 / GINS subunit, domain A / GINS, helical bundle-like domain superfamily / GINS complex protein helical bundle domain / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / : / MCM5, C-terminal domain / DNA replication licensing factor Mcm5 / DNA replication licensing factor Mcm3 / Mini-chromosome maintenance complex protein 4 / MCM3-like, winged helix domain / DNA replication licensing factor Mcm6 / DNA replication licensing factor Mcm7 / Mcm6, C-terminal winged-helix domain / MCM6 C-terminal winged-helix domain / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / DNA polymerase family B, thumb domain / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 45 homolog / WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / DNA replication licensing factor MCM3 / DNA replication licensing factor MCM4 / DNA replication licensing factor MCM5 / DNA replication licensing factor MCM7 / DNA replication licensing factor MCM2 / DNA polymerase epsilon subunit 2 / DNA polymerase epsilon catalytic subunit A / DNA replication licensing factor MCM6 ...Cell division control protein 45 homolog / WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / DNA replication licensing factor MCM3 / DNA replication licensing factor MCM4 / DNA replication licensing factor MCM5 / DNA replication licensing factor MCM7 / DNA replication licensing factor MCM2 / DNA polymerase epsilon subunit 2 / DNA polymerase epsilon catalytic subunit A / DNA replication licensing factor MCM6 / DNA replication complex GINS protein PSF1 / DNA replication complex GINS protein SLD5 / DNA replication complex GINS protein PSF3 / TIMELESS-interacting protein / Claspin / Protein timeless homolog / DNA replication complex GINS protein PSF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Jones MJ / Yeeles JTP
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Structure of a human replisome shows the organisation and interactions of a DNA replication machine.
著者: Morgan L Jones / Yasemin Baris / Martin R G Taylor / Joseph T P Yeeles /
要旨: The human replisome is an elaborate arrangement of molecular machines responsible for accurate chromosome replication. At its heart is the CDC45-MCM-GINS (CMG) helicase, which, in addition to ...The human replisome is an elaborate arrangement of molecular machines responsible for accurate chromosome replication. At its heart is the CDC45-MCM-GINS (CMG) helicase, which, in addition to unwinding the parental DNA duplex, arranges many proteins including the leading-strand polymerase Pol ε, together with TIMELESS-TIPIN, CLASPIN and AND-1 that have key and varied roles in maintaining smooth replisome progression. How these proteins are coordinated in the human replisome is poorly understood. We have determined a 3.2 Å cryo-EM structure of a human replisome comprising CMG, Pol ε, TIMELESS-TIPIN, CLASPIN and AND-1 bound to replication fork DNA. The structure permits a detailed understanding of how AND-1, TIMELESS-TIPIN and Pol ε engage CMG, reveals how CLASPIN binds to multiple replisome components and identifies the position of the Pol ε catalytic domain. Furthermore, the intricate network of contacts contributed by MCM subunits and TIMELESS-TIPIN with replication fork DNA suggests a mechanism for strand separation.
履歴
登録2021年8月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月10日-
マップ公開2021年11月10日-
更新2021年12月22日-
現状2021年12月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.278
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.278
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13384.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13384.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈FULL
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.278 / ムービー #1: 0.278
最小 - 最大-0.63454646 - 1.6280625
平均 (標準偏差)0.0022234642 (±0.05291575)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z440.000440.000440.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.6351.6280.002

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13384_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: HALF 1

ファイルemd_13384_half_map_1.map
注釈HALF 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: HALF 2

ファイルemd_13384_half_map_2.map
注釈HALF 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Core human replisome

全体名称: Core human replisome
要素
  • 複合体: Core human replisome

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超分子 #1: Core human replisome

超分子名称: Core human replisome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#19
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 39.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 490000
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 108000
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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