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- EMDB-12802: Resting state full-length GluA1/A2 heterotertramer in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12802
タイトルResting state full-length GluA1/A2 heterotertramer in complex with TARP gamma 8 and CNIH2
マップデータComposite map of full-length GluA1/A2 heteromer in complex with TARP gamma 8 and CNIH2 at resting state
試料
  • 複合体: GluA1/A2 heterotertramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein cornichon homolog 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
  • リガンド: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: CHOLESTEROL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor localization to synapse / negative regulation of anterograde synaptic vesicle transport / Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential ...negative regulation of receptor localization to synapse / negative regulation of anterograde synaptic vesicle transport / Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / localization within membrane / cellular response to ammonium ion / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / response to sucrose / proximal dendrite / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / L-type voltage-gated calcium channel complex / LGI-ADAM interactions / myosin V binding / Trafficking of AMPA receptors / neuron spine / cellular response to dsRNA / cellular response to L-glutamate / regulation of AMPA receptor activity / conditioned place preference / neurotransmitter receptor internalization / protein phosphatase 2B binding / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of NMDA receptor activity / long-term synaptic depression / response to morphine / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / protein kinase A binding / peptide hormone receptor binding / response to psychosocial stress / spine synapse / dendritic spine neck / spinal cord development / dendritic spine head / neuronal cell body membrane / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / ligand-gated monoatomic cation channel activity / channel regulator activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / cellular response to organic cyclic compound / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / excitatory synapse / adenylate cyclase binding / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / cellular response to glycine / asymmetric synapse / postsynaptic density, intracellular component / calcium channel regulator activity / regulation of receptor recycling / neuronal action potential / G-protein alpha-subunit binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / voltage-gated calcium channel activity / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / response to electrical stimulus / long-term memory / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / vesicle-mediated transport / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / synapse assembly / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to nutrient levels / regulation of membrane potential / SNARE binding / dendritic shaft / response to cocaine
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Protein cornichon homolog 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhang D / Watson JF / Matthews PM / Cais O / Greger IH
資金援助2件
OrganizationGrant number
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N002113/1
引用ジャーナル: Nature / : 2021
タイトル: Gating and modulation of a hetero-octameric AMPA glutamate receptor.
著者: Danyang Zhang / Jake F Watson / Peter M Matthews / Ondrej Cais / Ingo H Greger /
要旨: AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory transmission in the brain and enable the synaptic plasticity that underlies learning. A diverse array of AMPAR signalling complexes are ...AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory transmission in the brain and enable the synaptic plasticity that underlies learning. A diverse array of AMPAR signalling complexes are established by receptor auxiliary subunits, which associate with the AMPAR in various combinations to modulate trafficking, gating and synaptic strength. However, their mechanisms of action are poorly understood. Here we determine cryo-electron microscopy structures of the heteromeric GluA1-GluA2 receptor assembled with both TARP-γ8 and CNIH2, the predominant AMPAR complex in the forebrain, in both resting and active states. Two TARP-γ8 and two CNIH2 subunits insert at distinct sites beneath the ligand-binding domains of the receptor, with site-specific lipids shaping each interaction and affecting the gating regulation of the AMPARs. Activation of the receptor leads to asymmetry between GluA1 and GluA2 along the ion conduction path and an outward expansion of the channel triggers counter-rotations of both auxiliary subunit pairs, promoting the active-state conformation. In addition, both TARP-γ8 and CNIH2 pivot towards the pore exit upon activation, extending their reach for cytoplasmic receptor elements. CNIH2 achieves this through its uniquely extended M2 helix, which has transformed this endoplasmic reticulum-export factor into a powerful AMPAR modulator that is capable of providing hippocampal pyramidal neurons with their integrative synaptic properties.
履歴
登録2021年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月9日-
マップ公開2021年6月9日-
更新2021年6月30日-
現状2021年6月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7oca
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12802.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of full-length GluA1/A2 heteromer in complex with TARP gamma 8 and CNIH2 at resting state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å
1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å
1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.11846892 - 0.19506866
平均 (標準偏差)0.00041069533 (±0.0039709494)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 342.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z342.400342.400342.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ727265
NX/NY/NZ157157169
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.1180.1950.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GluA1/A2 heterotertramer in complex with auxiliary subunits TARP ...

全体名称: GluA1/A2 heterotertramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
要素
  • 複合体: GluA1/A2 heterotertramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein cornichon homolog 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
  • リガンド: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: GluA1/A2 heterotertramer in complex with auxiliary subunits TARP ...

超分子名称: GluA1/A2 heterotertramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 527 KDa

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分子 #1: Glutamate receptor 1

分子名称: Glutamate receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 102.66193 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKG VYAIFGFYER RTVNMLTSFC GALHVCFITP SFPVDTSNQF VLQLRPELQE ALISIIDHYK WQTFVYIYDA D RGLSVLQR ...文字列:
MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKG VYAIFGFYER RTVNMLTSFC GALHVCFITP SFPVDTSNQF VLQLRPELQE ALISIIDHYK WQTFVYIYDA D RGLSVLQR VLDTAAEKNW QVTAVNILTT TEEGYRMLFQ DLEKKKERLV VVDCESERLN AILGQIVKLE KNGIGYHYIL AN LGFMDID LNKFKESGAN VTGFQLVNYT DTIPARIMQQ WRTSDSRDHT RVDWKRPKYT SALTYDGVKV MAEAFQSLRR QRI DISRRG NAGDCLANPA VPWGQGIDIQ RALQQVRFEG LTGNVQFNEK GRRTNYTLHV IEMKHDGIRK IGYWNEDDKF VPAA TDAQA GGDNSSVQNR TYIVTTILED PYVMLKKNAN QFEGNDRYEG YCVELAAEIA KHVGYSYRLE IVSDGKYGAR DPDTK AWNG MVGELVYGRA DVAVAPLTIT LVREEVIDFS KPFMSLGISI MIKKPQKSKP GVFSFLDPLA YEIWMCIVFA YIGVSV VLF LVSRFSPYEW HSEEFEEGRD QTTSDQSNEF GIFNSLWFSL GAFMQQGCDI SPRSLSGRIV GGVWWFFTLI IISSYTA NL AAFLTVERMV SPIESAEDLA KQTEIAYGTL EAGSTKEFFR RSKIAVFEKM WTYMKSAEPS VFVRTTEEGM IRVRKSKG K YAYLLESTMN EYIEQRKPCD TMKVGGNLDS KGYGIATPKG SALRGPVNLA VLKLSEQGVL DKLKSKWWYD KGECGSKDS GSKDKTSALS LSNVAGVFYI LIGGLGLAML VALIEFCYKS RSESKRMKGF CLIPQQSINE AIRTSTLPRN SGAGASGGGG SGENGRVVS QDFPKSMQSI PCMSHSSGMP LGATGL

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分子 #2: Glutamate receptor 2

分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 96.247055 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIF GFYDKKSVNT ITSFCGTLHV SFITPSFPTD GTHPFVIQMR PDLKGALLSL IEYYQWDKFA YLYDSDRGLS T LQAVLDSA ...文字列:
MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIF GFYDKKSVNT ITSFCGTLHV SFITPSFPTD GTHPFVIQMR PDLKGALLSL IEYYQWDKFA YLYDSDRGLS T LQAVLDSA AEKKWQVTAI NVGNINNDKK DETYRSLFQD LELKKERRVI LDCERDKVND IVDQVITIGK HVKGYHYIIA NL GFTDGDL LKIQFGGANV SGFQIVDYDD SLVSKFIERW STLEEKEYPG AHTATIKYTS ALTYDAVQVM TEAFRNLRKQ RIE ISRRGN AGDCLANPAV PWGQGVEIER ALKQVQVEGL SGNIKFDQNG KRINYTINIM ELKTNGPRKI GYWSEVDKMV VTLT ELPSG NDTSGLENKT VVVTTILESP YVMMKKNHEM LEGNERYEGY CVDLAAEIAK HCGFKYKLTI VGDGKYGARD ADTKI WNGM VGELVYGKAD IAIAPLTITL VREEVIDFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVV LFL VSRFSPYEWH TEEFEDGRET QSSESTNEFG IFNSLWFSLG AFMRQGCDIS PRSLSGRIVG GVWWFFTLII ISSYTAN LA AFLTVERMVS PIESAEDLSK QTEIAYGTLD SGSTKEFFRR SKIAVFDKMW TYMRSAEPSV FVRTTAEGVA RVRKSKGK Y AYLLESTMNE YIEQRKPCDT MKVGGNLDSK GYGIATPKGS SLGTPVNLAV LKLSEQGVLD KLKNKWWYDK GECGAKDSG SKEKTSALSL SNVAGVFYIL VGGLGLAMLV ALIEFCYKSR AEAKRMKVAK NPQNINPSSS

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分子 #3: Protein cornichon homolog 2

分子名称: Protein cornichon homolog 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 22.000605 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAFTFAAFCY MLTLVLCASL IFFVIWHIIA FDELRTDFKN PIDQGNPARA RERLKNIERI CCLLRKLVVP EYSIHGLFCL MFLCAAEWV TLGLNIPLLF YHLWRYFHRP ADGSEVMYDA VSIMNADILN YCQKESWCKL AFYLLSFFYY LYSMVYTLVS F ENLYFQSG GSTETSQVAP AYPYDVPDYA

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分子 #4: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit

分子名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 43.576004 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GESLKRWNEE RGLWCEKGVQ VLLTTIGAFA AFGLMTIAIS TDYWLYTRAL ICNTTNLTAG DDGPPHRGGS GSSEKKDPGG LTHSGLWRI CCLEGLKRGV CVKINHFPED TDYDHDSAEY LLRVVRASSI FPILSAILLL LGGVCVAASR VYKSKRNIIL G AGILFVAA ...文字列:
GESLKRWNEE RGLWCEKGVQ VLLTTIGAFA AFGLMTIAIS TDYWLYTRAL ICNTTNLTAG DDGPPHRGGS GSSEKKDPGG LTHSGLWRI CCLEGLKRGV CVKINHFPED TDYDHDSAEY LLRVVRASSI FPILSAILLL LGGVCVAASR VYKSKRNIIL G AGILFVAA GLSNIIGVIV YISANAGEPG PKRDEEKKNH YSYGWSFYFG GLSFILAEVI GVLAVNIYIE RSREAHCQSR SD LLKAGGG AGGSGGSGPS AILRLPSYRF RYRRRSRSSS RGSSEASPSR DASPGGPGGP GFASTDISMY TLSRDPSKGS VAA GLASAG GGGGGAGVGA YGGAAGAAGG GGTGSERDRG SSAGFLTLHN AFPKEAASGV TVTVTGPPAA PAPAPPAPAA PAPG TLSKE AAASNTNTLN RKLEVLFQ

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分子 #7: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-s...

分子名称: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / : E2Q
分子量理論値: 336.28 Da
Chemical component information

ChemComp-E2Q:
6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide / アンタゴニスト*YM

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分子 #8: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 6 / : NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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分子 #9: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 46 / : PC1
分子量理論値: 790.145 Da
Chemical component information

ChemComp-PC1:
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM

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分子 #10: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / : CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 218320
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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