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- EMDB-12523: Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12523
タイトルStructure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended
マップデータ3D refinement map.
試料
  • 複合体: Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用 / peptide hormone processing / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / peptidoglycan-based cell wall / protein processing / hydrolase activity / neuron projection / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region ...加水分解酵素; 酸無水物に作用 / peptide hormone processing / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / peptidoglycan-based cell wall / protein processing / hydrolase activity / neuron projection / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Type VII secretion system peptidase S8A, mycosin / Type VII secretion system EccB, repeat 1 domain / Type VII secretion system EccB / Type VII secretion system EccB, repeat 3 domain / Type VII secretion system ESX-1, transport TM domain B / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related ...Type VII secretion system peptidase S8A, mycosin / Type VII secretion system EccB, repeat 1 domain / Type VII secretion system EccB / Type VII secretion system EccB, repeat 3 domain / Type VII secretion system ESX-1, transport TM domain B / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Mycosin-5 / ESX-5 secretion system ATPase EccB5
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å
データ登録者Bunduc CM / Fahrenkamp D / Wald J / Ummels R / Bitter W / Houben ENG / Marlovits TC
資金援助 ドイツ, オランダ, European Union, 4件
OrganizationGrant number
German Research Foundation (DFG)INST 152/774-1 FUGG ドイツ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)864.12.006 オランダ
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission101030373European Union
German Research Foundation (DFG)FA1518/2-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / : 2021
タイトル: Structure and dynamics of a mycobacterial type VII secretion system.
著者: Catalin M Bunduc / Dirk Fahrenkamp / Jiri Wald / Roy Ummels / Wilbert Bitter / Edith N G Houben / Thomas C Marlovits /
要旨: Mycobacterium tuberculosis is the cause of one of the most important infectious diseases in humans, which leads to 1.4 million deaths every year. Specialized protein transport systems-known as ...Mycobacterium tuberculosis is the cause of one of the most important infectious diseases in humans, which leads to 1.4 million deaths every year. Specialized protein transport systems-known as type VII secretion systems (T7SSs)-are central to the virulence of this pathogen, and are also crucial for nutrient and metabolite transport across the mycobacterial cell envelope. Here we present the structure of an intact T7SS inner-membrane complex of M. tuberculosis. We show how the 2.32-MDa ESX-5 assembly, which contains 165 transmembrane helices, is restructured and stabilized as a trimer of dimers by the MycP protease. A trimer of MycP caps a central periplasmic dome-like chamber that is formed by three EccB dimers, with the proteolytic sites of MycP facing towards the cavity. This chamber suggests a central secretion and processing conduit. Complexes without MycP show disruption of the EccB periplasmic assembly and increased flexibility, which highlights the importance of MycP for complex integrity. Beneath the EccB-MycP chamber, dimers of the EccC ATPase assemble into three bundles of four transmembrane helices each, which together seal the potential central secretion channel. Individual cytoplasmic EccC domains adopt two distinctive conformations that probably reflect different secretion states. Our work suggests a previously undescribed mechanism of protein transport and provides a structural scaffold to aid in the development of drugs against this major human pathogen.
履歴
登録2021年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月26日-
マップ公開2021年5月26日-
更新2021年6月2日-
現状2021年6月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12523.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D refinement map.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00255 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.011664734 - 0.03277389
平均 (標準偏差)0.00019181508 (±0.0019596012)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z440.000440.000440.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ7297100
NX/NY/NZ181127145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0120.0330.000

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添付データ

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ハーフマップ: Half1 of 3D refinement map.

ファイルemd_12523_half_map_1.map
注釈Half1 of 3D refinement map.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half2 of 3D refinement map.

ファイルemd_12523_half_map_2.map
注釈Half2 of 3D refinement map.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended

全体名称: Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended
要素
  • 複合体: Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended

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超分子 #1: Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended

超分子名称: Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, EccC5 extended
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 2.32 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 59.5 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: Rotationally averaged 3D structure.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 149055

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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