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- EMDB-12177: The H/ACA RNP lobe of human telomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12177
タイトルThe H/ACA RNP lobe of human telomerase
マップデータ
試料
  • 複合体: Human telomerase H/ACA RNP lobe
    • 複合体: ribonucleoprotein and telomerase complex
    • 複合体: RNA
    • タンパク質・ペプチド: Telomerase Cajal body protein 1
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
    • RNA: RNA (92-MER)
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2
キーワードH/ACA RNP / ribonucleoprotein / complex / RNA / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere formation via telomerase / box H/ACA scaRNP complex / box H/ACA telomerase RNP complex / protein localization to Cajal body / snoRNA guided rRNA pseudouridine synthesis / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNP complex / box H/ACA sno(s)RNA 3'-end processing / pseudouridine synthesis ...telomere formation via telomerase / box H/ACA scaRNP complex / box H/ACA telomerase RNP complex / protein localization to Cajal body / snoRNA guided rRNA pseudouridine synthesis / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / rRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNP complex / box H/ACA sno(s)RNA 3'-end processing / pseudouridine synthesis / 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの / Cajal body organization / telomerase RNA stabilization / snRNA pseudouridine synthesis / box H/ACA snoRNA binding / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / mRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity / protein carrier chaperone / telomerase RNA localization to Cajal body / telomerase activity / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / scaRNA localization to Cajal body / RNA folding chaperone / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / U3 snoRNA binding / rRNA modification in the nucleus and cytosol / positive regulation of double-strand break repair / telomerase holoenzyme complex assembly / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Telomere Extension By Telomerase / RNA folding / telomere maintenance via telomerase / RNA processing / Cajal body / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of DNA repair / mRNA 3'-UTR binding / fibrillar center / rRNA processing / site of double-strand break / protein-folding chaperone binding / histone binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Gar1/Naf1 / H/ACA RNP complex subunit Gar1/Naf1, Cbf5-binding domain / Gar1/Naf1 RNA binding region / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily ...: / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Gar1/Naf1 / H/ACA RNP complex subunit Gar1/Naf1, Cbf5-binding domain / Gar1/Naf1 RNA binding region / tRNA pseudouridine synthase B family / Dyskerin-like / DKCLD (NUC011) domain / DKCLD (NUC011) domain / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nop10 superfamily / Nucleolar RNA-binding protein, Nop10p family / tRNA pseudouridylate synthase B, C-terminal / tRNA pseudouridylate synthase B C-terminal domain / Pseudouridine synthase II, N-terminal / TruB family pseudouridylate synthase (N terminal domain) / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / Putative RNA-binding Domain in PseudoUridine synthase and Archaeosine transglycosylase / PUA domain / PUA domain superfamily / PUA domain profile. / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / PUA-like superfamily / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / WD domain, G-beta repeat / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1 / Telomerase Cajal body protein 1 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2 / H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Nguyen THD / Ghanim GE
資金援助 英国, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/19 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM054198 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structure of human telomerase holoenzyme with bound telomeric DNA.
著者: George E Ghanim / Adam J Fountain / Anne-Marie M van Roon / Ramya Rangan / Rhiju Das / Kathleen Collins / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Telomerase adds telomeric repeats at chromosome ends to compensate for the telomere loss that is caused by incomplete genome end replication. In humans, telomerase is upregulated during embryogenesis ...Telomerase adds telomeric repeats at chromosome ends to compensate for the telomere loss that is caused by incomplete genome end replication. In humans, telomerase is upregulated during embryogenesis and in cancers, and mutations that compromise the function of telomerase result in disease. A previous structure of human telomerase at a resolution of 8 Å revealed a vertebrate-specific composition and architecture, comprising a catalytic core that is flexibly tethered to an H and ACA (hereafter, H/ACA) box ribonucleoprotein (RNP) lobe by telomerase RNA. High-resolution structural information is necessary to develop treatments that can effectively modulate telomerase activity as a therapeutic approach against cancers and disease. Here we used cryo-electron microscopy to determine the structure of human telomerase holoenzyme bound to telomeric DNA at sub-4 Å resolution, which reveals crucial DNA- and RNA-binding interfaces in the active site of telomerase as well as the locations of mutations that alter telomerase activity. We identified a histone H2A-H2B dimer within the holoenzyme that was bound to an essential telomerase RNA motif, which suggests a role for histones in the folding and function of telomerase RNA. Furthermore, this structure of a eukaryotic H/ACA RNP reveals the molecular recognition of conserved RNA and protein motifs, as well as interactions that are crucial for understanding the molecular pathology of many mutations that cause disease. Our findings provide the structural details of the assembly and active site of human telomerase, which paves the way for the development of therapeutic agents that target this enzyme.
履歴
登録2021年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月28日-
マップ公開2021年4月28日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bgb
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7bgb
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12177.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12177.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333. Å		1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333. Å		1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.022 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.06727189 - 0.14316557
平均 (標準偏差)0.00026469078 (±0.003918603)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 333.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.111.111.11
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z333.000333.000333.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ278280246
NX/NY/NZ474891
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0670.1430.000

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12177_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12177_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human telomerase H/ACA RNP lobe

全体名称: Human telomerase H/ACA RNP lobe
要素
  • 複合体: Human telomerase H/ACA RNP lobe
    • 複合体: ribonucleoprotein and telomerase complex
    • 複合体: RNA
    • タンパク質・ペプチド: Telomerase Cajal body protein 1
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3
    • RNA: RNA (92-MER)
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2

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超分子 #1: Human telomerase H/ACA RNP lobe

超分子名称: Human telomerase H/ACA RNP lobe / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
詳細: The hTR H/ACA motif, which adopts a double-hairpin structure hinged by the H-box and flanked by the ACA box, scaffolds the assembly of two copies each of dyskerin, NHP2, NOP10 and GAR1, one ...詳細: The hTR H/ACA motif, which adopts a double-hairpin structure hinged by the H-box and flanked by the ACA box, scaffolds the assembly of two copies each of dyskerin, NHP2, NOP10 and GAR1, one on each hairpin. TCAB1 binds the CAB box.

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超分子 #2: ribonucleoprotein and telomerase complex

超分子名称: ribonucleoprotein and telomerase complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 詳細: 1,2,3,5,6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: RNA

超分子名称: RNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 詳細: 4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Telomerase Cajal body protein 1

分子名称: Telomerase Cajal body protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 59.35707 KDa
配列文字列: MKTLETQPLA PDCCPSDQDP APAHPSPHAS PMNKNADSEL MPPPPERGDP PRLSPDPVAG SAVSQELREG DPVSLSTPLE TEFGSPSEL SPRIEEQELS ENTSLPAEEA NGSLSEEEAN GPELGSGKAM EDTSGEPAAE DEGDTAWNYS FSQLPRFLSG S WSEFSTQP ...文字列:
MKTLETQPLA PDCCPSDQDP APAHPSPHAS PMNKNADSEL MPPPPERGDP PRLSPDPVAG SAVSQELREG DPVSLSTPLE TEFGSPSEL SPRIEEQELS ENTSLPAEEA NGSLSEEEAN GPELGSGKAM EDTSGEPAAE DEGDTAWNYS FSQLPRFLSG S WSEFSTQP ENFLKGCKWA PDGSCILTNS ADNILRIYNL PPELYHEGEQ VEYAEMVPVL RMVEGDTIYD YCWYSLMSSA QP DTSYVAS SSRENPIHIW DAFTGELRAS FRAYNHLDEL TAAHSLCFSP DGSQLFCGFN RTVRVFSTAR PGRDCEVRAT FAK KQGQSG IISCIAFSPA QPLYACGSYG RSLGLYAWDD GSPLALLGGH QGGITHLCFH PDGNRFFSGA RKDAELLCWD LRQS GYPLW SLGREVTTNQ RIYFDLDPTG QFLVSGSTSG AVSVWDTDGP GNDGKPEPVL SFLPQKDCTN GVSLHPSLPL LATAS GQRV FPEPTESGDE GEELGLPLLS TRHVHLECRL QLWWCGGAPD SSIPDDHQGE KGQGGTEGGV GELI

UniProtKB: Telomerase Cajal body protein 1

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分子 #2: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1

分子名称: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 57.779211 KDa
配列文字列: MADAEVIILP KKHKKKKERK SLPEEDVAEI QHAEEFLIKP ESKVAKLDTS QWPLLLKNFD KLNVRTTHYT PLACGSNPLK REIGDYIRT GFINLDKPSN PSSHEVVAWI RRILRVEKTG HSGTLDPKVT GCLIVCIERA TRLVKSQQSA GKEYVGIVRL H NAIEGGTQ ...文字列:
MADAEVIILP KKHKKKKERK SLPEEDVAEI QHAEEFLIKP ESKVAKLDTS QWPLLLKNFD KLNVRTTHYT PLACGSNPLK REIGDYIRT GFINLDKPSN PSSHEVVAWI RRILRVEKTG HSGTLDPKVT GCLIVCIERA TRLVKSQQSA GKEYVGIVRL H NAIEGGTQ LSRALETLTG ALFQRPPLIA AVKRQLRVRT IYESKMIEYD PERRLGIFWV SCEAGTYIRT LCVHLGLLLG VG GQMQELR RVRSGVMSEK DHMVTMHDVL DAQWLYDNHK DESYLRRVVY PLEKLLTSHK RLVMKDSAVN AICYGAKIML PGV LRYEDG IEVNQEIVVI TTKGEAICMA IALMTTAVIS TCDHGIVAKI KRVIMERDTY PRKWGLGPKA SQKKLMIKQG LLDK HGKPT DSTPATWKQE YVDYSESAKK EVVAEVVKAP QVVAEAAKTA KRKRESESES DETPPAAPQL IKKEKKKSKK DKKAK AGLE SGAEPGDGDS DTTKKKKKKK KAKEVELVSE

UniProtKB: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit DKC1

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分子 #3: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3

分子名称: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 7.719989 KDa
配列文字列:
MFLQYYLNEQ GDRVYTLKKF DPMGQQTCSA HPARFSPDDK YSRHRITIKK RFKVLMTQQP RPVL

UniProtKB: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 3

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分子 #5: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1

分子名称: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 22.387963 KDa
配列文字列: MSFRGGGRGG FNRGGGGGGF NRGGSSNHFR GGGGGGGGGN FRGGGRGGFG RGGGRGGFNK GQDQGPPERV VLLGEFLHPC EDDIVCKCT TDENKVPYFN APVYLENKEQ IGKVDEIFGQ LRDFYFSVKL SENMKASSFK KLQKFYIDPY KLLPLQRFLP R PPGEKGPP ...文字列:
MSFRGGGRGG FNRGGGGGGF NRGGSSNHFR GGGGGGGGGN FRGGGRGGFG RGGGRGGFNK GQDQGPPERV VLLGEFLHPC EDDIVCKCT TDENKVPYFN APVYLENKEQ IGKVDEIFGQ LRDFYFSVKL SENMKASSFK KLQKFYIDPY KLLPLQRFLP R PPGEKGPP RGGGRGGRGG GRGGGGRGGG RGGGFRGGRG GGGGGFRGGR GGGFRGRGH

UniProtKB: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 1

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分子 #6: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2

分子名称: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 17.22607 KDa
配列文字列:
MTKIKADPDG PEAQAEACSG ERTYQELLVN QNPIAQPLAS RRLTRKLYKC IKKAVKQKQI RRGVKEVQKF VNKGEKGIMV LAGDTLPIE VYCHLPVMCE DRNLPYVYIP SKTDLGAAAG SKRPTCVIMV KPHEEYQEAY DECLEEVQSL PLPL

UniProtKB: H/ACA ribonucleoprotein complex subunit 2

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分子 #4: RNA (92-MER)

分子名称: RNA (92-MER) / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 145.477797 KDa
配列文字列: GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ...文字列:
GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ACAAAAAAUG UCAGCUGCUG GCCCGUUCGC CCCUCCCGGG GACCUGCGGC GGGUCGCCUG CCCAGCCCCC GA ACCCCGC CUGGAGGCCG CGGUCGGCCC GGGGCUUCUC CGGAGGCACC CACUGCCACC GCGAAGAGUU GGGCUCUGUC AGC CGCGGG UCUCUCGGGG GCGAGGGCGA GGUUCAGGCC UUUCAGGCCG CAGGAAGAGG AACGGAGCGA GUCCCCGCGC GCGG CGCGA UUCCCUGAGC UGUGGGACGU GCACCCAGGA CUCGGCUCAC ACAUGC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
0.05 %(C2H4O)nC14H22OIgepal CA630
1.0 %C12H22O11Trehalose
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 12 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 4-5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 78.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 43639 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 47.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細All images were processed using RELION 3.1.
粒子像選択選択した数: 15760434
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7521

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 204665
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 104
得られたモデル

PDB-7bgb:
The H/ACA RNP lobe of human telomerase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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