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万見
- EMDB-11999: M. pneumoniae 70S ribosome in complex with chloramphenicol obtain... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11999
タイトルM. pneumoniae 70S ribosome in complex with chloramphenicol obtained from in situ data using M, focused refinement of 50S sub-unit
マップデータ
試料
  • 複合体: 70S ribosome with chloramphenicol
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding ...large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / mRNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L10, eubacterial, conserved site / Ribosomal protein L10 signature. / Ribosomal protein L10 / : / : / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily ...Ribosomal protein L10, eubacterial, conserved site / Ribosomal protein L10 signature. / Ribosomal protein L10 / : / : / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / : / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L28/L24 / L28p-like / : / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L20 / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein bL36 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL9 ...Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein bL36 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL33A / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL17
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma pneumoniae (バクテリア)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Tegunov D / Xue L / Dienemann C / Cramer P / Mahamid J
資金援助 ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB860 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SPP1935 ドイツ
European Research Council (ERC)693023 ドイツ
European Research Council (ERC)760067 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2021
タイトル: Multi-particle cryo-EM refinement with M visualizes ribosome-antibiotic complex at 3.5 Å in cells.
著者: Dimitry Tegunov / Liang Xue / Christian Dienemann / Patrick Cramer / Julia Mahamid /
要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) enables macromolecular structure determination in vitro and inside cells. In addition to aligning individual particles, accurate registration of sample motion and ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) enables macromolecular structure determination in vitro and inside cells. In addition to aligning individual particles, accurate registration of sample motion and three-dimensional deformation during exposures are crucial for achieving high-resolution reconstructions. Here we describe M, a software tool that establishes a reference-based, multi-particle refinement framework for cryo-EM data and couples a comprehensive spatial deformation model to in silico correction of electron-optical aberrations. M provides a unified optimization framework for both frame-series and tomographic tilt-series data. We show that tilt-series data can provide the same resolution as frame-series data on a purified protein specimen, indicating that the alignment step no longer limits the resolution obtainable from tomographic data. In combination with Warp and RELION, M resolves to residue level a 70S ribosome bound to an antibiotic inside intact bacterial cells. Our work provides a computational tool that facilitates structural biology in cells.
履歴
登録2020年12月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月16日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2021年2月24日-
現状2021年2月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11999.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11999.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 209.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 380 pix.
= 323.076 Å		0.85 Å/pix.
x 380 pix.
= 323.076 Å		0.85 Å/pix.
x 380 pix.
= 323.076 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8502 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0023 / ムービー #1: 0.0023
最小 - 最大-0.010228985 - 0.022404509
平均 (標準偏差)8.61037e-05 (±0.0008895205)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ380380380
Spacing380380380
セルA=B=C: 323.076 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.85020.85020.8502
M x/y/z380380380
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z323.076323.076323.076
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ410410410
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS380380380
D min/max/mean-0.0100.0220.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11999_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_11999_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_11999_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 70S ribosome with chloramphenicol

全体名称: 70S ribosome with chloramphenicol
要素
  • 複合体: 70S ribosome with chloramphenicol

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超分子 #1: 70S ribosome with chloramphenicol

超分子名称: 70S ribosome with chloramphenicol / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Mycoplasma pneumoniae (バクテリア)
分子量実験値: 2.7 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 120.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 17890
抽出トモグラム数: 65 / 使用した粒子像数: 24202
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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