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- EMDB-11228: bovine ATP synthase stator domain, state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11228
タイトルbovine ATP synthase stator domain, state 1
マップデータATP synthase Stator State 1 main map
試料
  • 複合体: Bovine ATP synthase
    • 複合体: ATP synthase stator domain, state 1
      • タンパク質・ペプチド: x 13種
    • 複合体: ATP synthase peripheral stalk
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / : / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) ...Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / : / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / ADP binding / lipid binding / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa ...ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit a / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase protein 8 / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase subunit e, mitochondrial ...ATP synthase subunit a / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase protein 8 / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase subunit e, mitochondrial / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit g, mitochondrial / ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Bovine (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.33 Å
データ登録者Spikes TE / Montgomery MG / Walker JE
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105663150 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2020
タイトル: Structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria.
著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker /
要旨: The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial ...The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial matrix via the proton inlet half channel proceeds via a Grotthus mechanism, and a similar mechanism may operate in the exit half channel. The structure has given information about the architecture and mechanical constitution and properties of the peripheral stalk, part of the membrane extrinsic region of the stator, and how the action of the peripheral stalk damps the side-to-side rocking motions that occur in the enzyme complex during the catalytic cycle. It also describes wedge structures in the membrane domains of each monomer, where the skeleton of each wedge is provided by three α-helices in the membrane domains of the b-subunit to which the supernumerary subunits e, f, and g and the membrane domain of subunit A6L are bound. Protein voids in the wedge are filled by three specifically bound cardiolipin molecules and two other phospholipids. The external surfaces of the wedges link the monomeric complexes together into the dimeric structures and provide a pivot to allow the monomer-monomer interfaces to change during catalysis and to accommodate other changes not related directly to catalysis in the monomer-monomer interface that occur in mitochondrial cristae. The structure of the bovine dimer also demonstrates that the structures of dimeric ATP synthases in a tetrameric porcine enzyme have been seriously misinterpreted in the membrane domains.
履歴
登録2020年6月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月9日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2020年9月30日-
現状2020年9月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0187
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0187
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ziq
  • 表面レベル: 0.0187
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ziq
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11228.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ATP synthase Stator State 1 main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 500 pix.
= 524. Å
1.05 Å/pix.
x 500 pix.
= 524. Å
1.05 Å/pix.
x 500 pix.
= 524. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0187 / ムービー #1: 0.0187
最小 - 最大-0.030597987 - 0.05993919
平均 (標準偏差)0.000000184 (±0.0014204775)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 524.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0481.0481.048
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z524.000524.000524.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.0310.0600.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11228_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: ATP synthase Stator State 1 half map 2

ファイルemd_11228_half_map_1.map
注釈ATP synthase Stator State 1 half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: ATP synthase Stator State 1 half map 1

ファイルemd_11228_half_map_2.map
注釈ATP synthase Stator State 1 half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Bovine ATP synthase

全体名称: Bovine ATP synthase
要素
  • 複合体: Bovine ATP synthase
    • 複合体: ATP synthase stator domain, state 1
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase protein 8
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit d, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit e, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit f, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit g, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit ATP5MPL, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase membrane subunit DAPIT, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit O, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
    • 複合体: ATP synthase peripheral stalk

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超分子 #1: Bovine ATP synthase

超分子名称: Bovine ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量実験値: 73.1 KDa

+
超分子 #2: ATP synthase stator domain, state 1

超分子名称: ATP synthase stator domain, state 1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: all
詳細: The stator domain of ATP synthase. Three c subunits from the rotor have been included to make it easier to define the state
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
超分子 #3: ATP synthase peripheral stalk

超分子名称: ATP synthase peripheral stalk / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3, #10-#13 / 詳細: Membrane extrinsic part of the stator of the enzyme
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
分子 #1: ATP synthase protein 8

分子名称: ATP synthase protein 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 7.944523 KDa
配列文字列:
MPQLDTSTWL TMILSMFLTL FIIFQLKVSK HNFYHNPELT PTKMLKQNTP WETKWTKIYL PLLLPL

+
分子 #2: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 24.801785 KDa
配列文字列: MNENLFTSFI TPVILGLPLV TLIVLFPSLL FPTSNRLVSN RFVTLQQWML QLVSKQMMSI HNSKGQTWTL MLMSLILFIG STNLLGLLP HSFTPTTQLS MNLGMAIPLW AGAVITGFRN KTKASLAHFL PQGTPTPLIP MLVIIETISL FIQPMALAVR L TANITAGH ...文字列:
MNENLFTSFI TPVILGLPLV TLIVLFPSLL FPTSNRLVSN RFVTLQQWML QLVSKQMMSI HNSKGQTWTL MLMSLILFIG STNLLGLLP HSFTPTTQLS MNLGMAIPLW AGAVITGFRN KTKASLAHFL PQGTPTPLIP MLVIIETISL FIQPMALAVR L TANITAGH LLIHLIGGAT LALMSISTTT ALITFTILIL LTILEFAVAM IQAYVFTLLV SLYLHDNT

+
分子 #3: ATP synthase subunit d, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit d, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 18.588256 KDa
配列文字列:
AGRKLALKTI DWVAFGEIIP RNQKAVANSL KSWNETLTSR LATLPEKPPA IDWAYYKANV AKAGLVDDFE KKFNALKVPI PEDKYTAQV DAEEKEDVKS CAEFLTQSKT RIQEYEKELE KMRNIIPFDQ MTIEDLNEVF PETKLDKKKY PYWPHRPIET L

+
分子 #4: ATP synthase subunit e, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit e, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 8.205492 KDa
配列文字列:
VPPVQVSPLI KLGRYSALFL GMAYGAKRYN YLKPRAEEER RLAAEEKKKR DEQKRIEREL AEAQEDTILK

+
分子 #5: ATP synthase subunit f, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit f, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 10.184011 KDa
配列文字列:
ASVVPLKEKK LLEVKLGELP SWILMRDFTP SGIAGAFQRG YYRYYNKYVN VKKGSIAGLS MVLAAYVFLN YCRSYKELKH ERLRKYH

+
分子 #6: ATP synthase subunit g, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit g, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 11.298196 KDa
配列文字列:
AEFVRNLAEK APALVNAAVT YSKPRLATFW YYAKVELVPP TPAEIPTAIQ SLKKIINSAK TGSFKQLTVK EALLNGLVAT EVWMWFYVG EIIGKRGIIG YDV

+
分子 #7: ATP synthase subunit ATP5MPL, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit ATP5MPL, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 6.846093 KDa
配列文字列:
MLQSLIKKVW IPMKPYYTQA YQEIWVGTGL MAYIVYKIRS ADKRSKALKA SSAAPAHGHH

+
分子 #8: ATP synthase membrane subunit DAPIT, mitochondrial

分子名称: ATP synthase membrane subunit DAPIT, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 6.312383 KDa
配列文字列:
AGPEADAQFH FTGIKKYFNS YTLTGRMNCV LATYGSIALI VLYFKLRSKK TPAVKAT

+
分子 #9: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial

分子名称: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9
詳細: Residue 43 is tri-methyl lysine. Post translational modification.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 7.653034 KDa
配列文字列:
DIDTAAKFIG AGAATVGVAG SGAGIGTVFG SLIIGYARNP SL(M3L)QQLFSYA ILGFALSEAM GLFCLMVAFL ILFAM

+
分子 #10: ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial

分子名称: ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 24.702709 KDa
配列文字列: PVPPLPEHGG KVRFGLIPEE FFQFLYPKTG VTGPYVLGTG LILYLLSKEI YVITPETFSA ISTIGFLVYI VKKYGASVGE FADKLNEQK IAQLEEVKQA SIKQIQDAID MEKSQQALVQ KRHYLFDVQR NNIAMALEVT YRERLHRVYR EVKNRLDYHI S VQNMMRQK ...文字列:
PVPPLPEHGG KVRFGLIPEE FFQFLYPKTG VTGPYVLGTG LILYLLSKEI YVITPETFSA ISTIGFLVYI VKKYGASVGE FADKLNEQK IAQLEEVKQA SIKQIQDAID MEKSQQALVQ KRHYLFDVQR NNIAMALEVT YRERLHRVYR EVKNRLDYHI S VQNMMRQK EQEHMINWVE KRVVQSISAQ QEKETIAKCI ADLKLLSKKA QAQPVM

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分子 #11: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial

分子名称: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 8.971079 KDa
配列文字列:
NKELDPVQKL FVDKIREYRT KRQTSGGPVD AGPEYQQDLD RELFKLKQMY GKADMNTFPN FTFEDPKFEV VEKPQS

+
分子 #12: ATP synthase subunit O, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit O, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 20.959777 KDa
配列文字列: FAKLVRPPVQ IYGIEGRYAT ALYSAASKQN KLEQVEKELL RVGQILKEPK MAASLLNPYV KRSVKVKSLS DMTAKEKFSP LTSNLINLL AENGRLTNTP AVISAFSTMM SVHRGEVPCT VTTASALDEA TLTELKTVLK SFLSKGQVLK LEVKIDPSIM G GMIVRIGE ...文字列:
FAKLVRPPVQ IYGIEGRYAT ALYSAASKQN KLEQVEKELL RVGQILKEPK MAASLLNPYV KRSVKVKSLS DMTAKEKFSP LTSNLINLL AENGRLTNTP AVISAFSTMM SVHRGEVPCT VTTASALDEA TLTELKTVLK SFLSKGQVLK LEVKIDPSIM G GMIVRIGE KYVDMSAKTK IQKLSRAMRE IL

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分子 #13: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 55.332219 KDa
配列文字列: EKTGTAEVSS ILEERILGAD TSVDLEETGR VLSIGDGIAR VHGLRNVQAE EMVEFSSGLK GMSLNLEPDN VGVVVFGNDK LIKEGDIVK RTGAIVDVPV GEELLGRVVD ALGNAIDGKG PIGSKARRRV GLKAPGIIPR ISVREPMQTG IKAVDSLVPI G RGQRELII ...文字列:
EKTGTAEVSS ILEERILGAD TSVDLEETGR VLSIGDGIAR VHGLRNVQAE EMVEFSSGLK GMSLNLEPDN VGVVVFGNDK LIKEGDIVK RTGAIVDVPV GEELLGRVVD ALGNAIDGKG PIGSKARRRV GLKAPGIIPR ISVREPMQTG IKAVDSLVPI G RGQRELII GDRQTGKTSI AIDTIINQKR FNDGTDEKKK LYCIYVAIGQ KRSTVAQLVK RLTDADAMKY TIVVSATASD AA PLQYLAP YSGCSMGEYF RDNGKHALII YDDLSKQAVA YRQMSLLLRR PPGREAYPGD VFYLHSRLLE RAAKMNDAFG GGS LTALPV IETQAGDVSA YIPTNVISIT DGQIFLETEL FYKGIRPAIN VGLSVSRVGS AAQTRAMKQV AGTMKLELAQ YREV AAFAQ FGSDLDAATQ QLLSRGVRLT ELLKQGQYSP MAIEEQVAVI YAGVRGYLDK LEPSKITKFE NAFLSHVISQ HQALL SKIR TDGKISEESD AKLKEIVTNF LAGFEA

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 294 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The sample was allowed to penetrate through the holey support and to distribute to both sides of the grid surface for ca. 15 sec. Then the grids were blotted with filter paper for 8-10 sec before blotting..
詳細Nickel affinity purified followed by gel filtration

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 4.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.1), CTFFIND (ver. 4.1))
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 90850
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

chain_id: A

chain_id: B

chain_id: C

chain_id: D

chain_id: E

chain_id: F

chain_id: G

chain_id: H

chain_id: I

chain_id: J

chain_id: A

chain_id: B

chain_id: C

chain_id: S
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6ziq:
bovine ATP synthase stator domain, state 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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