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万見
- EMDB-11196: bovine ATP synthase rotor domain state 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11196
タイトルbovine ATP synthase rotor domain state 2
マップデータState 2 rotor main map
試料
  • 複合体: bovine dimeric ATP synthase
    • 複合体: bovine ATP synthase rotor domain state 2
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / aerobic respiration / proton transmembrane transport / mitochondrial inner membrane / lipid binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain ...: / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Bovine (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Spikes T / Montgomery MG / Walker JE
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105663150 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria.
著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker /
要旨: The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial ...The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial matrix via the proton inlet half channel proceeds via a Grotthus mechanism, and a similar mechanism may operate in the exit half channel. The structure has given information about the architecture and mechanical constitution and properties of the peripheral stalk, part of the membrane extrinsic region of the stator, and how the action of the peripheral stalk damps the side-to-side rocking motions that occur in the enzyme complex during the catalytic cycle. It also describes wedge structures in the membrane domains of each monomer, where the skeleton of each wedge is provided by three α-helices in the membrane domains of the b-subunit to which the supernumerary subunits e, f, and g and the membrane domain of subunit A6L are bound. Protein voids in the wedge are filled by three specifically bound cardiolipin molecules and two other phospholipids. The external surfaces of the wedges link the monomeric complexes together into the dimeric structures and provide a pivot to allow the monomer-monomer interfaces to change during catalysis and to accommodate other changes not related directly to catalysis in the monomer-monomer interface that occur in mitochondrial cristae. The structure of the bovine dimer also demonstrates that the structures of dimeric ATP synthases in a tetrameric porcine enzyme have been seriously misinterpreted in the membrane domains.
履歴
登録2020年6月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月9日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2020年9月30日-
現状2020年9月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0314
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0314
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zg8
  • 表面レベル: 0.0314
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11196.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11196.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈State 2 rotor main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 500 pix.
= 524. Å		1.05 Å/pix.
x 500 pix.
= 524. Å		1.05 Å/pix.
x 500 pix.
= 524. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0314 / ムービー #1: 0.0314
最小 - 最大-0.07915671 - 0.13693736
平均 (標準偏差)-0.000065679 (±0.001826135)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 524.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0481.0481.048
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z524.000524.000524.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.0790.137-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11196_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: State 2 rotor half map 1

ファイルemd_11196_half_map_1.map
注釈State 2 rotor half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: State 2 rotor half map 2

ファイルemd_11196_half_map_2.map
注釈State 2 rotor half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : bovine dimeric ATP synthase

全体名称: bovine dimeric ATP synthase
要素
  • 複合体: bovine dimeric ATP synthase
    • 複合体: bovine ATP synthase rotor domain state 2
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial

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超分子 #1: bovine dimeric ATP synthase

超分子名称: bovine dimeric ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量実験値: 112 KDa

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超分子 #2: bovine ATP synthase rotor domain state 2

超分子名称: bovine ATP synthase rotor domain state 2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #1: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 30.30076 KDa
配列文字列: ATLKDITRRL KSIKNIQKIT KSMKMVAAAK YARAERELKP ARVYGVGSLA LYEKADIKTP EDKKKHLIIG VSSDRGLCGA IHSSVAKQM KSEAANLAAA GKEVKIIGVG DKIRSILHRT HSDQFLVTFK EVGRRPPTFG DASVIALELL NSGYEFDEGS I IFNRFRSV ...文字列:
ATLKDITRRL KSIKNIQKIT KSMKMVAAAK YARAERELKP ARVYGVGSLA LYEKADIKTP EDKKKHLIIG VSSDRGLCGA IHSSVAKQM KSEAANLAAA GKEVKIIGVG DKIRSILHRT HSDQFLVTFK EVGRRPPTFG DASVIALELL NSGYEFDEGS I IFNRFRSV ISYKTEEKPI FSLDTISSAE SMSIYDDIDA DVLRNYQEYS LANIIYYSLK ESTTSEQSAR MTAMDNASKN AS EMIDKLT LTFNRTRQAV ITKELIEIIS GAAALD

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分子 #2: ATP synthase subunit delta, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit delta, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 15.074813 KDa
配列文字列:
AEAAAAQAPA AGPGQMSFTF ASPTQVFFNS ANVRQVDVPT QTGAFGILAA HVPTLQVLRP GLVVVHAEDG TTSKYFVSSG SVTVNADSS VQLLAEEAVT LDMLDLGAAK ANLEKAQSEL LGAADEATRA EIQIRIEANE ALVKALE

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分子 #3: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 5.662693 KDa
配列文字列:
VAYWRQAGLS YIRYSQICAK AVRDALKTEF KANAMKTSGS TIKIVKVKKE

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分子 #4: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial

分子名称: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: residue 43 is tri-methyl lysine. A post translational modification
コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bovine (ウシ)
分子量理論値: 7.653034 KDa
配列文字列:
DIDTAAKFIG AGAATVGVAG SGAGIGTVFG SLIIGYARNP SL(M3L)QQLFSYA ILGFALSEAM GLFCLMVAFL ILFAM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: OTHER
詳細: Post glow-discharging, the grids were PEGylated with 5 mM mercaptopoly(ethylene glycol)carboxylic acid (PEGthiol)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 294 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The sample was allowed to penetrate through the holes support and to distribute to both sides of the grid surface for ~15 sec. Then the grids were blotted with filter paper for 8-10 sec before blotting..
詳細Nickel affinity purified followed by gel filtration

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 4.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.1), CTFFIND (ver. 4.1))
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2v7q


詳細: 2V7Q and 2XND were docked into the EM map using COOT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 90850
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

2v7q

chain_id: G

2v7q

chain_id: H

2v7q

chain_id: I

2xnd

chain_id: J

2xnd

chain_id: K

2xnd

chain_id: L

2xnd

chain_id: M

2xnd

chain_id: N

2xnd

chain_id: O

2xnd

chain_id: P

2xnd

chain_id: Q
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6zg8:
bovine ATP synthase rotor domain state 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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