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- EMDB-1110: Structural basis for the function of the ribosomal L7/12 stalk in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1110
タイトルStructural basis for the function of the ribosomal L7/12 stalk in factor binding and GTPase activation.
マップデータThis is a map of the E.coli Ribosome in complex with elongation factor G in the presence of the antibiotic fusidic acid.
試料
  • 試料: E coli ribosome in complex with elongation factor G
  • 複合体: 70S
  • タンパク質・ペプチド: Elongation Factor G
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Diaconu M / Kothe U / Schlunzen F / Harms JM / Fischer N / Stark H / Rodnina MV / Wahl MC
引用ジャーナル: Cell / 年: 2005
タイトル: Structural basis for the function of the ribosomal L7/12 stalk in factor binding and GTPase activation.
著者: Mihaela Diaconu / Ute Kothe / Frank Schlünzen / Niels Fischer / Jörg M Harms / Alexander G Tonevitsky / Holger Stark / Marina V Rodnina / Markus C Wahl /
要旨: The L7/12 stalk of the large subunit of bacterial ribosomes encompasses protein L10 and multiple copies of L7/12. We present crystal structures of Thermotoga maritima L10 in complex with three L7/12 ...The L7/12 stalk of the large subunit of bacterial ribosomes encompasses protein L10 and multiple copies of L7/12. We present crystal structures of Thermotoga maritima L10 in complex with three L7/12 N-terminal-domain dimers, refine the structure of an archaeal L10E N-terminal domain on the 50S subunit, and identify these elements in cryo-electron-microscopic reconstructions of Escherichia coli ribosomes. The mobile C-terminal helix alpha8 of L10 carries three L7/12 dimers in T. maritima and two in E. coli, in concordance with the different length of helix alpha8 of L10 in these organisms. The stalk is organized into three elements (stalk base, L10 helix alpha8-L7/12 N-terminal-domain complex, and L7/12 C-terminal domains) linked by flexible connections. Highly mobile L7/12 C-terminal domains promote recruitment of translation factors to the ribosome and stimulate GTP hydrolysis by the ribosome bound factors through stabilization of their active GTPase conformation.
履歴
登録2005年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年2月23日-
マップ公開2005年7月5日-
更新2012年10月17日-
現状2012年10月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.242957435
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.242957435
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1110.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1110.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of the E.coli Ribosome in complex with elongation factor G in the presence of the antibiotic fusidic acid.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.2 Å
密度
表面レベル1: 0.188 / ムービー #1: 0.2429574
最小 - 最大-0.763816 - 0.820372
平均 (標準偏差)0.00090719 (±0.111531)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ108108108
Spacing108108108
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.23.23.2
M x/y/z108108108
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z345.600345.600345.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-80-80-80
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS108108108
D min/max/mean-0.7640.8200.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E coli ribosome in complex with elongation factor G

全体名称: E coli ribosome in complex with elongation factor G
要素
  • 試料: E coli ribosome in complex with elongation factor G
  • 複合体: 70S
  • タンパク質・ペプチド: Elongation Factor G

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超分子 #1000: E coli ribosome in complex with elongation factor G

超分子名称: E coli ribosome in complex with elongation factor G / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 2.5 MDa

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超分子 #1: 70S

超分子名称: 70S / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: Elongation Factor G

分子名称: Elongation Factor G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM Tris HCl, 70 mM NH4Cl, 30 mM KCl, 7 mM MgCl2, 1 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 40 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home made / 手法: Blotted manually for two seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
温度平均: 93 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 4.0 µm / 実像数: 12 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1.3 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were selected manually.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC / 使用した粒子像数: 8000

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: Amira 3.1, TGS Software
詳細Protocol: Rigid Body. Manual fitting
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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