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- EMDB-1099: Architecture of CRM1/Exportin1 suggests how cooperativity is achi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1099
タイトルArchitecture of CRM1/Exportin1 suggests how cooperativity is achieved during formation of a nuclear export complex.
マップデータ3D image reconstruction of human CRM1
試料
  • 試料: human CRM1
  • タンパク質・ペプチド: CRM1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Petosa C
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2004
タイトル: Architecture of CRM1/Exportin1 suggests how cooperativity is achieved during formation of a nuclear export complex.
著者: Carlo Petosa / Guy Schoehn / Peter Askjaer / Ulrike Bauer / Martine Moulin / Ulrich Steuerwald / Montserrat Soler-López / Florence Baudin / Iain W Mattaj / Christoph W Müller /
要旨: CRM1/Exportin1 mediates the nuclear export of proteins bearing a leucine-rich nuclear export signal (NES) by forming a cooperative ternary complex with the NES-bearing substrate and the small GTPase ...CRM1/Exportin1 mediates the nuclear export of proteins bearing a leucine-rich nuclear export signal (NES) by forming a cooperative ternary complex with the NES-bearing substrate and the small GTPase Ran. We present a structural model of human CRM1 based on a combination of X-ray crystallography, homology modeling, and electron microscopy. The architecture of CRM1 resembles that of the import receptor transportin1, with 19 HEAT repeats and a large loop implicated in Ran binding. Residues critical for NES recognition are identified adjacent to the cysteine residue targeted by leptomycin B (LMB), a specific CRM1 inhibitor. We present evidence that a conformational change of the Ran binding loop accounts for the cooperativity of Ran- and substrate binding and for the selective enhancement of CRM1-mediated export by the cofactor RanBP3. Our findings indicate that a single architectural and mechanistic framework can explain the divergent effects of RanGTP on substrate binding by many import and export receptors.
履歴
登録2004年10月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年10月8日-
マップ公開2004年12月7日-
更新2014年4月16日-
現状2014年4月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 9.836062
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 9.836062
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1099.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1099.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D image reconstruction of human CRM1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.5 Å
密度
表面レベル1: 3.32 / ムービー #1: 9.836062
最小 - 最大-9.97268 - 24.726800000000001
平均 (標準偏差)0.168238 (±2.10376)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-32-32-32
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 224 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.53.53.5
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z224.000224.000224.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-32-32-32
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-9.97324.7270.168

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human CRM1

全体名称: human CRM1
要素
  • 試料: human CRM1
  • タンパク質・ペプチド: CRM1

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超分子 #1000: human CRM1

超分子名称: human CRM1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 123.385 KDa

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分子 #1: CRM1

分子名称: CRM1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
分子量実験値: 123.385 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pQE-60

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM NaCl, 20 mM HEPES
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 1% (w/v) sodium silicotungstate pH 7
グリッド詳細: 400 mesh copper/
凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1200EXII
温度平均: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification
詳細Low dose. Microscope JEOL 1200 EX II.
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 6 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 39950 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダー: side entry room temperature holder / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: back projection of 196 class average using Spider / 使用した粒子像数: 5000
最終 角度割当詳細: SPIDER : Theta : 180 degrees, phi 90 degrees
最終 2次元分類クラス数: 196

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1w9c

ソフトウェア名称: Situs, Colores
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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