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- EMDB-10944: Head segment of the S.cerevisiae condensin holocomplex in presenc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10944
タイトルHead segment of the S.cerevisiae condensin holocomplex in presence of ATP
マップデータ
試料
  • 複合体: condensin
    • タンパク質・ペプチド: Condensin complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Condensin complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 4
キーワードCondensin chromosome condensation SMC protein / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Condensation of Prometaphase Chromosomes / meiotic chromosome condensation / tRNA gene clustering / meiotic chromosome separation / condensin complex / DNA secondary structure binding / rDNA chromatin condensation / synaptonemal complex assembly / mitotic chromosome condensation ...negative regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Condensation of Prometaphase Chromosomes / meiotic chromosome condensation / tRNA gene clustering / meiotic chromosome separation / condensin complex / DNA secondary structure binding / rDNA chromatin condensation / synaptonemal complex assembly / mitotic chromosome condensation / chromosome condensation / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / mitotic sister chromatid segregation / condensed chromosome / double-stranded DNA binding / cell division / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Smc2, ATP-binding cassette domain / Nuclear condensin complex subunit 3, C-terminal domain / Condensin complex subunit 3 / Nuclear condensing complex subunits, C-term domain / Condensin complex subunit 2/barren / Condensin complex subunit 2 / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain ...Smc2, ATP-binding cassette domain / Nuclear condensin complex subunit 3, C-terminal domain / Condensin complex subunit 3 / Nuclear condensing complex subunits, C-term domain / Condensin complex subunit 2/barren / Condensin complex subunit 2 / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Condensin complex subunit 2 / Structural maintenance of chromosomes protein 2 / Condensin complex subunit 3 / Structural maintenance of chromosomes protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Merkel F / Haering CH
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)ERC-2015-CoG 681365European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of holo condensin reveal a subunit flip-flop mechanism.
著者: Byung-Gil Lee / Fabian Merkel / Matteo Allegretti / Markus Hassler / Christopher Cawood / Léa Lecomte / Francis J O'Reilly / Ludwig R Sinn / Pilar Gutierrez-Escribano / Marc Kschonsak / Sol ...著者: Byung-Gil Lee / Fabian Merkel / Matteo Allegretti / Markus Hassler / Christopher Cawood / Léa Lecomte / Francis J O'Reilly / Ludwig R Sinn / Pilar Gutierrez-Escribano / Marc Kschonsak / Sol Bravo / Takanori Nakane / Juri Rappsilber / Luis Aragon / Martin Beck / Jan Löwe / Christian H Haering /
要旨: Complexes containing a pair of structural maintenance of chromosomes (SMC) family proteins are fundamental for the three-dimensional (3D) organization of genomes in all domains of life. The ...Complexes containing a pair of structural maintenance of chromosomes (SMC) family proteins are fundamental for the three-dimensional (3D) organization of genomes in all domains of life. The eukaryotic SMC complexes cohesin and condensin are thought to fold interphase and mitotic chromosomes, respectively, into large loop domains, although the underlying molecular mechanisms have remained unknown. We used cryo-EM to investigate the nucleotide-driven reaction cycle of condensin from the budding yeast Saccharomyces cerevisiae. Our structures of the five-subunit condensin holo complex at different functional stages suggest that ATP binding induces the transition of the SMC coiled coils from a folded-rod conformation into a more open architecture. ATP binding simultaneously triggers the exchange of the two HEAT-repeat subunits bound to the SMC ATPase head domains. We propose that these steps result in the interconversion of DNA-binding sites in the catalytic core of condensin, forming the basis of the DNA translocation and loop-extrusion activities.
履歴
登録2020年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月22日-
マップ公開2020年7月22日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6yvd
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6yvd
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10944.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10944.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.45 Å/pix.
x 100 pix.
= 244.8 Å		2.45 Å/pix.
x 100 pix.
= 244.8 Å		2.45 Å/pix.
x 100 pix.
= 244.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.448 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.11281216 - 0.20891753
平均 (標準偏差)0.0013217727 (±0.008698412)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 244.79999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.4482.4482.448
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z244.800244.800244.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.1130.2090.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10944_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_10944_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_10944_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : condensin

全体名称: condensin
要素
  • 複合体: condensin
    • タンパク質・ペプチド: Condensin complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Condensin complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 4

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超分子 #1: condensin

超分子名称: condensin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Engaged form in present of nucleotide
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 650 KDa

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分子 #1: Condensin complex subunit 2

分子名称: Condensin complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 92.730164 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MTTQLRYENN DDDERVEYNL FTNRSTMMAN FEEWIKMATD NKINSRNSWN FALIDYFYDL DVLKDGENNI NFQKASATLD GCIKIYSSR VDSVTTETGK LLSGLAQRKT NGASNGDDSN GGNGEGLGGD SDEANIEIDP LTGMPISNDP DVNNTRRRVY N RVLETTLV ...文字列:
MTTQLRYENN DDDERVEYNL FTNRSTMMAN FEEWIKMATD NKINSRNSWN FALIDYFYDL DVLKDGENNI NFQKASATLD GCIKIYSSR VDSVTTETGK LLSGLAQRKT NGASNGDDSN GGNGEGLGGD SDEANIEIDP LTGMPISNDP DVNNTRRRVY N RVLETTLV EFETIKMKEL DQELIIDPLF KKALVDFDEG GAKSLLLNTL NIDNTARVIF DASIKDTQNV GQGKLQRKEE EL IERDSLV DDENEPSQSL ISTRNDSTVN DSVISAPSME DEILSLGMDF IKFDQIAVCE ISGSIEQLRN VVEDINQAKD FIE NVNNRF DNFLTEEELQ AAVPDNAEDD SDGFDMGMQQ ELCYPDENHD NTSHDEQDDD NVNSTTGSIF EKDLMAYFDE NLNR NWRGR EHWKVRNFKK ANLVNKESDL LEETRTTIGD TTDKNTTDDK SMDTKKKHKQ KKVLEIDFFK TDDSFEDKVF ASKGR TKID MPIKNRKNDT HYLLPDDFHF STDRITRLFI KPGQKMSLFS HRKHTRGDVS SGLFEKSTVS ANHSNNDIPT IADEHF WAD NYERKEQEEK EKEQSKEVGD VVGGALDNPF EDDMDGVDFN QAFEGTDDNE EASVKLDLQD DEDHKFPIRE NKVTYSR VS KKVDVRRLKK NVWRSINNLI QEHDSRKNRE QSSNDSETHT EDESTKELKF SDIIQGISKM YSDDTLKDIS TSFCFICL L HLANEHGLQI THTENYNDLI VNYEDLATTQ AASLVGGGHH HHHHGGHHHH HHGGRIFYPY DVPDYAGYPY DVPDYAGSY PYDVPDYAAG H

UniProtKB: Condensin complex subunit 2

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分子 #2: Condensin complex subunit 3

分子名称: Condensin complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 117.981 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MQDPDGIDIN TKIFNSVAEV FQKAQGSYAG HRKHIAVLKK IQSKAVEQGY EDAFNFWFDK LVTKILPLKK NEIIGDRIVK LVAAFIASL ERELILAKKQ NYKLTNDEEG IFSRFVDQFI RHVLRGVESP DKNVRFRVLQ LLAVIMDNIG EIDESLFNLL I LSLNKRIY ...文字列:
MQDPDGIDIN TKIFNSVAEV FQKAQGSYAG HRKHIAVLKK IQSKAVEQGY EDAFNFWFDK LVTKILPLKK NEIIGDRIVK LVAAFIASL ERELILAKKQ NYKLTNDEEG IFSRFVDQFI RHVLRGVESP DKNVRFRVLQ LLAVIMDNIG EIDESLFNLL I LSLNKRIY DREPTVRIQA VFCLTKFQDE EQTEHLTELS DNEENFEATR TLVASIQNDP SAEVRRAAML NLINDNNTRP YI LERARDV NIVNRRLVYS RILKSMGRKC FDDIEPHIFD QLIEWGLEDR ELSVRNACKR LIAHDWLNAL DGDLIELLEK LDV SRSSVC VKAIEALFQS RPDILSKIKF PESIWKDFTV EIAFLFRAIY LYCLDNNITE MLEENFPEAS KLSEHLNHYI LLRY HHNDI SNDSQSHFDY NTLEFIIEQL SIAAERYDYS DEVGRRSMLT VVRNMLALTT LSEPLIKIGI RVMKSLSINE KDFVT MAIE IINDIRDDDI EKQEQEEKIK SKKINRRNET SVDEEDENGT HNDEVNEDEE DDNISSFHSA VENLVQGNGN VSESDI INN LPPEKEASSA TIVLCLTRSS YMLELVNTPL TENILIASLM DTLITPAVRN TAPNIRELGV KNLGLCCLLD VKLAIDN MY ILGMCVSKGN ASLKYIALQV IVDIFSVHGN TVVDGEGKVD SISLHKIFYK VLKNNGLPEC QVIAAEGLCK LFLADVFT D DDLFETLVLS YFSPINSSNE ALVQAFAFCI PVYCFSHPAH QQRMSRTAAD ILLRLCVLWD DLQSSVIPEV DREAMLKPN IIFQQLLFWT DPRNLVNQTG STKKDTVQLT FLIDVLKIYA QIEKKEIKKM IITNINAIFL SSEQDYSTLK ELLEYSDDIA ENDNLDNVS KNALDKLRNN LNSLIEEINE RSETQTKDEN NTANDQYSSI LGNSFNKSSN DTIEHAADIT DGNNTELTKT T VNISAVDN TTEQSNSRKR TRSEAEQIDT SKNLENMSIQ DTSTVAKNVS FVLPDEKSDA MSIDEEDKDS ESFSEVC

UniProtKB: Condensin complex subunit 3

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分子 #3: Structural maintenance of chromosomes protein 2

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 134.125875 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MKVEELIIDG FKSYATRTVI TDWDPQFNAI TGLNGSGKSN ILDAICFVLG IASMSTVRAS SLQDLIYKRG QAGVTKASVT IVFDNTDKS NSPIGFTNSP QISVTRQVVL GGTSKYLING HRAPQQSVLQ LFQSVQLNIN NPNFLIMQGK ITKVLNMKPS E ILSLIEEA ...文字列:
MKVEELIIDG FKSYATRTVI TDWDPQFNAI TGLNGSGKSN ILDAICFVLG IASMSTVRAS SLQDLIYKRG QAGVTKASVT IVFDNTDKS NSPIGFTNSP QISVTRQVVL GGTSKYLING HRAPQQSVLQ LFQSVQLNIN NPNFLIMQGK ITKVLNMKPS E ILSLIEEA AGTKMFEDRR EKAERTMSKK ETKLQENRTL LTEEIEPKLE KLRNEKRMFL EFQSTQTDLE KTERIVVSYE YY NIKHKHT SIRETLENGE TRMKMLNEFV KKTSEEIDSL NEDVEEIKLQ KEKELHKEGT ISKLENKENG LLNEISRLKT SLS IKVENL NDTTEKSKAL ESEIASSSAK LIEKKSAYAN TEKDYKMVQE QLSKQRDLYK RKEELVSTLT TGISSTGAAD GGYN AQLAK AKTELNEVSL AIKKSSMKME LLKKELLTIE PKLKEATKDN ELNVKHVKQC QETCDKLRAR LVEYGFDPSR IKDLK QRED KLKSHYYQTC KNSEYLKRRV TNLEFNYTKP YPNFEASFVH GVVGQLFQID NDNIRYATAL QTCAGGRLFN VVVQDS QTA TQLLERGRLR KRVTIIPLDK IYTRPISSQV LDLAKKIAPG KVELAINLIR FDESITKAME FIFGNSLICE DPETAKK IT FHPKIRARSI TLQGDVYDPE GTLSGGSRNT SESLLVDIQK YNQIQKQIET IQADLNHVTE ELQTQYATSQ KTKTIQSD L NLSLHKLDLA KRNLDANPSS QIIARNEEIL RDIGECENEI KTKQMSLKKC QEEVSTIEKD MKEYDSDKGS KLNELKKEL KLLAKELEEQ ESESERKYDL FQNLELETEQ LSSELDSNKT LLHNHLKSIE SLKLENSDLE GKIRGVEDDL VTVQTELNEE KKRLMDIDD ELNELETLIK KKQDEKKSSE LELQKLVHDL NKYKSNTNNM EKIIEDLRQK HEFLEDFDLV RNIVKQNEGI D LDTYRERS KQLNEKFQEL RKKVNPNIMN MIENVEKKEA ALKTMIKTIE KDKMKIQETI SKLNEYKRET LVKTWEKVTL DF GNIFADL LPNSFAKLVP CEGKDVTQGL EVKVKLGNIW KESLIELSGG QRSLIALSLI MALLQFRPAP MYILDEVDAA LDL SHTQNI GHLIKTRFKG SQFIVVSLKE GMFANANRVF RTRFQDGTSV VSIM

UniProtKB: Structural maintenance of chromosomes protein 2

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分子 #4: Structural maintenance of chromosomes protein 4

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 168.192625 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MSDSPLSKRQ KRKAAQEPEL SLDQGDAEEE SQVENRVNLS ENTPEPDLPA LEASYSKSYT PRKLVLSSGE NRYAFSQPTN STTTSLHVP NLQPPKTSSR GRDHKSYSQS PPRSPGRSPT RRLELLQLSP VKNSRVELQK IYDSHQSSSK QQSRLFINEL V LENFKSYA ...文字列:
MSDSPLSKRQ KRKAAQEPEL SLDQGDAEEE SQVENRVNLS ENTPEPDLPA LEASYSKSYT PRKLVLSSGE NRYAFSQPTN STTTSLHVP NLQPPKTSSR GRDHKSYSQS PPRSPGRSPT RRLELLQLSP VKNSRVELQK IYDSHQSSSK QQSRLFINEL V LENFKSYA GKQVVGPFHT SFSAVVGPNG SGKSNVIDSM LFVFGFRANK MRQDRLSDLI HKSEAFPSLQ SCSVAVHFQY VI DESSGTS RIDEEKPGLI ITRKAFKNNS SKYYINEKES SYTEVTKLLK NEGIDLDHKR FLILQGEVEN IAQMKPKAEK ESD DGLLEY LEDIIGTANY KPLIEERMGQ IENLNEVCLE KENRFEIVDR EKNSLESGKE TALEFLEKEK QLTLLRSKLF QFKL LQSNS KLASTLEKIS SSNKDLEDER MKFQESLKKV DEIKAQRKEI KDRISSCSSK EKTLVLERRE LEGTRVSLEE RTKNL VSKM EKAEKTLKST KHSISEAENM LEELRGQQTE HETEIKDLTQ LLEKERSILD DIKLSLKDKT KDISAEIIRH EKELEP WDL QLQEKESQIQ LAESELSLLE ETQAKLKKNV ETLEEKILAK KTHKQELQDL ILDLKKKLNS LKDERSQGEK NFTSAHL KL KEMQKVLNAH RQRAMEARSS LSKAQNKSKV LTALSRLQKS GRINGFHGRL GDLGAIDDSF DIAISTACPR LDDVVVDT V ECAQHCIDYL RKNKLGYARF ILLDRLRQFN LQPISTPENV PRLFDLVKPK NPKFSNAFYS VLRDTLVAQN LKQANNVAY GKKRFRVVTV DGKLIDISGT MSGGGNHVAK GLMKLGTNQS DKVDDYTPEE VDKIERELSE RENNFRVASD TVHEMEEELK KLRDHEPDL ESQISKAEME ADSLASELTL AEQQVKEAEM AYVKAVSDKA QLNVVMKNLE RLRGEYNDLQ SETKTKKEKI K GLQDEIMK IGGIKLQMQN SKVESVCQKL DILVAKLKKV KSASKKSGGD VVKFQKLLQN SERDVELSSN ELKVIEEQLK HT KLALAEN DTNMTETLNL KVELKEQSEQ LKEQMEDMEE SINEFKSIEI EMKNKLEKLN SLLTYIKSEI TQQEKGLNEL SIR DVTHTL GMLDDNKMDS VKEDVKNNQE LDQEYRSCET QDESEIKDDE TSCDNYHPMN VDETSDEVSR GIPRLSEDEL RELD VELIE SKINELSYYV EETNVDIGVL EEYARRLAEF KRRKLDLNNA VQKRDEVKEQ LGILKKKRFD EFMAGFNIIS MTLKE MYQM ITMGGNAELE LVDSLDPFSE GVTFSVMPPK KSWRNITNLS GGEKTLSSLA LVFALHKYKP TPLYVMDEID AALDFR NVS IVANYIKERT KNAQFIVISL RNNMFELAQQ LVGVYKRDNR TKSTTIKNID ILNRTRIPGL INGATGWSHP QFEKAGG GS GGGSGGGSWS HPQFEKGGGS GGGSGGGSWS HPQFEK

UniProtKB: Structural maintenance of chromosomes protein 4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 87744
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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