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万見
- EMDB-1080: A 11.5 A single particle reconstruction of GroEL using EMAN. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1080
タイトルA 11.5 A single particle reconstruction of GroEL using EMAN.
マップデータThis is the volumetric data for our published 11.5 A resolution reconstruction of GroEL. Note that newer EMAN releases can refine the same data to ~9 A resolution.
試料
  • 試料: native naked GroEL
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.5 Å
データ登録者Ludtke SJ / Jakana J / Song J / Chuang DT / Chiu W
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2001
タイトル: A 11.5 A single particle reconstruction of GroEL using EMAN.
著者: S J Ludtke / J Jakana / J L Song / D T Chuang / W Chiu /
要旨: Single-particle analysis has become an increasingly important method for structural determination of large macromolecular assemblies. GroEL is an 800 kDa molecular chaperone, which, along with its co- ...Single-particle analysis has become an increasingly important method for structural determination of large macromolecular assemblies. GroEL is an 800 kDa molecular chaperone, which, along with its co-chaperonin GroES, promotes protein folding both in vitro and in the bacterial cell. EMAN is a single-particle analysis software package, which was first publicly distributed in 2000. We present a three-dimensional reconstruction of native naked GroEL to approximately 11.5 A performed entirely with EMAN. We demonstrate that the single-particle reconstruction, X-ray scattering data and X-ray crystal structure all agree well at this resolution. These results validate the specific methods of image restoration, reconstruction and evaluation techniques implemented in EMAN. It also demonstrates that the single-particle reconstruction technique and X-ray crystallography will yield consistent structure factors, even at low resolution, when image restoration is performed correctly. A detailed comparison of the single-particle and X-ray structures exhibits some small variations in the equatorial domain of the molecule, likely due to the absence of crystal packing forces in the single-particle reconstruction.
履歴
登録2004年5月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年5月12日-
マップ公開2004年5月12日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1oel
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1080.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1080.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the volumetric data for our published 11.5 A resolution reconstruction of GroEL. Note that newer EMAN releases can refine the same data to ~9 A resolution.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.7 Å/pix.
x 100 pix.
= 267.3 Å		2.7 Å/pix.
x 100 pix.
= 267.3 Å		2.7 Å/pix.
x 100 pix.
= 267.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.7 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.852 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-1.34116 - 2.36503
平均 (標準偏差)0.0813288 (±0.324536)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 267.3 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.72.72.7
M x/y/z999999
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z267.300267.300267.300
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-30-20-59
NX/NY/NZ181231119
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-1.3412.3650.081

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : native naked GroEL

全体名称: native naked GroEL
要素
  • 試料: native naked GroEL
  • タンパク質・ペプチド: GroEL

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超分子 #1000: native naked GroEL

超分子名称: native naked GroEL / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homo 14-mer / Number unique components: 1
分子量理論値: 800 KDa

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分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 集合状態: 14-mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 57 KDa
組換発現生物種: ESts CG-712 / 組換プラスミド: pGroESL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Manual, gravity, plunger

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 4000EX
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 5 / 平均電子線量: 30 e/Å2
詳細: Data was median filtered to 14 microns/pixel after scanning.
ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 400 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Note that class averages are EMAN-style reference-based, not MSA.
CTF補正詳細: Per particle phase flipping, amplitude correction during averaging
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 4916
最終 2次元分類クラス数: 334

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1oel

ソフトウェア名称: foldhunter EMAN
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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