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- EMDB-1067: Domain movements of elongation factor eEF2 and the eukaryotic 80S... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1067
タイトルDomain movements of elongation factor eEF2 and the eukaryotic 80S ribosome facilitate tRNA translocation.
マップデータmap
試料
  • 試料: Ribosomal 80S-eEF2-sordarin complex from S. cerevisiae
  • 複合体: 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: eEF2
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of translational fidelity / Protein methylation / Protein hydroxylation ...: / Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / negative regulation of glucose mediated signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of translational fidelity / Protein methylation / Protein hydroxylation / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / nonfunctional rRNA decay / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / preribosome, small subunit precursor / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Ribosomal scanning and start codon recognition / response to cycloheximide / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA destabilization / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / preribosome, large subunit precursor / regulation of amino acid metabolic process / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translational elongation / ribosomal large subunit export from nucleus / 90S preribosome / G-protein alpha-subunit binding / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of translational fidelity / translation elongation factor activity / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / translation regulator activity / translational termination / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / maturation of LSU-rRNA / Neutrophil degranulation / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rescue of stalled ribosome / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / translational initiation / protein kinase C binding / maintenance of translational fidelity / cytoplasmic stress granule / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / ribosomal small subunit assembly / protein-folding chaperone binding / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / ribonucleoprotein complex / translation / negative regulation of gene expression / response to antibiotic / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. ...Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / : / EF-G domain III/V-like / Ribosomal protein L18e / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein S19A/S15e / 60S ribosomal protein L19 / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / Ribosomal_S17 N-terminal / Ribosomal protein L7A/L8 / Ribosomal protein L13, eukaryotic/archaeal / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal L37ae protein family / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L7, eukaryotic / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L30, N-terminal / Ribosomal L30 N-terminal domain / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L32e, conserved site / Ribosomal protein L32e signature. / Ribosomal protein S5/S7, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L6, conserved site-2 / Ribosomal protein L6 signature 2. / Ribosomal protein S13/S15, N-terminal / Ribosomal protein S15P / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L15e, conserved site / Ribosomal protein L15e signature. / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L31e domain superfamily / Ribosomal protein L31e / Ribosomal_L31e / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e, conserved site / Ribosomal protein L21 superfamily / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e signature. / Ribosomal protein L37e, conserved site / Ribosomal protein L37e signature. / Ribosomal protein L24e-related / Ribosomal protein L24e/L24 superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS4A / 60S ribosomal protein L42-A / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein eL24A / 60S ribosomal protein L23-B / Large ribosomal subunit protein uL23 / 40S ribosomal protein S22-A / 60S ribosomal protein L31-B / 60S ribosomal protein L19-A / 60S ribosomal protein L2-A ...Small ribosomal subunit protein uS4A / 60S ribosomal protein L42-A / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein eL24A / 60S ribosomal protein L23-B / Large ribosomal subunit protein uL23 / 40S ribosomal protein S22-A / 60S ribosomal protein L31-B / 60S ribosomal protein L19-A / 60S ribosomal protein L2-A / Large ribosomal subunit protein uL30A / Large ribosomal subunit protein uL6A / Large ribosomal subunit protein uL22A / Large ribosomal subunit protein uL24A / Large ribosomal subunit protein eL15A / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS11A / 60S ribosomal protein L11-B / 60S ribosomal protein L18-A / Large ribosomal subunit protein eL31B / Large ribosomal subunit protein eL43B / Large ribosomal subunit protein eL42B / Small ribosomal subunit protein uS12B / Large ribosomal subunit protein uL14B / Large ribosomal subunit protein uL1A / Large ribosomal subunit protein uL2B / Small ribosomal subunit protein uS17B / Large ribosomal subunit protein eL18B / Small ribosomal subunit protein uS9B / Large ribosomal subunit protein uL11A / Small ribosomal subunit protein uS13B / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein uL29A / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein eL8A / 60S ribosomal protein L12-A / Small ribosomal subunit protein uS5 / Large ribosomal subunit protein uL18 / 40S ribosomal protein S11-B / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL13A / Elongation factor 2 / 40S ribosomal protein S23-A / Small ribosomal subunit protein uS2A / 40S ribosomal protein S18-A / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Small ribosomal subunit protein uS10 / 60S ribosomal protein L35-A / 40S ribosomal protein S16-B / Small ribosomal subunit protein uS14B / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL37A / Large ribosomal subunit protein uL4B / 60S ribosomal protein L43-A / 60S ribosomal protein L1-B / Small ribosomal subunit protein uS19 / Large ribosomal subunit protein eL21A / Large ribosomal subunit protein uL5B / Small ribosomal subunit protein uS8B
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.7 Å
データ登録者Spahn CM / Frank J
引用ジャーナル: EMBO J / : 2004
タイトル: Domain movements of elongation factor eEF2 and the eukaryotic 80S ribosome facilitate tRNA translocation.
著者: Christian M T Spahn / Maria G Gomez-Lorenzo / Robert A Grassucci / Rene Jørgensen / Gregers R Andersen / Roland Beckmann / Pawel A Penczek / Juan P G Ballesta / Joachim Frank /
要旨: An 11.7-A-resolution cryo-EM map of the yeast 80S.eEF2 complex in the presence of the antibiotic sordarin was interpreted in molecular terms, revealing large conformational changes within eEF2 and ...An 11.7-A-resolution cryo-EM map of the yeast 80S.eEF2 complex in the presence of the antibiotic sordarin was interpreted in molecular terms, revealing large conformational changes within eEF2 and the 80S ribosome, including a rearrangement of the functionally important ribosomal intersubunit bridges. Sordarin positions domain III of eEF2 so that it can interact with the sarcin-ricin loop of 25S rRNA and protein rpS23 (S12p). This particular conformation explains the inhibitory action of sordarin and suggests that eEF2 is stalled on the 80S ribosome in a conformation that has similarities with the GTPase activation state. A ratchet-like subunit rearrangement (RSR) occurs in the 80S.eEF2.sordarin complex that, in contrast to Escherichia coli 70S ribosomes, is also present in vacant 80S ribosomes. A model is suggested, according to which the RSR is part of a mechanism for moving the tRNAs during the translocation reaction.
履歴
登録2004年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年1月6日-
マップ公開2005年1月6日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0003
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0003
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  • 原子モデル: PDB-1trj, PDB-4v4b
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1trj
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1067.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.93 Å/pix.
x 125 pix.
= 366.25 Å
2.93 Å/pix.
x 125 pix.
= 366.25 Å
2.93 Å/pix.
x 125 pix.
= 366.25 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.93 Å
密度
表面レベル1: 0.000477 / ムービー #1: 0.0003
最小 - 最大-0.00084646 - 0.00169185
平均 (標準偏差)0.0000169393 (±0.00020054)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-62-62-62
サイズ125125125
Spacing125125125
セルA=B=C: 366.25 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.932.932.93
M x/y/z125125125
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.250366.250366.250
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0052
NX/NY/NZ12812855
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-62-62-62
NC/NR/NS125125125
D min/max/mean-0.0010.0020.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ribosomal 80S-eEF2-sordarin complex from S. cerevisiae

全体名称: Ribosomal 80S-eEF2-sordarin complex from S. cerevisiae
要素
  • 試料: Ribosomal 80S-eEF2-sordarin complex from S. cerevisiae
  • 複合体: 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: eEF2

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超分子 #1000: Ribosomal 80S-eEF2-sordarin complex from S. cerevisiae

超分子名称: Ribosomal 80S-eEF2-sordarin complex from S. cerevisiae
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量理論値: 3.2 MDa

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超分子 #1: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast

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分子 #1: eEF2

分子名称: eEF2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: 100,000 X magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / 実像数: 86 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダー: Oxford, cryo-transfer 3500 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: defocus group volumes
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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