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万見
- EMDB-10416: nucleosome-bound state of SAGA coactivator -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10416
タイトルnucleosome-bound state of SAGA coactivator
マップデータnucleosome-bound state of SAGA
試料
  • 複合体: SAGA coactivator
機能・相同性
機能・相同性情報


RITS complex assembly / conjugation with cellular fusion / DUBm complex / pseudohyphal growth / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / invasive growth in response to glucose limitation / TTT Hsp90 cochaperone complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin ...RITS complex assembly / conjugation with cellular fusion / DUBm complex / pseudohyphal growth / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / invasive growth in response to glucose limitation / TTT Hsp90 cochaperone complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / IRE1-mediated unfolded protein response / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Ub-specific processing proteases / mRNA export from nucleus / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / TBP-class protein binding / ubiquitin binding / transcription coregulator activity / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / enzyme activator activity / promoter-specific chromatin binding / peroxisome / chromatin organization / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcriptional activator Spt7 / Transcriptional coactivator Hfi1/Transcriptional adapter 1 / Transcriptional regulator of RNA polII, SAGA, subunit / Transcription factor Spt20 / Spt20-like, SEP domain / Spt20, SEP domain / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Zinc finger domain / SAGA-associated factor 73 / LisH ...Transcriptional activator Spt7 / Transcriptional coactivator Hfi1/Transcriptional adapter 1 / Transcriptional regulator of RNA polII, SAGA, subunit / Transcription factor Spt20 / Spt20-like, SEP domain / Spt20, SEP domain / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Zinc finger domain / SAGA-associated factor 73 / LisH / SCA7 domain / SCA7, zinc-binding domain / SCA7 domain profile. / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Transcription initiation factor IID, subunit 13 / Transcription initiation factor IID, 18kD subunit / : / Transcription initiation factor IID, 31kD subunit / Transcription initiation factor TFIID subunit 12 / Transcription initiation factor TFIID subunit A / TFIID subunit TAF5, NTD2 domain superfamily / WD40 associated region in TFIID subunit, NTD2 domain / Transcription initiation factor TAFII31 / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Transcription initiation factor TFIID subunit 12 domain / TFIID subunit TAF5, NTD2 domain / Transcription initiation factor TFIID subunit 6 / TAF6, C-terminal HEAT repeat domain superfamily / TAF6 C-terminal HEAT repeat domain / TAF6, C-terminal HEAT repeat domain / Transcription initiation factor TFIID 23-30kDa subunit / Transcription initiation factor TFIID, 23-30kDa subunit / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / : / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Histone-fold / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SAGA complex subunit SPT3 / SAGA complex subunit SPT7 / SAGA complex/transcription factor TFIID complex subunit TAF5 / SAGA complex/NuA4 acetyltransferase complex subunit TRA1 / SAGA complex subunit SPT20 / SAGA complex/transcription factor TFIID complex subunit TAF6 / SAGA complex subunit SGF73 / SAGA complex/transcription factor TFIID complex subunit TAF12 / SAGA complex/transcription factor TFIID complex subunit TAF9 / SAGA complex/transcription factor TFIID complex subunit TAF10 / SAGA complex subunit HFI1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Wang H / Cramer P
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationSFB860, SPP1935, EXC 2067/1-390729940 ドイツ
European Research Council693023 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure of the transcription coactivator SAGA.
著者: Haibo Wang / Christian Dienemann / Alexandra Stützer / Henning Urlaub / Alan C M Cheung / Patrick Cramer /
要旨: Gene transcription by RNA polymerase II is regulated by activator proteins that recruit the coactivator complexes SAGA (Spt-Ada-Gcn5-acetyltransferase) and transcription factor IID (TFIID). SAGA is ...Gene transcription by RNA polymerase II is regulated by activator proteins that recruit the coactivator complexes SAGA (Spt-Ada-Gcn5-acetyltransferase) and transcription factor IID (TFIID). SAGA is required for all regulated transcription and is conserved among eukaryotes. SAGA contains four modules: the activator-binding Tra1 module, the core module, the histone acetyltransferase (HAT) module and the histone deubiquitination (DUB) module. Previous studies provided partial structures, but the structure of the central core module is unknown. Here we present the cryo-electron microscopy structure of SAGA from the yeast Saccharomyces cerevisiae and resolve the core module at 3.3 Å resolution. The core module consists of subunits Taf5, Sgf73 and Spt20, and a histone octamer-like fold. The octamer-like fold comprises the heterodimers Taf6-Taf9, Taf10-Spt7 and Taf12-Ada1, and two histone-fold domains in Spt3. Spt3 and the adjacent subunit Spt8 interact with the TATA box-binding protein (TBP). The octamer-like fold and its TBP-interacting region are similar in TFIID, whereas Taf5 and the Taf6 HEAT domain adopt distinct conformations. Taf12 and Spt20 form flexible connections to the Tra1 module, whereas Sgf73 tethers the DUB module. Binding of a nucleosome to SAGA displaces the HAT and DUB modules from the core-module surface, allowing the DUB module to bind one face of an ubiquitinated nucleosome.
履歴
登録2019年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2020年1月29日-
更新2021年2月10日-
現状2021年2月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10416.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10416.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈nucleosome-bound state of SAGA
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 400 pix.
= 548. Å		1.37 Å/pix.
x 400 pix.
= 548. Å		1.37 Å/pix.
x 400 pix.
= 548. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.010986022 - 0.0573136
平均 (標準偏差)8.205765e-05 (±0.0017569861)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 548.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z548.000548.000548.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0110.0570.000

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添付データ

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追加マップ: Focus-refined map

ファイルemd_10416_additional.map
注釈Focus-refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focus-refined map

ファイルemd_10416_additional_1.map
注釈Focus-refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SAGA coactivator

全体名称: SAGA coactivator
要素
  • 複合体: SAGA coactivator

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超分子 #1: SAGA coactivator

超分子名称: SAGA coactivator / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 450 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol

詳細: Solution were made from stock solution
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 44.17 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 250368
CTF補正ソフトウェア - 名称: Warp (ver. 1.0.6)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: cryoSPARC ab-initio reconstruction was use to generate the startup model.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5) / 使用した粒子像数: 86910
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 107.1 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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