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- EMDB-10338: XPF-ERCC1 Cryo-EM Structure, DNA-Bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10338
タイトルXPF-ERCC1 Cryo-EM Structure, DNA-Bound form
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: ERCC1/XPF/DNA complex
    • 複合体: ERCC1/XPF
      • タンパク質・ペプチド: DNA repair endonuclease XPF
      • タンパク質・ペプチド: DNA excision repair protein ERCC-1
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (5'-D(P*CP*AP*GP*AP*TP*GP*CP*TP*GP*A)-3')
      • DNA: DNA (5'-D(*TP*CP*AP*GP*CP*AP*TP*CP*TP*G)-3')
キーワードDNA Repair enzyme. Nucleotide excision repair / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation ...positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation / negative regulation of telomere maintenance / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / resolution of meiotic recombination intermediates / response to sucrose / mitotic recombination / UV protection / post-embryonic hemopoiesis / isotype switching / UV-damage excision repair / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / oogenesis / TFIID-class transcription factor complex binding / response to immobilization stress / replicative senescence / response to X-ray / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / embryonic organ development / interstrand cross-link repair / response to cadmium ion / response to UV / response to nutrient / telomere maintenance / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / DNA endonuclease activity / determination of adult lifespan / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / promoter-specific chromatin binding / double-strand break repair via homologous recombination / multicellular organism growth / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / male gonad development / Dual incision in TC-NER / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / response to oxidative stress / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / regulation of autophagy / DNA repair / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Helix-hairpin-helix domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-1 / DNA repair endonuclease XPF
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Jones ML / Briggs DC
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
The Francis Crick Institute10115 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of the XPF-ERCC1 endonuclease reveal how DNA-junction engagement disrupts an auto-inhibited conformation.
著者: Morgan Jones / Fabienne Beuron / Aaron Borg / Andrea Nans / Christopher P Earl / David C Briggs / Ambrosius P Snijders / Maureen Bowles / Edward P Morris / Mark Linch / Neil Q McDonald /
要旨: The structure-specific endonuclease XPF-ERCC1 participates in multiple DNA damage repair pathways including nucleotide excision repair (NER) and inter-strand crosslink repair (ICLR). How XPF-ERCC1 is ...The structure-specific endonuclease XPF-ERCC1 participates in multiple DNA damage repair pathways including nucleotide excision repair (NER) and inter-strand crosslink repair (ICLR). How XPF-ERCC1 is catalytically activated by DNA junction substrates is not currently understood. Here we report cryo-electron microscopy structures of both DNA-free and DNA-bound human XPF-ERCC1. DNA-free XPF-ERCC1 adopts an auto-inhibited conformation in which the XPF helical domain masks the ERCC1 (HhH) domain and restricts access to the XPF catalytic site. DNA junction engagement releases the ERCC1 (HhH) domain to couple with the XPF-ERCC1 nuclease/nuclease-like domains. Structure-function data indicate xeroderma pigmentosum patient mutations frequently compromise the structural integrity of XPF-ERCC1. Fanconi anaemia patient mutations in XPF often display substantial in-vitro activity but are resistant to activation by ICLR recruitment factor SLX4. Our data provide insights into XPF-ERCC1 architecture and catalytic activation.
履歴
登録2019年9月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年3月11日-
マップ公開2020年3月11日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6sxb
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10338.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10338.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.38 Å/pix.
x 180 pix.
= 248.4 Å		1.38 Å/pix.
x 180 pix.
= 248.4 Å		1.38 Å/pix.
x 180 pix.
= 248.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.38 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-5.100183 - 5.1487637
平均 (標準偏差)0.0041945605 (±0.15364337)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 248.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.381.381.38
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z248.400248.400248.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-5.1005.1490.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ERCC1/XPF/DNA complex

全体名称: ERCC1/XPF/DNA complex
要素
  • 複合体: ERCC1/XPF/DNA complex
    • 複合体: ERCC1/XPF
      • タンパク質・ペプチド: DNA repair endonuclease XPF
      • タンパク質・ペプチド: DNA excision repair protein ERCC-1
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (5'-D(P*CP*AP*GP*AP*TP*GP*CP*TP*GP*A)-3')
      • DNA: DNA (5'-D(*TP*CP*AP*GP*CP*AP*TP*CP*TP*G)-3')

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超分子 #1: ERCC1/XPF/DNA complex

超分子名称: ERCC1/XPF/DNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: ERCC1/XPF

超分子名称: ERCC1/XPF / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA repair endonuclease XPF

分子名称: DNA repair endonuclease XPF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Some residues have been modelled as Alanine where sidechains were not visible.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 104.636156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MESGQPARRI AMAPLLEYER QLVLELLDTD GLVVCARGLG ADRLLYHFLQ LHCHPACLVL VLNTQPAEEE YFINQLKIEG VEHLPRRVT NEITSNSRYE VYTQGGVIFA TSRILVVDFL TDRIPSDLIT GILVYRAHRI IESCQEAFIL RLFRQKNKRG F IKAFTDNA ...文字列:
MESGQPARRI AMAPLLEYER QLVLELLDTD GLVVCARGLG ADRLLYHFLQ LHCHPACLVL VLNTQPAEEE YFINQLKIEG VEHLPRRVT NEITSNSRYE VYTQGGVIFA TSRILVVDFL TDRIPSDLIT GILVYRAHRI IESCQEAFIL RLFRQKNKRG F IKAFTDNA VAFDTGFCHV ERVMRNLFVR KLYLWPRFHV AVNSFLEQHK PEVVEIHVSM TPTMLAIQTA ILDILNACLK EL KCHNPSL EVEDLSLENA IGKPFDKTIR HYLDPLWHQL GAKTKSLVQD LKILRTLLQY LSQYDCVTFL NLLESLRATE KAF GQNSGW LFLDSSTSMF INARARVYHL PDAKMSKKEK ISEKMEIKEG EETKKELVLE SNPKWEALTE VLKEIEAENK ESEA LGGPG QVLICASDDR TCSQLRDYIT LGAEAFLLRL YRKTFEKDSK AEEVWMKFRK EDSSKRIRKS HKRPKDPQNK ERAST KERT LKKKKRKLTL TQMVGKPEEL EEEGDVEEGY RREISSSPES CPEEIKHEEF DVNLSSDAAF GILKEPLTII HPLLGC SDP YALTRVLHEV EPRYVVLYDA ELTFVRQLEI YRASRPGKPL RVYFLIYGGS TEEQRYLTAL RKEKEAFEKL IREKASM VV PEEREGRDET NLDLVRGTAS ADVSTDTRKA GGQEQNGTQQ SIVVDMREFR SELPSLIHRR GIDIEPVTLE VGDYILTP E MCVERKSISD LIGSLNNGRL YSQCISMSRY YKRPVLLIEF DPSKPFSLTS RGALFQEISS NDISSKLTLL TLHFPRLRI LWCPSPHATA ELFEELKQSK PQPDAATALA ITADSETLPE SEKYNPGPQD FLLKMPGVNA KNCRSLMHHV KNIAELAALS QDELTSILG NAANAKQLYD FIHTSFAEVV SKGKGKK

UniProtKB: DNA repair endonuclease XPF

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分子 #2: DNA excision repair protein ERCC-1

分子名称: DNA excision repair protein ERCC-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Some residues modelled as Alanine where no sidechain information available.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.598301 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDPGKDKEGV PQPSGPPARK KFVIPLDEDE VPPGVAKPLF RSTQSLPTVD TSAQAAPQTY AEYAISQPLE GAGATCPTGS EPLAGETPN QALKPGAKSN SIIVSPRQRG NPVLKFVRNV PWEFGDVIPD YVLGQSTCAL FLSLRYHNLH PDYIHGRLQS L GKNFALRV ...文字列:
MDPGKDKEGV PQPSGPPARK KFVIPLDEDE VPPGVAKPLF RSTQSLPTVD TSAQAAPQTY AEYAISQPLE GAGATCPTGS EPLAGETPN QALKPGAKSN SIIVSPRQRG NPVLKFVRNV PWEFGDVIPD YVLGQSTCAL FLSLRYHNLH PDYIHGRLQS L GKNFALRV LLVQVDVKDP QQALKELAKM CILADCTLIL AWSPEEAGRY LETYKAYEQK PADLLMEKLE QDFVSRVTEC LT TVKSVNK TDSQTLLTTF GSLEQLIAAS REDLALCPGL GPQKARRLFD VLHEPFLKVP

UniProtKB: DNA excision repair protein ERCC-1

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分子 #3: DNA (5'-D(P*CP*AP*GP*AP*TP*GP*CP*TP*GP*A)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*CP*AP*GP*AP*TP*GP*CP*TP*GP*A)-3') / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.06903 KDa
配列文字列:
(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG)(DC)(DT)(DG)(DA)

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分子 #4: DNA (5'-D(*TP*CP*AP*GP*CP*AP*TP*CP*TP*G)-3')

分子名称: DNA (5'-D(*TP*CP*AP*GP*CP*AP*TP*CP*TP*G)-3') / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.019992 KDa
配列文字列:
(DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
詳細: 20 mM HEPES pH 7.8, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP, 0.01% CHAPS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-17 / 実像数: 15315 / 平均電子線量: 63.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.9 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 198212
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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