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- PDB-5l3k: Structure of Mycobacterium thermoresistibile trehalose-6-phosphat... -
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Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5l3k | ||||||
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Title | Structure of Mycobacterium thermoresistibile trehalose-6-phosphate synthase in a ternary complex with ADP and fructose-6-phosphate | ||||||
![]() | Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / OtsA / trehalose-6-phosphate synthase / trehalose | ||||||
Function / homology | ![]() alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (ADP-forming) / trehalose metabolism in response to stress / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase complex (UDP-forming) / trehalose-phosphatase activity / trehalose biosynthetic process / hexosyltransferase activity / cellular response to heat / nucleotide binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Mendes, V. / Verma, N. / Blaszczyk, M. / Blundell, T.L. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Mycobacterial OtsA Structures Unveil Substrate Preference Mechanism and Allosteric Regulation by 2-Oxoglutarate and 2-Phosphoglycerate. Authors: Mendes, V. / Acebron-Garcia-de-Eulate, M. / Verma, N. / Blaszczyk, M. / Dias, M.V.B. / Blundell, T.L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5jijSC ![]() 5jioC ![]() 5k41C ![]() 5k42C ![]() 5k44C ![]() 5k5cC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein / Sugars , 2 types, 13 molecules ABCDEFGH![](data/chem/img/F6P.gif)
![](data/chem/img/F6P.gif)
#1: Protein | Mass: 54681.047 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: RMCT_1906 / Production host: ![]() ![]() #4: Sugar | ChemComp-F6P / |
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-Non-polymers , 4 types, 1595 molecules ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-ADP / #3: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-PO4 / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 / Details: 1M Ammonium Phosphate Dibasic, 0.1M Tris |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Jan 16, 2016 | |||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.92818 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin | Operator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.3 | |||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.305→159.84 Å / Num. obs: 187701 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 10.3 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.288 / Net I/σ(I): 7 | |||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
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Phasing MR |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5JIJ Resolution: 2.305→121.744 Å / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 30.32 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.305→121.744 Å
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Refine LS restraints |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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