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万見
- EMDB-1016: Difference imaging of adenovirus: bridging the resolution gap bet... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1016
タイトルDifference imaging of adenovirus: bridging the resolution gap between X-ray crystallography and electron microscopy.
マップデータAdeno-virus type 2.
試料
  • 試料: adenovirus type 2
  • ウイルス: Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
生物種Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Stewart PL / Fuller SD / Burnett RM
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 1993
タイトル: Difference imaging of adenovirus: bridging the resolution gap between X-ray crystallography and electron microscopy.
著者: P L Stewart / S D Fuller / R M Burnett /
要旨: While X-ray crystallography provides atomic resolution structures of proteins and small viruses, electron microscopy provides complementary structural information on the organization of larger ...While X-ray crystallography provides atomic resolution structures of proteins and small viruses, electron microscopy provides complementary structural information on the organization of larger assemblies at lower resolution. A novel combination of these two techniques has bridged this resolution gap and revealed the various structural components forming the capsid of human type 2 adenovirus. An image reconstruction of the intact virus, derived from cryo-electron micrographs, was deconvolved with an approximate contrast transfer function to mitigate microscope distortions. A model capsid was calculated from 240 copies of the crystallographic structure of the major capsid protein and filtered to the correct resolution. Subtraction of the calculated capsid from the corrected reconstruction gave a three-dimensional difference map revealing the minor proteins that stabilize the virion. Elongated density penetrating the hexon capsid at the facet edges was ascribed to polypeptide IIIa, a component required for virion assembly. Density on the inner surface of the capsid, connecting the ring of peripentonal hexons, was assigned as polypeptide VI, a component that binds DNA. Identification of the regions of hexon that contact the penton base suggests a structural mechanism for previously proposed events during cell entry.
履歴
登録2002年10月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2002年10月15日-
マップ公開2002年10月15日-
更新2013年2月27日-
現状2013年2月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 138
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 138
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1016.gif

emd_1016.tif

emd_emd_1016...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1016.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈Adeno-virus type 2.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.3 Å
密度
表面レベル登録者による: 148.0 / ムービー #1: 138
最小 - 最大0.0 - 255.0
平均 (標準偏差)112.588562010000004 (±18.983009339999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ161161161
Spacing161161161
セルA=B=C: 1175.3 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z7.37.37.3
M x/y/z161161161
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1175.3001175.3001175.300
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS161161161
D min/max/mean0.000255.000112.589

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添付データ

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添付マップデータ: emd 1016 additional 1.map

ファイルemd_1016_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1016 additional 2.map

ファイルemd_1016_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1016 additional 3.map

ファイルemd_1016_additional_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : adenovirus type 2

全体名称: adenovirus type 2
要素
  • 試料: adenovirus type 2
  • ウイルス: Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #1000: adenovirus type 2

超分子名称: adenovirus type 2 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: T=25 particle / Number unique components: 1
分子量理論値: 150 MDa

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超分子 #1: Human adenovirus 2

超分子名称: Human adenovirus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10515 / 生物種: Human adenovirus 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: fibres (5f positions) 1090A / T番号(三角分割数): 25
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: capsid (along 2f) 884A / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: Sample stored in CsCl was diluted in Tris (10mM) NaCl (100 mM) pH 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 60 % / チャンバー内温度: 23 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: EMBL plunger. plunging at ambient temperature and humidity
手法: Blot for 2 sec

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS EM400
温度平均: 105 K
詳細Details of the microscopy are in Stewart, P. L., Burnett, R. M., Cyrklaff, M. and Fuller, S. D. (1991). Image reconstruction reveals the complex molecular organization of adenovirus. Cell 67, 145-54. Images were taken in triples at 1, 2.6 and 8.8 microns underfocus. Some images were taken at 12 degrees tilt to compensate for the preference for the virus to orient with the fibres away from the water layer. For image reconstruction see: Stewart, P. L., Burnett, R. M.,Cyrklaff, M. and Fuller, S. D. (1991). Image reconstruction reveals the complex molecular organization of adenovirus. Cell 67, 145-54. For reconstruction details see: P.L. Stewart, S.D. Fuller, R. M. Burnett, (1993). Difference imaging of adenovirus: bridging the resolution gap between X- ray crystallography and electron microscopy EMBO J.Stewart PL, Burnett RM. Adenovirus structure by X-ray crystallography and electron microscopy. Curr Top Microbiol Immunol. 1995, 199 (1):25-38. The PDB code for the Ad2 hexon model is 1DHX, and the reference Athappilly, F. K., Murali, R., Rux, J. J., Cai, Z., Burnett, R. M.: The refined crystal structure of hexon, the major coat protein of adenovirus type 2, at 2.9 A resolution. J Mol Biol 242 pp. 430 (1994)
日付1990年1月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OPTRONICS / デジタル化 - サンプリング間隔: 25 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 8 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 80 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 8.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 34000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric - Philips EM400 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 12

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画像解析

詳細Purified by centrifugation in CsCl
CTF補正詳細: initially different defocuses were combined by summing in resolution bands
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMBL-ICOS / 使用した粒子像数: 29
最終 角度割当詳細: sufficient to give maximum inverse eigenvalue of 0.1

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: maximizing cross correlation
詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 3000 / 当てはまり具合の基準: max cross correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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