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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10103 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of murine norovirus (MNV-1) | ||||||||||||
![]() | None | ||||||||||||
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![]() | Norovirus / Virus / Capsid / VP1 | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() symbiont-mediated perturbation of host defense response / antigenic variation / virion component / host cell cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||||||||
![]() | Snowden JS / Hurdiss DL | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Dynamics in the murine norovirus capsid revealed by high-resolution cryo-EM. 著者: Joseph S Snowden / Daniel L Hurdiss / Oluwapelumi O Adeyemi / Neil A Ranson / Morgan R Herod / Nicola J Stonehouse / ![]() 要旨: Icosahedral viral capsids must undergo conformational rearrangements to coordinate essential processes during the viral life cycle. Capturing such conformational flexibility has been technically ...Icosahedral viral capsids must undergo conformational rearrangements to coordinate essential processes during the viral life cycle. Capturing such conformational flexibility has been technically challenging yet could be key for developing rational therapeutic agents to combat infections. Noroviruses are nonenveloped, icosahedral viruses of global importance to human health. They are a common cause of acute gastroenteritis, yet no vaccines or specific antiviral agents are available. Here, we use genetics and cryo-electron microscopy (cryo-EM) to study the high-resolution solution structures of murine norovirus as a model for human viruses. By comparing our 3 structures (at 2.9- to 3.1-Å resolution), we show that whilst there is little change to the shell domain of the capsid, the radiating protruding domains are flexible, adopting distinct states both independently and synchronously. In doing so, the capsids sample a range of conformational space, with implications for maintaining virion stability and infectivity. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 261.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.4 KB 16.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 17.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 198.3 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 476.8 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 376.7 MB 376.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | None | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.065 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_10103_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_10103_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Murine norovirus 1
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Murine norovirus 1
超分子 | 名称: Murine norovirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: RAW264.7 cells / NCBI-ID: 223997 / 生物種: Murine norovirus 1 / Sci species strain: CW1P3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: Capsid protein
分子 | 名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 58.700598 KDa |
配列 | 文字列: MRMSDGAAPK ANGSEASGQD LVPAAVEQAV PIQPVAGAAL AAPAAGQINQ IDPWIFQNFV QCPLGEFSIS PRNTPGEILF DLALGPGLN PYLAHLSAMY TGWVGNMEVQ LVLAGNAFTA GKVVVALVPP YFPKGSLTTA QITCFPHVMC DVRTLEPIQL P LLDVRRVL ...文字列: MRMSDGAAPK ANGSEASGQD LVPAAVEQAV PIQPVAGAAL AAPAAGQINQ IDPWIFQNFV QCPLGEFSIS PRNTPGEILF DLALGPGLN PYLAHLSAMY TGWVGNMEVQ LVLAGNAFTA GKVVVALVPP YFPKGSLTTA QITCFPHVMC DVRTLEPIQL P LLDVRRVL WHATQDQEES MRLVCMLYTP LRTNSPGDES FVVSGRLLSK PAADFNFVYL TPPIERTIYR MVDLPVIQPR LC THARWPA PVYGLLVDPS LPSNPQWQNG RVHVDGTLLG TTPISGSWVS CFAAEAAYEF QSGTGEVATF TLIEQDGSAY VPG DRAAPL GYPDFSGQLE IEVQTETTKT GDKLKVTTFE MILGPTTNAD QAPYQGRVFA SVTAAASLDL VDGRVRAVPR SIYG FQDTI PEYNDGLLVP LAPPIGPFLP GEVLLRFRTY MRQIDTADAA AEAIDCALPQ EFVSWFASNA FTVQSEALLL RYRNT LTGQ LLFECKLYNE GYIALSYSGS GPLTFPTDGI FEVVSWVPRL YQLASVGSLA TGRMLKQ UniProtKB: Capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 構成要素:
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グリッド | 材質: COPPER / メッシュ: 400 | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: LEICA EM GP |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 59.1 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |