[日本語] English
万見
- EMDB-0554: Cryo-EM Structure of the Lysosomal Folliculin Complex (FLCN-FNIP2... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0554
タイトルCryo-EM Structure of the Lysosomal Folliculin Complex (FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator)
マップデータgenerated by non-uniform refinement from cryoSPARC v2 followed by LocScale amplitude scaling
試料
  • 複合体: FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator Complex
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 2種
キーワードLysosome / mTORC1 regulation / Amino acid sensing / GTPase / SIGNALING PROTEIN / signaling protein-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in kidney development / cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of post-translational protein modification / regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex ...negative regulation of cell proliferation involved in kidney development / cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of post-translational protein modification / regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / regulation of Ras protein signal transduction / negative regulation of brown fat cell differentiation / protein localization to cell junction / regulation of TORC1 signaling / regulation of pro-B cell differentiation / negative regulation of lysosome organization / protein localization to lysosome / regulation of TOR signaling / fibroblast migration / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / lysosome localization / endosome organization / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / ATPase inhibitor activity / cell-cell junction assembly / negative regulation of glycolytic process / kinase activator activity / negative regulation of TOR signaling / protein localization to membrane / negative regulation of cold-induced thermogenesis / azurophil granule membrane / endosomal transport / lysosome organization / small GTPase-mediated signal transduction / Macroautophagy / regulation of cell size / negative regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / TOR signaling / energy homeostasis / mTORC1-mediated signalling / hemopoiesis / tertiary granule membrane / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / enzyme inhibitor activity / regulation of receptor recycling / positive regulation of TOR signaling / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / enzyme-substrate adaptor activity / response to amino acid / cellular response to nutrient levels / specific granule membrane / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / ERK1 and ERK2 cascade / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of autophagy / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of autophagy / intrinsic apoptotic signaling pathway / GTPase activator activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / RNA splicing / cellular response to amino acid starvation / viral genome replication / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Regulation of PTEN gene transcription / epithelial cell proliferation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / cellular response to amino acid stimulus / regulation of cell growth / positive regulation of protein-containing complex assembly / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / MAP2K and MAPK activation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to virus / centriolar satellite / positive regulation of protein localization to nucleus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / negative regulation of epithelial cell proliferation / mitotic spindle / GDP binding / late endosome membrane / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / late endosome / intracellular protein localization
類似検索 - 分子機能
Folliculin / Folliculin, DENN domain / Folliculin, DENN domain, C-terminal superfamily / Folliculin C-terminal domain / Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain ...Folliculin / Folliculin, DENN domain / Folliculin, DENN domain, C-terminal superfamily / Folliculin C-terminal domain / Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Folliculin/SMCR8, longin domain / Folliculin/SMCR8, tripartite DENN domain / Vesicle coat protein involved in Golgi to plasma membrane transport / Tripartite DENN FLCN/SMCR8-type domain profile. / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / RagA/B / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Ragulator complex protein LAMTOR2-like / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR1 / Ras-related GTP-binding protein A / Folliculin / Ras-related GTP-binding protein C / Folliculin-interacting protein 2 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Fromm SA / Young LN / Hurley JH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2R01GM111730-05 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism of a Rag GTPase activation checkpoint by the lysosomal folliculin complex.
著者: Rosalie E Lawrence / Simon A Fromm / Yangxue Fu / Adam L Yokom / Do Jin Kim / Ashley M Thelen / Lindsey N Young / Chun-Yan Lim / Avi J Samelson / James H Hurley / Roberto Zoncu /
要旨: The tumor suppressor folliculin (FLCN) enables nutrient-dependent activation of the mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) protein kinase via its guanosine triphosphatase (GTPase) ...The tumor suppressor folliculin (FLCN) enables nutrient-dependent activation of the mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) protein kinase via its guanosine triphosphatase (GTPase) activating protein (GAP) activity toward the GTPase RagC. Concomitant with mTORC1 inactivation by starvation, FLCN relocalizes from the cytosol to lysosomes. To determine the lysosomal function of FLCN, we reconstituted the human lysosomal FLCN complex (LFC) containing FLCN, its partner FLCN-interacting protein 2 (FNIP2), and the RagA:RagC GTPases as they exist in the starved state with their lysosomal anchor Ragulator complex and determined its cryo-electron microscopy structure to 3.6 angstroms. The RagC-GAP activity of FLCN was inhibited within the LFC, owing to displacement of a catalytically required arginine in FLCN from the RagC nucleotide. Disassembly of the LFC and release of the RagC-GAP activity of FLCN enabled mTORC1-dependent regulation of the master regulator of lysosomal biogenesis, transcription factor E3, implicating the LFC as a checkpoint in mTORC1 signaling.
履歴
登録2019年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年2月20日-
マップ公開2019年11月6日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6nzd
  • 表面レベル: 0.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0554.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0554.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈generated by non-uniform refinement from cryoSPARC v2 followed by LocScale amplitude scaling
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 360 pix.
= 413.64 Å		1.15 Å/pix.
x 360 pix.
= 413.64 Å		1.15 Å/pix.
x 360 pix.
= 413.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.149 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16 / ムービー #1: 0.16
最小 - 最大-0.36063316 - 0.79141235
平均 (標準偏差)0.00061260565 (±0.0105887605)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 413.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1491.1491.149
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z413.640413.640413.640
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.3610.7910.001

-
添付データ

-
追加マップ: generated by non-uniform refinement from cryoSPARC v2 followed...

ファイルemd_0554_additional_1.map
注釈generated by non-uniform refinement from cryoSPARC v2 followed by the cryoSPARC v2 local filtering/sharpening routine
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: generated by non-uniform refinement from cryoSPARC v2 followed...

ファイルemd_0554_additional_2.map
注釈generated by non-uniform refinement from cryoSPARC v2 followed by the Relion3-beta PostProcess routine
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator Complex

全体名称: FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator Complex
要素
  • 複合体: FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator Complex
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR1
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR2
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR3
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR4
    • タンパク質・ペプチド: Hepatitis B virus x interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein A
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein C
    • タンパク質・ペプチド: Folliculin
    • タンパク質・ペプチド: Folliculin-interacting protein 2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: 9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]-alpha-L-arabinofuranosyl}-3,9-dihydro-1H-purine-2,6-dione

+
超分子 #1: FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator Complex

超分子名称: FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9 / 詳細: RagA bound to GDP; RagC bound to XTPgammaS
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 340 KDa

+
分子 #1: Ragulator complex protein LAMTOR1

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.32535 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
SNAEFMACCY SSENEDSDQD REERKLLLDP SSPPTKALNG AEPNYHSLPS ARTDEQALLS SILAKTASNI IDVSAADSQG MEQHEYMDR ARQYSTRLAV LSSSLTHWKK LPPLPSLTSQ PHQVLASEPI PFSDLQQVSR IAAYAYSALS QIRVDAKEEL V VQFGIP

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR1

+
分子 #2: Ragulator complex protein LAMTOR2

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.645579 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
GAMLRPKALT QVLSQANTGG VQSTLLLNNE GSLLAYSGYG DTDARVTAAI ASNIWAAYDR NGNQAFNEDN LKFILMDCME GRVAITRVA NLLLCMYAKE TVGFGMLKAK AQALVQYLEE PLTQVAAS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR2

+
分子 #3: Ragulator complex protein LAMTOR3

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.637678 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MADDLKRFLY KKLPSVEGLH AIVVSDRDGV PVIKVANDNA PEHALRPGFL STFALATDQG SKLGLSKNKS IICYYNTYQV VQFNRLPLV VSFIASSSAN TGLIVSLEKE LAPLFEELRQ VVEVS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR3

+
分子 #4: Ragulator complex protein LAMTOR4

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.753236 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MTSALTQGLE RIPDQLGYLV LSEGAVLASS GDLENDEQAA SAISELVSTA CGFRLHRGMN VPFKRLSVVF GEHTLLVTVS GQRVFVVKR QNRGREPIDV

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR4

+
分子 #5: Hepatitis B virus x interacting protein

分子名称: Hepatitis B virus x interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.17852 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MEPGAGHLDG HRAGSPSLRQ ALCDGSAVMF SSKERGRCTV INFVPLEAPL RSTPRSRQVT EACGGEGRAV PLGSEPEWSV GGMEATLEQ HLEDTMKNPS IVGVLCTDSQ GLNLGCRGTL SDEHAGVISV LAQQAAKLTS DPTDIPVVCL ESDNGNIMIQ K HDGITVAV HKMAS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR5

+
分子 #6: Ras-related GTP-binding protein A

分子名称: Ras-related GTP-binding protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.615168 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK TSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGQDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET ...文字列:
MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK TSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGQDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET LYKAWSSIVY QLIPNVQQLE MNLRNFAQII EADEVLLFER ATFLVISHYQ CKEQRDVHRF EKISNIIKQF KL SCSKLAA SFQSMEVRNS NFAAFIDIFT SNTYVMVVMS DPSIPSAATL INIRNARKHF EKLERVDGPK HSLLMR

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein A

+
分子 #7: Ras-related GTP-binding protein C

分子名称: Ras-related GTP-binding protein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.758336 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GADSRMSLQY GAEETPLAGS YGAADSFPKD FGYGVEEEEE EAAAAGGGVG AGAGGGCGPG GADSSKPRIL LMGLRRSGKS SIQKVVFHK MSPNETLFLE STNKIYKDDI SNSSFVNFQI WDFPGQMDFF DPTFDYEMIF RGTGALIYVI DAQDDYMEAL T RLHITVSK ...文字列:
GADSRMSLQY GAEETPLAGS YGAADSFPKD FGYGVEEEEE EAAAAGGGVG AGAGGGCGPG GADSSKPRIL LMGLRRSGKS SIQKVVFHK MSPNETLFLE STNKIYKDDI SNSSFVNFQI WDFPGQMDFF DPTFDYEMIF RGTGALIYVI DAQDDYMEAL T RLHITVSK AYKVNPDMNF EVFIHKVNGL SDDHKIETQR DIHQRANDDL ADAGLEKLHL SFYLTSIYDH SIFEAFSKVV QK LIPQLPT LENLLNIFIS NSGIEKAFLF DVVSKIYIAT DSSPVDMQSY ELCCDMIDVV IDVSCIYGLK EDGSGSAYDK ESM AIIKLN NTTVLYLKEV TKFLALVCIL REESFERKGL IDYNFHCFRK AIHEVFEVGV TSHRSCGHQT SASSLKALTH NGTP RNAI

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein C

+
分子 #8: Folliculin

分子名称: Folliculin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 69.14307 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MASWSHPQFE KGGGARGGSG GGSWSHPQFE KGFDYKDDDD KGTMNAIVAL CHFCELHGPR TLFCTEVLHA PLPQGDGNED SPGQGEQAE EEEGGIQMNS RMRAHSPAEG ASVESSSPGP KKSDMCEGCR SLAAGHPGYI SHDKETSIKY VSHQHPSHPQ L FSIVRQAC ...文字列:
MASWSHPQFE KGGGARGGSG GGSWSHPQFE KGFDYKDDDD KGTMNAIVAL CHFCELHGPR TLFCTEVLHA PLPQGDGNED SPGQGEQAE EEEGGIQMNS RMRAHSPAEG ASVESSSPGP KKSDMCEGCR SLAAGHPGYI SHDKETSIKY VSHQHPSHPQ L FSIVRQAC VRSLSCEVCP GREGPIFFGD EQHGFVFSHT FFIKDSLARG FQRWYSIITI MMDRIYLINS WPFLLGKVRG II DELQGKA LKVFEAEQFG CPQRAQRMNT AFTPFLHQRN GNAARSLTSL TSDDNLWACL HTSFAWLLKA CGSRLTEKLL EGA PTEDTL VQMEKLADLE EESESWDNSE AEEEEKAPVL PESTEGRELT QGPAESSSLS GCGSWQPRKL PVFKSLRHMR QVLG APSFR MLAWHVLMGN QVIWKSRDVD LVQSAFEVLR TMLPVGCVRI IPYSSQYEEA YRCNFLGLSP HVQIPPHVLS SEFAV IVEV HAAARSTLHP VGCEDDQSLS KYEFVVTSGS PVAADRVGPT ILNKIEAALT NQNLSVDVVD QCLVCLKEEW MNKVKV LFK FTKVDSRPKE DTQKLLSILG ASEEDNVKLL KFWMTGLSKT YKSHLMSTVR SPTASESRN

UniProtKB: Folliculin

+
分子 #9: Folliculin-interacting protein 2

分子名称: Folliculin-interacting protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 122.475414 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGTMAPTLLQ KLFNKRGSSG SSAAASAQGR APKEGPAFSW SCSEFDLNEI RLIVYQDCDR RGRQVLFDSK AVQKIEEVTA QKTEDVPIK ISAKCCQGSS SVSSSSSSSI SSHSSSGGSS HHAKEQLPKY QYTRPASDVN MLGEMMFGSV AMSYKGSTLK I HYIRSPPQ ...文字列:
GGTMAPTLLQ KLFNKRGSSG SSAAASAQGR APKEGPAFSW SCSEFDLNEI RLIVYQDCDR RGRQVLFDSK AVQKIEEVTA QKTEDVPIK ISAKCCQGSS SVSSSSSSSI SSHSSSGGSS HHAKEQLPKY QYTRPASDVN MLGEMMFGSV AMSYKGSTLK I HYIRSPPQ LMISKVFSAR MGSFCGSTNN LQDSFEYINQ DPNLGKLNTN QNSLGPCRTG SNLAHSTPVD MPSRGQNEDR DS GIARSAS LSSLLITPFP SPSSSTSSSS SYQRRWLRSQ TTSLENGIIP RRSTDETFSL AEETCSSNPA MVRRKKIAIS IIF SLCEKE EAQRNFQDFF FSHFPLFESH MNRLKSAIEK AMISCRKIAE SSLRVQFYVS RLMEALGEFR GTIWNLYSVP RIAE PVWLT MMSGTLEKNQ LCQRFLKEFT LLIEQINKNQ FFAALLTAVL TYHLAWVPTV MPVDHPPIKA FSEKRTSQSV NMLAK THPY NPLWAQLGDL YGAIGSPVRL TRTVVVGKQK DLVQRILYVL TYFLRCSELQ ENQLTWSGNH GEGDQVLNGS KIITAL EKG EVEESEYVVI TVRNEPALVP PILPPTAAER HNPWPTGFPE CPEGTDSRDL GLKPDKEANR RPEQGSEACS AGCLGPA SD ASWKPQNAFC GDEKNKEAPQ DGSSRLPSCE VLGAGMKMDQ QAVCELLKVE MPTRLPDRSV AWPCPDRHLR EKPSLEKV T FQIGSFASPE SDFESRMKKM EERVKACGPS LEASEAADVA QDPQVSRSPF KPGFQENVCC PQNRLSEGDE GESDKGFAE DRGSRNDMAA DIAGQLSHAA DLGTASHGAG GTGGRRLEAT RGLYVKAAEG PVLEPVAPRC VQRGPGLVAG ANIPCGDDNK KANFRTEGD IPRNESSDSA LGDSDDEACA SAMLDLGHGG DRTGGSLEVE LPLPRSQSIS TQNVRNFGRS LLAGYCPTYM P DLVLHGTG SDEKLKQCLV ADLVHTVHHP VLDEPIAEAV CIIADTDKWS VQVATSQRKV TDNMKLGQDV LVSSQVSSLL QS ILQLYKL HLPADFCIMH LEDRLQEMYL KSKMLSEYLR GHTRVHVKEL GVVLGIESND LPLLTAIAST HSPYVAQILL

UniProtKB: Folliculin-interacting protein 2

+
分子 #10: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #11: 9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}...

分子名称: 9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]-alpha-L-arabinofuranosyl}-3,9-dihydro-1H-purine-2,6-dione
タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: L8S
分子量理論値: 540.231 Da
Chemical component information

ChemComp-L8S:
9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]-alpha-L-arabinofuranosyl}-3,9-dihydro-1H-purine-2,6-dione

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES
130.0 mMsodium chlorideNaCl
2.5 mMmagnesium chlorideMgCl2
2.0 mMEGTA
0.5 mMTCEP
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 12 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: 15 W
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Whatman 597.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2703 / 平均露光時間: 11.0 sec. / 平均電子線量: 65.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 982343
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: cryoSPARC v2 ab-initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 163376
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6b9x

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6b9x

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6b9x

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6b9x

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6b9x

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ehr

chain_id: E, residue_range: 48-68, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ces

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ces

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3v42

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3llu

chain_id: A, residue_range: 119-139, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6nzd:
Cryo-EM Structure of the Lysosomal Folliculin Complex (FLCN-FNIP2-RagA-RagC-Ragulator)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る