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- PDB-6ehr: The crystal structure of the human LAMTOR-RagA CTD-RagC CTD complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ehr
タイトルThe crystal structure of the human LAMTOR-RagA CTD-RagC CTD complex
要素
  • (Ragulator complex protein ...) x 5
  • (Ras-related GTP-binding protein ...) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Scaffolding complex / Rag-GTPases / mTOR / Ragulator / mTORC1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / regulation of TORC1 signaling / protein localization to lysosome ...regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / regulation of TORC1 signaling / protein localization to lysosome / regulation of TOR signaling / MTOR signalling / fibroblast migration / Amino acids regulate mTORC1 / lysosome localization / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / endosome organization / TORC1 signaling / kinase activator activity / protein localization to membrane / endosomal transport / azurophil granule membrane / lysosome organization / small GTPase-mediated signal transduction / Macroautophagy / regulation of cell size / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / mTORC1-mediated signalling / CDC42 GTPase cycle / tertiary granule membrane / RHOH GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / regulation of receptor recycling / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of TOR signaling / RAC3 GTPase cycle / enzyme-substrate adaptor activity / response to amino acid / cellular response to nutrient levels / specific granule membrane / protein-membrane adaptor activity / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / RNA splicing / guanyl-nucleotide exchange factor activity / viral genome replication / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Regulation of PTEN gene transcription / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to amino acid stimulus / phosphoprotein binding / regulation of cell growth / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to virus / GDP binding / late endosome membrane / intracellular protein localization / late endosome / glucose homeostasis / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / GTPase binding / molecular adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / endosome membrane / intracellular signal transduction / membrane raft / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / apoptotic process / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #190 / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / RagA/B / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 ...Beta-Lactamase - #190 / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / RagA/B / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / RagC/D / Gtr1/RagA G protein / Gtr1/RagA G protein conserved region / Ragulator complex protein LAMTOR2-like / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR1 / Ras-related GTP-binding protein A / Ras-related GTP-binding protein C / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.898 Å
データ登録者Scheffzek, K. / Naschberger, A.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
P 26682 オーストリア
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of the human lysosomal mTORC1 scaffold complex and its impact on signaling.
著者: de Araujo, M.E.G. / Naschberger, A. / Furnrohr, B.G. / Stasyk, T. / Dunzendorfer-Matt, T. / Lechner, S. / Welti, S. / Kremser, L. / Shivalingaiah, G. / Offterdinger, M. / Lindner, H.H. / ...著者: de Araujo, M.E.G. / Naschberger, A. / Furnrohr, B.G. / Stasyk, T. / Dunzendorfer-Matt, T. / Lechner, S. / Welti, S. / Kremser, L. / Shivalingaiah, G. / Offterdinger, M. / Lindner, H.H. / Huber, L.A. / Scheffzek, K.
履歴
登録2017年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ragulator complex protein LAMTOR3
B: Ragulator complex protein LAMTOR2
C: Ragulator complex protein LAMTOR5
D: Ragulator complex protein LAMTOR4
E: Ragulator complex protein LAMTOR1
F: Ras-related GTP-binding protein A
G: Ras-related GTP-binding protein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,1437
ポリマ－97,1437
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20030 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area35480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.090, 92.448, 127.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Ragulator complex protein ... , 5種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR3 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 3 / MEK-binding partner 1 / Mp1 / ...Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 3 / MEK-binding partner 1 / Mp1 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1-interacting protein 1 / Mitogen-activated protein kinase scaffold protein 1


分子量: 13903.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR3, MAP2K1IP1, MAPKSP1, PRO2783 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UHA4
#2: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR2 / Endosomal adaptor protein p14 / Late endosomal/lysosomal Mp1-interacting protein / Late ...Endosomal adaptor protein p14 / Late endosomal/lysosomal Mp1-interacting protein / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 2 / Mitogen-activated protein-binding protein-interacting protein / MAPBP-interacting protein / Roadblock domain-containing protein 3


分子量: 13574.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR2, MAPBPIP, ROBLD3, HSPC003
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y2Q5
#3: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR5 / Hepatitis B virus X-interacting protein / HBX-interacting protein / Late endosomal/lysosomal ...Hepatitis B virus X-interacting protein / HBX-interacting protein / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 5


分子量: 9622.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR5, HBXIP, XIP / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43504
#4: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR4 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 4


分子量: 10753.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR4, C7orf59 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q0VGL1
#5: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 1 / Lipid raft adaptor protein p18 / ...Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 1 / Lipid raft adaptor protein p18 / Protein associated with DRMs and endosomes / p27Kip1-releasing factor from RhoA / p27RF-Rho


分子量: 15828.839 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR1, C11orf59, PDRO, PP7157 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6IAA8

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Ras-related GTP-binding protein ... , 2種, 2分子 FG

#6: タンパク質 Ras-related GTP-binding protein A / RagA / Adenovirus E3 14.7 kDa-interacting protein 1 / FIP-1


分子量: 15287.651 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRAGA / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q7L523
#7: タンパク質 Ras-related GTP-binding protein C / RagC / GTPase-interacting protein 2 / TIB929


分子量: 18171.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRAGC / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9HB90

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% [w/v] PEG 4000, 0.1M tri-sodium-citrate pH5.5, 5% [v/v] isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.898→46.224 Å / Num. obs: 21957 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Rpim(I) all: 0.078 / Rsym value: 0.176 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.9→3.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.933 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / CC1/2: 0.75 / Rpim(I) all: 0.478 / Rsym value: 1.049 / % possible all: 93.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.898→46.224 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2626 1108 5.05 %
Rwork0.2165 --
obs0.2188 21957 93.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.898→46.224 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6126 0 0 0 6126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026216
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4198408
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0493791
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041996
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031080
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8983-3.03020.3991310.3392512X-RAY DIFFRACTION92
3.0302-3.18990.35731550.30622590X-RAY DIFFRACTION95
3.1899-3.38970.34821340.27982603X-RAY DIFFRACTION95
3.3897-3.65130.31671280.26182633X-RAY DIFFRACTION95
3.6513-4.01850.28441330.22632629X-RAY DIFFRACTION95
4.0185-4.59960.21031600.16952601X-RAY DIFFRACTION94
4.5996-5.79320.22911260.17582622X-RAY DIFFRACTION93
5.7932-46.22990.20991410.18192659X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0319-1.38490.75922.8165-2.27982.950.31760.1798-0.1584-0.8312-0.10540.34570.7022-0.0593-0.06720.4605-0.1084-0.16830.4747-0.09570.407426.2622115.09313.0705
21.5347-0.080.90352.860.57643.49980.89360.5413-0.4348-1.89140.0531.36921.2404-0.43140.0821.31890.0108-0.84980.5906-0.07310.690221.275109.2264-1.3301
33.7575-1.053-0.99287.01070.32138.7139-0.0358-0.1097-0.12790.82130.34050.53110.7456-0.0227-0.24990.49510.0484-0.0280.43860.09830.399533.000692.361626.6582
42.8504-0.55450.21286.00960.92624.59290.0669-0.2462-0.2665-0.04770.08780.1533-0.0713-0.0662-0.14080.23190.0433-0.07010.47820.04730.289333.4532113.186623.819
55.2785-1.24341.42946.1123-0.17336.44330.1893-0.1936-0.111-0.2401-0.0080.3986-0.3024-0.5591-0.14910.61130.0887-0.09930.47170.03120.30118.3404132.07617.4379
63.2095-0.3981-0.54216.3795-0.52065.72130.0059-0.14430.17520.36210.1712-0.4037-0.28040.5284-0.21180.30590.0098-0.00320.4543-0.06980.241416.4278148.8227-17.2074
75.4509-0.4649-0.79415.9291.6477.3825-0.0816-0.88060.63770.84670.34720.2281-1.1716-0.1842-0.20070.91230.13650.04240.637-0.10080.45275.4049159.50121.4701
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'E'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D'
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C'
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B'
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'G'
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'F'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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