[日本語] English
万見
- PDB-3v42: Crystal structure of renal tumor suppressor protein, folliculin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v42
タイトルCrystal structure of renal tumor suppressor protein, folliculin
要素Folliculin
キーワードPROTEIN BINDING / folliculin / tumor suppressor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in kidney development / cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of post-translational protein modification / FNIP-folliculin RagC/D GAP / regulation of Ras protein signal transduction / negative regulation of brown fat cell differentiation / regulation of pro-B cell differentiation / negative regulation of lysosome organization / regulation of TOR signaling / Amino acids regulate mTORC1 ...negative regulation of cell proliferation involved in kidney development / cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of post-translational protein modification / FNIP-folliculin RagC/D GAP / regulation of Ras protein signal transduction / negative regulation of brown fat cell differentiation / regulation of pro-B cell differentiation / negative regulation of lysosome organization / regulation of TOR signaling / Amino acids regulate mTORC1 / lysosome localization / cell-cell junction assembly / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / hemopoiesis / TOR signaling / enzyme inhibitor activity / positive regulation of TOR signaling / energy homeostasis / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of autophagy / positive regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / GTPase activator activity / cellular response to starvation / epithelial cell proliferation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of epithelial cell proliferation / mitotic spindle / in utero embryonic development / lysosome / intracellular signal transduction / cilium / positive regulation of apoptotic process / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Folliculin / Rossmann fold - #12430 / Folliculin / Folliculin, DENN domain / Folliculin, DENN domain, C-terminal superfamily / Folliculin C-terminal domain / Folliculin/SMCR8, longin domain / Folliculin/SMCR8, tripartite DENN domain / Vesicle coat protein involved in Golgi to plasma membrane transport / Tripartite DENN FLCN/SMCR8-type domain profile. ...Folliculin / Rossmann fold - #12430 / Folliculin / Folliculin, DENN domain / Folliculin, DENN domain, C-terminal superfamily / Folliculin C-terminal domain / Folliculin/SMCR8, longin domain / Folliculin/SMCR8, tripartite DENN domain / Vesicle coat protein involved in Golgi to plasma membrane transport / Tripartite DENN FLCN/SMCR8-type domain profile. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nookala, R.K. / Chirgadze, D.Y. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of folliculin reveals a hidDENN function in genetically inherited renal cancer.
著者: Nookala, R.K. / Langemeyer, L. / Pacitto, A. / Ochoa-Montano, B. / Donaldson, J.C. / Blaszczyk, B.K. / Chirgadze, D.Y. / Barr, F.A. / Bazan, J.F. / Blundell, T.L.
履歴
登録2011年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Folliculin
B: Folliculin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9332
ポリマ－50,9332
非ポリマー00
水4,035224
1
A: Folliculin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4671
ポリマ－25,4671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Folliculin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4671
ポリマ－25,4671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Folliculin

B: Folliculin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9332
ポリマ－50,9332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645-x+3/2,y-1/2,-z+1/21
Buried area1950 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area18610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.050, 99.951, 107.584
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Folliculin / BHD skin lesion fibrofolliculoma protein / Birt-Hogg-Dube syndrome protein


分子量: 25466.611 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, UNP RESIDUES 341-566 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BHD, FLCN / プラスミド: PETG10A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 STAR / 参照: UniProt: Q8NFG4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 MM BIS-TRIS, PH5.5, 200 MM LISO4, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→29.85 Å / Num. obs: 35477 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.648 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.648 / % possible all: 61.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SEMET STRUCTURE OF FOLLICULIN COLLECTED AT 2.9A

解像度: 2→29.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 9.707 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1570 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.207 29744 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3078 0 0 224 3302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0223150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9251.9594278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6155390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.03323.71124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.37415538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0411517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.2506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212299
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2541.51975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.14523195
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.46731175
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4014.51082
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 100 -
Rwork0.249 2084 -
obs--95.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.45710.22610.22720.4515-0.53091.35580.0063-0.0052-0.00650.10380.0020.0029-0.2150.0156-0.00830.0624-0.0039-0.00120.04490.00970.037959.912422.258439.2068
20.67350.28440.04722.9140.15580.01160.0322-0.0076-0.03190.1025-0.01550.11640.0074-0.0006-0.01670.02270.0023-0.00350.03470.01370.06259.43120.337640.7193
30.10260.0515-0.27740.9683-0.66831.2018-0.04260.0056-0.0027-0.09030.0877-0.04720.118-0.0193-0.0450.0339-0.0260.01280.0521-0.00630.053661.114418.547912.3337
40.27420.71090.18482.3220.07860.4612-0.0098-0.01070.05670.08610.05970.2529-0.0885-0.0895-0.04990.0428-0.00680.01660.05520.02520.060956.401140.115215.0934
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A343 - 471
2X-RAY DIFFRACTION2A472 - 558
3X-RAY DIFFRACTION3B343 - 497
4X-RAY DIFFRACTION4B498 - 558

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る