[日本語] English
万見
- SASDE88: Solution structure of phosphoglucosamine mutase (GlmM) from Staph... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDE88
試料Solution structure of phosphoglucosamine mutase (GlmM) from Staphylococcus aureus
  • Phosphoglucosamine mutaseホスホグルコサミンムターゼ (protein), GlmM, Staphylococcus aureus (strain USA300)
機能・相同性
機能・相同性情報


ホスホグルコサミンムターゼ / phosphoglucosamine mutase activity / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. ...Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I
類似検索 - ドメイン・相同性
ホスホグルコサミンムターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (strain USA300) (黄色ブドウ球菌)
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2019
タイトル: Inhibition of the Staphylococcus aureus c-di-AMP cyclase DacA by direct interaction with the phosphoglucosamine mutase GlmM.
著者: Tommaso Tosi / Fumiya Hoshiga / Charlotte Millership / Rahul Singh / Charles Eldrid / Delphine Patin / Dominique Mengin-Lecreulx / Konstantinos Thalassinos / Paul Freemont / Angelika Gründling /
要旨: c-di-AMP is an important second messenger molecule that plays a pivotal role in regulating fundamental cellular processes, including osmotic and cell wall homeostasis in many Gram-positive organisms. ...c-di-AMP is an important second messenger molecule that plays a pivotal role in regulating fundamental cellular processes, including osmotic and cell wall homeostasis in many Gram-positive organisms. In the opportunistic human pathogen Staphylococcus aureus, c-di-AMP is produced by the membrane-anchored DacA enzyme. Inactivation of this enzyme leads to a growth arrest under standard laboratory growth conditions and a re-sensitization of methicillin-resistant S. aureus (MRSA) strains to ß-lactam antibiotics. The gene coding for DacA is part of the conserved three-gene dacA/ybbR/glmM operon that also encodes the proposed DacA regulator YbbR and the essential phosphoglucosamine mutase GlmM, which is required for the production of glucosamine-1-phosphate, an early intermediate of peptidoglycan synthesis. These three proteins are thought to form a complex in vivo and, in this manner, help to fine-tune the cellular c-di-AMP levels. To further characterize this important regulatory complex, we conducted a comprehensive structural and functional analysis of the S. aureus DacA and GlmM enzymes by determining the structures of the S. aureus GlmM enzyme and the catalytic domain of DacA. Both proteins were found to be dimers in solution as well as in the crystal structures. Further site-directed mutagenesis, structural and enzymatic studies showed that multiple DacA dimers need to interact for enzymatic activity. We also show that DacA and GlmM form a stable complex in vitro and that S. aureus GlmM, but not Escherichia coli or Pseudomonas aeruginosa GlmM, acts as a strong inhibitor of DacA function without the requirement of any additional cellular factor. Based on Small Angle X-ray Scattering (SAXS) data, a model of the complex revealed that GlmM likely inhibits DacA by masking the active site of the cyclase and preventing higher oligomer formation. Together these results provide an important mechanistic insight into how c-di-AMP production can be regulated in the cell.
登録者
  • Tommaso Tosi (Imperial College London)

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
モデル

モデル #2647
タイプ: dummy / ソフトウェア: (5.0) / ダミー原子の半径: 3.25 A / カイ2乗値: 1.218 / P-value: 0.363345
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

-
試料

試料名称: Solution structure of phosphoglucosamine mutase (GlmM) from Staphylococcus aureus
バッファ名称: 30 mM Tris, 150 mM NaCl / pH: 7.5
要素 #1392名称: GlmM / タイプ: protein
記述: Phosphoglucosamine mutaseホスホグルコサミンムターゼ
分子量: 49.731 / 分子数: 2 / 由来: Staphylococcus aureus (strain USA300) / 参照: UniProt: Q2FEX1
配列: MGKYFGTDGV RGVANQELTP ELAFKLGRYG GYVLAHNKGE KHPRVLVGRD TRVSGEMLES ALIAGLISIG AEVMRLGIIS TPGVAYLTRD MGAELGVMIS ASHNPVADNG IKFFGSDGFK LSDEQENEIE ALLDQENPEL PRPVGNDIVH YSDYFEGAQK YLSYLKSTVD ...配列:
MGKYFGTDGV RGVANQELTP ELAFKLGRYG GYVLAHNKGE KHPRVLVGRD TRVSGEMLES ALIAGLISIG AEVMRLGIIS TPGVAYLTRD MGAELGVMIS ASHNPVADNG IKFFGSDGFK LSDEQENEIE ALLDQENPEL PRPVGNDIVH YSDYFEGAQK YLSYLKSTVD VNFEGLKIAL DGANGSTSSL APFLFGDLEA DTETIGCSPD GYNINEKCGS THPEKLAEKV VETESDFGLA FDGDGDRIIA VDENGQIVDG DQIMFIIGQE MHKNQELNND MIVSTVMSNL GFYKALEQEG IKSNKTKVGD RYVVEEMRRG NYNLGGEQSG HIVMMDYNTT GDGLLTGIQL ASVIKMTGKS LSELAGQMKK YPQSLINVRV TDKYRVEENV DVKEVMTKVE VEMNGEGRIL VRPSGTEPLV RVMVEAATDE DAERFAQQIA DVVQDKMGLD KLVPR

-
実験情報

ビーム設備名称: Diamond Light Source B21 / 地域: Oxfordshire / 国: UK / 形状: 1 x 5 mm / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.1 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 4.014 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Solution structure of phosphoglucosamine mutase (GlmM) from Staphylococcus aureus
測定日: 2018年5月7日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 3 sec. / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0079 0.3144
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 929 /
MinMax
Q0.00794512 0.214865
P(R) point1 929
R0 124.6
結果
カーブのタイプ: sec /
実験値Porod
分子量94.2 kDa84 kDa
体積-134 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I00.1142 0.1137 0.001
慣性半径, Rg 3.77 nm3.68 nm0.01

MinMax
D-12.46
Guinier point2 115

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る