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- SASDD53: Tetratrico peptide repeat domain of Bacterial cellulose synthesis... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDD53
試料Tetratrico peptide repeat domain of Bacterial cellulose synthesis subunit C
  • Bacterial cellulose synthesis subunit C (protein), BcsC-TPR, Enterobacter sp. CJF-002
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose biosynthetic process / outer membrane
類似検索 - 分子機能
Cellulose synthase operon C, C-terminal / Cellulose synthase operon protein C C-terminus (BCSC_C) / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellulose synthase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacter sp. CJF-002 (バクテリア)
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2017
タイトル: Crystal structure of the flexible tandem repeat domain of bacterial cellulose synthesis subunit C.
著者: Shingo Nojima / Ayumi Fujishima / Koji Kato / Kayoko Ohuchi / Nobutaka Shimizu / Kento Yonezawa / Kenji Tajima / Min Yao /
要旨: Bacterial cellulose (BC) is synthesized and exported through the cell membrane via a large protein complex (terminal complex) that consists of three or four subunits. BcsC is a little-studied subunit ...Bacterial cellulose (BC) is synthesized and exported through the cell membrane via a large protein complex (terminal complex) that consists of three or four subunits. BcsC is a little-studied subunit considered to export BC to the extracellular matrix. It is predicted to have two domains: a tetratrico peptide repeat (TPR) domain and a β-barrelled outer membrane domain. Here we report the crystal structure of the N-terminal part of BcsC-TPR domain (Asp24-Arg272) derived from Enterobacter CJF-002. Unlike most TPR-containing proteins which have continuous TPR motifs, this structure has an extra α-helix between two clusters of TPR motifs. Five independent molecules in the crystal had three different conformations that varied at the hinge of the inserted α-helix. Such structural feature indicates that the inserted α-helix confers flexibility to the chain and changes the direction of the TPR super-helix, which was also suggested by structural analysis of BcsC-TPR (Asp24-Leu664) in solution by size exclusion chromatography-small-angle X-ray scattering. The flexibility at the α-helical hinge may play important role for exporting glucan chains.
登録者
  • Kento Yonezawa (High Energy Accelerater Research Organization)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1746
タイプ: dummy / ソフトウェア: (ATSAS 2.7) / ダミー原子の半径: 4.25 A / 対称性: P1 / カイ2乗値: 1.906 / P-value: 0.000126
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Tetratrico peptide repeat domain of Bacterial cellulose synthesis subunit C
試料濃度: 0.71-1.80
バッファ名称: 50 mM HEPES, 100 mM KCl / pH: 8
要素 #947名称: BcsC-TPR / タイプ: protein / 記述: Bacterial cellulose synthesis subunit C / 分子量: 71.298 / 分子数: 1 / 由来: Enterobacter sp. CJF-002 / 参照: UniProt: K0J1W8
配列: GHMDEPTAQQ QLLSQVRLGE ATKREDLVRQ SLYRLELIDP DNPDVIAARF RYLLRQGDNA GAQKQLDRMK QLAPDSAAYK SSVTSMTLSG AEGRQALQQA RLQATTGHVP EALAAYDALF KGNPPEGDLA VEYWALVAKV PARRSEAITQ LKALNARNPG NAALQNSLAQ ...配列:
GHMDEPTAQQ QLLSQVRLGE ATKREDLVRQ SLYRLELIDP DNPDVIAARF RYLLRQGDNA GAQKQLDRMK QLAPDSAAYK SSVTSMTLSG AEGRQALQQA RLQATTGHVP EALAAYDALF KGNPPEGDLA VEYWALVAKV PARRSEAITQ LKALNARNPG NAALQNSLAQ LLFGEGRDAE AYAVLEQMAK SSAGREAAAG LWYQQIQRMP VSDASVKALQ RFLTVFSSGD TVDSARTQLA AQQKQLADPA FRARATGLAA VDAGQGAKAV NELRQAVNAN GTDSEAVGAL GQAYSQSGDR ARAVAQFEKA IAMDPTSGNR SKWDSLLKTN RYWLLIQQGD AALKANNPGE AERLYSQARR IDNTDSYAVL GLGDAAMARK DSHAAESFYR QALRMDSGNS NAVRGLANIY RARSPQEADT FIQSLSASQR RSIDDIERGL KNDRLAQQAE ALENSGQWAQ AAELQRQRLA LDPGSVWVTY RLASDLRQAG EPREADAHMQ RLAALKPGDP EQVYAYGLYL SGNNQEMAAL NQLNALPKAQ WNSNIQELAE RLQTNRLLDN ANRLRDSGHE EQARALLAQQ PASTRIDLTL ADWAQQGGDS ASAQHYFNRV LEREPNNQDA LLGLAELYAA DGNKMAARAQ LAKLLEHHHH HH

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実験情報

ビーム設備名称: Photon Factory (PF), High Energy Acceleration Research Organization (KEK) BL-10C
地域: Tsukuba / : Japan / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.01 mm
検出器名称: Pilatus3 2M / Pixsize x: 0.172 mm
スキャン
タイトル: Tetratrico peptide repeat domain of Bacterial cellulose synthesis subunit C
測定日: 2017年4月24日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 20 sec. / フレーム数: 28 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0083 0.4001
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 550 /
MinMax
Q0.00860043 0.156115
P(R) point1 550
R0 185.3
結果
カーブのタイプ: extrapolated
実験値StandardStandard errorPorod
分子量73.4 kDa73.4 kDa0.5 72.1 kDa
体積---115.3 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.1035 0.0003 0.105 0.0004
慣性半径, Rg 5.13 nm0.02 5.12 nm0.08

MinMax
D-18.53
Guinier point2 59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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