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- SASDB54: Leishmania braziliensis stress-induced protein sti1 (LbHop), full... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDB54
試料Leishmania braziliensis stress-induced protein sti1 (LbHop), full length construct
  • Stress-induced protein sti1 (protein), Hop/Sti1, Leishmania braziliensis
機能・相同性
機能・相同性情報


Hsp70 protein binding / Hsp90 protein binding / フォールディング
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Sti1-like / STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Stress-induced protein sti1
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania braziliensis (ブラジルリーシュマニア)
引用ジャーナル: Arch Biochem Biophys / 年: 2016
タイトル: Low sequence identity but high structural and functional conservation: The case of Hsp70/Hsp90 organizing protein (Hop/Sti1) of Leishmania braziliensis.
著者: Fernanda A H Batista / Thiago V Seraphim / Clelton A Santos / Marisvanda R Gonzaga / Leandro R S Barbosa / Carlos H I Ramos / Júlio C Borges /
要旨: Parasites belonging to the genus Leishmania are subjected to extensive environmental changes during their life cycle; molecular chaperones/co-chaperones act as protagonists in this scenario to ...Parasites belonging to the genus Leishmania are subjected to extensive environmental changes during their life cycle; molecular chaperones/co-chaperones act as protagonists in this scenario to maintain cellular homeostasis. Hop/Sti1 is a co-chaperone that connects the Hsp90 and Hsp70 systems, modulating their ATPase activities and affecting the fate of client proteins because it facilitates their transfer from the Hsp70 to the Hsp90 chaperone. Hop/Sti1 is one of the most prevalent co-chaperones, highlighting its importance despite the relatively low sequence identity among orthologue proteins. This multi-domain protein comprises three tetratricopeptides domains (TPR1, TPR2A and TPR2B) and two Asp/Pro-rich domains. Given the importance of Hop/Sti1 for the chaperone system and for Leishmania protozoa viability, the Leishmania braziliensis Hop (LbHop) and a truncated mutant (LbHop(TPR2AB)) were characterized. Structurally, both proteins are α-helix-rich and highly elongated monomeric proteins. Functionally, they inhibited the ATPase activity of Leishmania braziliensis Hsp90 (LbHsp90) to a similar extent, and the thermodynamic parameters of their interactions with LbHsp90 were similar, indicating that TPR2A-TPR2B forms the functional center for the LbHop interaction with LbHsp90. These results highlight the structural and functional similarity of Hop/Sti1 proteins, despite their low sequence conservation compared to the Hsp70 and Hsp90 systems, which are phylogenetic highly conserved.
登録者
  • Júlio Borges (Instituto de Química de São Carlos, São Carlos - SP - Brasil)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #482
タイプ: dummy / ソフトウェア: DAMFILT / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 3.549
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Leishmania braziliensis stress-induced protein sti1 (LbHop), full length construct
試料濃度: 0.80-1.80
バッファ名称: Trisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
濃度: 25.00 mM / pH: 7.5 / 組成: 100 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM β-mercaptoethanol
要素 #314名称: Hop/Sti1 / タイプ: protein / 記述: Stress-induced protein sti1 / 分子量: 62.452 / 分子数: 1 / 由来: Leishmania braziliensis / 参照: UniProt: A4H5F0
配列: MDANELKNEG NKEFSAGRYV EAVNYFSKAI QLDGQNSVLY SNRSACFAAM QKYKDALDDA DKCISIKPNW AKGYVRRGAA LHGMRRYDDA IAAYEKGLSV DPSNSGCTQG VKDVQVAKSR EARDPIARVF TPEAFRKIQE NPKLSLLMLQ PDYVKMVDTV VRDPSQARLY ...配列:
MDANELKNEG NKEFSAGRYV EAVNYFSKAI QLDGQNSVLY SNRSACFAAM QKYKDALDDA DKCISIKPNW AKGYVRRGAA LHGMRRYDDA IAAYEKGLSV DPSNSGCTQG VKDVQVAKSR EARDPIARVF TPEAFRKIQE NPKLSLLMLQ PDYVKMVDTV VRDPSQARLY MEDQRFALTL MYLSGMKIPN DDEDDEEERP SAKAAAEAKA KEEKKLLTDN EKEAMALKEE GNKLYLSKRF EEALSKYQEA QAKDPKNTLY ILNVSAVYFE QRDYEKCITE CERGIEHGRE NHCDYTIVAK LMTRHAFCLQ KQKKYEAAID LYKRALVEWR NPDTLKKLTE CEKEHQKAVE EAYIDPEIAR QKKDEGNQYF KEDKFPEAVA AYTEAIKRNP AEHTSYSNRA AAYIKLGAFN DALKDAEKCI ELKPDFVKGY ARKGHAYFWT KQYNRALQAY DEGLKVDPSN ADCKDGRLRT IMRIQEMASG QSADGDEAAR RAMDDPEIAA IMQDSYMQLV LKEMQNDPTR IQEYMKDPGI SVKINKLISA GIIRFGQ

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実験情報

ビーム設備名称: Brazilian Synchrotron Light Laboratory SAXS1 Beamline
地域: Campinas / 国: Brazil / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン
検出器名称: Pilatus 300K / タイプ: 20Hz
スキャン
タイトル: Stress-induced protein sti1 (Hop/Sti1) / 測定日: 2016年2月21日 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1235 4.067
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 497 /
MinMax
Q0.01235 0.4067
P(R) point1 497
R0 180
結果
カーブのタイプ: merged /
実験値Porod
分子量63 kDa59 kDa
体積-94 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.0632 0.0002 0.063 -
慣性半径, Rg 4.68 nm0.02 4.51 nm0.05

MinMax
D-18
Guinier point3 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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