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万見
- SASDAP4: Chitinase 60 from Moritella marina (Chitinase 60) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAP4
試料Chitinase 60 from Moritella marinaキチナーゼ
  • Chitinase 60キチナーゼ (protein), Moritella marina
機能・相同性
機能・相同性情報


キチナーゼ / chitinase activity / chitin binding / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pesticidal crystal protein Cry22Aa, Ig-like domain / Bacterial surface protein, Ig-like domain / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / Chitinase II / Glyco_18 ...Pesticidal crystal protein Cry22Aa, Ig-like domain / Bacterial surface protein, Ig-like domain / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Moritella marina (バクテリア)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2014
タイトル: Crystal structures of substrate-bound chitinase from the psychrophilic bacterium Moritella marina and its structure in solution.
著者: Piotr H Malecki / Constantinos E Vorgias / Maxim V Petoukhov / Dmitri I Svergun / Wojciech Rypniewski /
要旨: The four-domain structure of chitinase 60 from Moritella marina (MmChi60) is outstanding in its complexity. Many glycoside hydrolases, such as chitinases and cellulases, have multi-domain structures, ...The four-domain structure of chitinase 60 from Moritella marina (MmChi60) is outstanding in its complexity. Many glycoside hydrolases, such as chitinases and cellulases, have multi-domain structures, but only a few have been solved. The flexibility of the hinge regions between the domains apparently makes these proteins difficult to crystallize. The analysis of an active-site mutant of MmChi60 in an unliganded form and in complex with the substrates NAG4 and NAG5 revealed significant differences in the substrate-binding site compared with the previously determined complexes of most studied chitinases. A SAXS experiment demonstrated that in addition to the elongated state found in the crystal, the protein can adapt other conformations in solution ranging from fully extended to compact.
登録者
  • Maxim Petoukhov (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #64
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.447209
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #65
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.447209
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #66
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A
コメント: The fit is obtained by the average of the three EOM models
カイ2乗値: 1.447209
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Chitinase 60 from Moritella marinaキチナーゼ / Sample MW: 60.79 kDa / 試料濃度: 0.60-8.80
バッファ名称: 20 mM Tris / pH: 8 / 組成: NaCl 200 mM
要素 #60タイプ: protein / 記述: Chitinase 60キチナーゼ / 分子量: 60.79 / 分子数: 1 / 由来: Moritella marina / 参照: UniProt: B1VBB0
配列: MKLKSILSAA IFTGLFSTAG IAGTITSQDD NVVVGYWHNW CDGRGYQGGN APCVELKTVN PQYNVVNISF MKVYDIAEGR IPTFKLDPTI ALSEAEFIAQ IDTLNSQGRS VLIALGGADA HIELTRGDED ALAAEIIRLT DLYGFDGLDI DLEQAAITAK DNQFVIPAAL ...配列:
MKLKSILSAA IFTGLFSTAG IAGTITSQDD NVVVGYWHNW CDGRGYQGGN APCVELKTVN PQYNVVNISF MKVYDIAEGR IPTFKLDPTI ALSEAEFIAQ IDTLNSQGRS VLIALGGADA HIELTRGDED ALAAEIIRLT DLYGFDGLDI DLEQAAITAK DNQFVIPAAL KMVKEHYRKT GDNFMITMAP EFPYLTANGA YTPYLTELDG YYDFINPQFY NQGGDGLWIE GVGWIAQNND ALKEEFIYYI ADSLINGTRN YHKIPHDKLV FGLPSNIDAA ATGYIQDPQD LYKAFDRLKA QGQPLRGVMT WSVNWDMGTD AANNSYNQQF IKDYGNFIHN QLPPVTDMTP TLSGIVDTRV ELDSHFDPLI GITAKDYQGN DITADVTVSG SVNTNQVGDY LLTYSVSSDD ETTNQPRKIT VYEILPAFTG ITDTTVVIDS EFDPMQGVSA SRPTQGDLTA NITVTGEVDA NVVGVYELTY QLFYGQDNQQ NMTDKRIVTV VTDAVSDDDW QVGSTYVKDD KVTHNGATWT AQWWTKGEEP GTTGEWGVWR

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Chitinase 60 / 測定日: 2013年3月18日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 1 sec. / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0703 4.6524
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 445 /
MinMax
Q0.07956 2.436
P(R) point4 448
R0 11.25
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: The fit is obtained by the average of three EOM models
実験値Porod
分子量50 kDa-
体積-75 nm3

GuinierP(R)
前方散乱 I02850 -
慣性半径, Rg 3.2 nm3.37 nm

MinMax
D-11.25
Guinier point31 105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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