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- SASDAG6: K1K2 domains of Kgp gingipain (K1K2 adhesin modules of lysine-spe... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAG6
試料K1K2 domains of Kgp gingipain
  • K1K2 adhesin modules of lysine-specific (Kgp) gingipain (protein), K1K2, Porphyromonas gingivalis W83
機能・相同性
機能・相同性情報


gingipain K / hemolysis in another organism / cysteine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cleaved adhesin / Peptidase C25, gingipain, C-terminal / Cleaved Adhesin Domain / Domain of unknown function (DUF2436) / Peptidase C25, Ig-like domain / Gingipain propeptide / Gingipain, N-terminal superfamily / Gingipain propeptide superfamily / Gingipain, N-terminal / Peptidase family C25, C terminal ig-like domain ...Cleaved adhesin / Peptidase C25, gingipain, C-terminal / Cleaved Adhesin Domain / Domain of unknown function (DUF2436) / Peptidase C25, Ig-like domain / Gingipain propeptide / Gingipain, N-terminal superfamily / Gingipain propeptide superfamily / Gingipain, N-terminal / Peptidase family C25, C terminal ig-like domain / Propeptide_C25 / Gingipain / Peptidase family C25 / Caspase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Porphyromonas gingivalis W83 (バクテリア)
引用ジャーナル: Mol Microbiol / : 2011
タイトル: The modular structure of haemagglutinin/adhesin regions in gingipains of Porphyromonas gingivalis.
著者: Nan Li / Peter Yun / Cy M Jeffries / David Langley / Roland Gamsjaeger / W Bret Church / Neil Hunter / Charles A Collyer /
要旨: High-molecular-weight arginine- and lysine-specific (Kgp) gingipains are essential virulence factors expressed by the oral pathogen Porphyromonas gingivalis. Haemagglutinin/adhesin (HA) regions of ...High-molecular-weight arginine- and lysine-specific (Kgp) gingipains are essential virulence factors expressed by the oral pathogen Porphyromonas gingivalis. Haemagglutinin/adhesin (HA) regions of these proteases have been implicated in targeting catalytic domains to biological substrates and in other adhesive functions. We now report the crystal structure of the K3 adhesin domain/module of Kgp, which folds into the distinct β-jelly roll sandwich topology previously observed for K2. A conserved structural feature of K3, previously observed in the Kgp K2 module, is the half-way point anchoring of the surface exposed loops via an arginine residue found in otherwise highly variable sequences. Small-angle X-ray scattering data for the recombinant construct K1K2K3 confirmed a structure comprising a tandem repeat of three homologous modules, K1, K2 and K3 while also indicating an unusual 'y'-shape arrangement of the modules connected by variable linker sequences. Only the K2 and K3 modules and a K1K2 construct were observed to be potently haemolytic. K2, K3 and the K1K2 construct showed preferential recognition of haem-albumin over albumin whereas only low affinity binding was detected for K1 and the K1K2K3 construct. The data indicate replication of some biological functions over the three adhesin domains of Kgp while other functions are restricted.
登録者
  • Cy M Jeffries (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #187
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.509796
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試料

試料名称: K1K2 domains of Kgp gingipain / Contrast: 2.975 / Specific vol: 0.7371 / 試料濃度: 2.89 mg/ml / 濃度測定法: A280 nm
バッファ名称: 10 mM TRIS 150 mM NaCl / 濃度: 10.00 mM / pH: 7.6 / 組成: NaCl 150.000 mM
要素 #125名称: K1K2 / タイプ: protein
記述: K1K2 adhesin modules of lysine-specific (Kgp) gingipain
分子量: 38.4 / 分子数: 1 / 由来: Porphyromonas gingivalis W83 / 参照: UniProt: Q51817
配列: GPLGSGTTLS ESFENGIPAS WKTIDADGDG HGWKPGNAPG IAGYNSNGCV YSESFLGGIG VLTPDNYLIT PALDLPNGGK LTFWVCAQDA NYASEHYAVY ASSTGNDASN FTNALLEETI TAKGVRSPKA IRGRIQGTWR QKTVDLPAGT KYVAFRHFQS TDMFYIDLDE ...配列:
GPLGSGTTLS ESFENGIPAS WKTIDADGDG HGWKPGNAPG IAGYNSNGCV YSESFLGGIG VLTPDNYLIT PALDLPNGGK LTFWVCAQDA NYASEHYAVY ASSTGNDASN FTNALLEETI TAKGVRSPKA IRGRIQGTWR QKTVDLPAGT KYVAFRHFQS TDMFYIDLDE VEIKANGKRA DFTETFESST HGEAPAEWTT IDADGDGQGW LCLSSGQLDW LTAHGGSNVV SSFSWNGMAL NPDNYLISKD VTGATKVKYY YAVNDGFPGD HYAVMISKTG TNAGDFTVVF EETPNGINKG GARFGLSTEA NGAKPQSVWI ERTVDLPAGT KYVAFRHYNC SDLNYILLDD IQFTMGG

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実験情報

ビーム設備名称: University of Sydney Anton Paar SAXSess / 地域: Sydney / : Australia / 形状: Line collimation / 線源: X-ray in house / 波長: 0.1542 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 0.309 mm
検出器名称: Roper Scientific PI-SCX:4300 / タイプ: KAF 2084 x 2084 SCX CCD / Pixsize x: 24 mm
スキャン
タイトル: K1K2 domains of Kgp gingipain / 測定日: 2010年8月15日 / 保管温度: 15 °C / セル温度: 15 °C / 照射時間: 10 sec. / フレーム数: 1080 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0977 3.712
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 368 /
MinMax
Q0.0977 3.712
P(R) point1 368
R0 9.5
結果
カーブのタイプ: single_conc / Standard: water
コメント: The primary SAXS data displayed in this entry, and subsequent I(0), Rg and p(r) profile, take into account the beam-profile geometry correction (10 mm horizontal slit).
実験値Standard
分子量40.6 kDa40.6 kDa

P(R)Guinier
前方散乱 I00.094 0.093
慣性半径, Rg 3.02 nm2.92 nm

MinMax
D-9.5
Guinier point1 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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