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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9tip | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Phage 812 baseplate in the pre-contraction state - upper arm (segment CDEF) | |||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / phage / baseplate | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Binovsky, J. / Plevka, P. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | European Union, チェコ, 2件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2026タイトル: Conformational changes of the baseplate regulating tail contraction of Staphylococcus phage 812. 著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos ...著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos Tripsianes / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of ...Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of phage 812, a member of the Kayvirus genus, which infects Gram-positive Staphylococcus strains, is formed of a core, wedge modules, and baseplate arms carrying receptor-binding proteins 1 and 2 and tripod complexes. Upon binding to a host cell, the receptor-binding proteins of phage 812 baseplate reorient and undergo conformational changes. The changes to the tripod complexes trigger the release of the central spike and weld proteins, which expose peptidoglycan-degrading domains of the hub proteins. Changes in the positions of baseplate arms are transmitted through wedge modules to tail sheath initiator proteins. The ring of the tail sheath initiator proteins expands and triggers the contraction of the tail sheath, which shortens to 50% and pushes the tail tube 10-30 nm into the bacterial cytoplasm. Homologous molecular mechanisms are probably shared by phages of the Herelleviridae family with contractile tails to infect Gram-positive bacteria. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9tip.cif.gz | 394.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9tip.ent.gz | 290.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9tip.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ti/9tip ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ti/9tip | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 55964MC ![]() 9eujC ![]() 9eukC ![]() 9eulC ![]() 9eumC ![]() 9f04C ![]() 9f05C ![]() 9f06C ![]() 9fkoC ![]() 9ticC ![]() 9tidC ![]() 9tieC ![]() 9tifC ![]() 9tigC ![]() 9tihC ![]() 9tiiC ![]() 9tijC ![]() 9tikC ![]() 9tilC ![]() 9timC ![]() 9tinC ![]() 9tioC ![]() 9tirC ![]() 9tisC ![]() 9titC ![]() 9tiwC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 116389.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: arm scaffold protein 由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)参照: UniProt: Q6Y7Q4 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 19259.613 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: arm segment protein 由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)参照: UniProt: Q6Y7Q3 #3: タンパク質 | 分子量: 50474.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: receptor-binding protein 2 由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)参照: UniProt: Q6Y7P9 #4: タンパク質 | 分子量: 72654.742 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: receptor-binding protein 1 由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)参照: UniProt: A0A0U1UXW5 Has protein modification | N | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Staphylococcus phage 812K1/420 / タイプ: VIRUS 詳細: Propagated in S. aureus SA 812 (CCM 4028) planktonic culture and purified on a CsCl gradient. Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ) | ||||||||||||||||||||
| ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||
| 緩衝液成分 |
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| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10e9 PFU/ml | ||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 40.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 26731 |
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解析
| EMソフトウェア |
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 64874 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14954 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | B value: 133.3 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |
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万見について




Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
チェコ, 2件
引用



















































PDBj

FIELD EMISSION GUN