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万見
- PDB-9tim: Phage 812 baseplate in the pre-contraction state - upper arm -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9tim
タイトルPhage 812 baseplate in the pre-contraction state - upper arm
要素
  • CBM-cenC domain-containing protein
  • ORF63
  • ORF64
  • ORF65
  • ORF68
キーワードVIRUS / phage / baseplate
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on glycosyl bonds
類似検索 - 分子機能
: / ORF68-like, C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4815 / Domain of unknown function (DUF4815) / : / Baseplate wedge 3 tail fiber network component / Carbohydrate-binding, CenC-like / Carbohydrate binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
CBM-cenC domain-containing protein / ORF68 / ORF65 / ORF64 / ORF63
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Binovsky, J. / Plevka, P.
資金援助European Union, チェコ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101043452European Union
Other governmentLX22NP05103 チェコ
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2026
タイトル: Conformational changes of the baseplate regulating tail contraction of Staphylococcus phage 812.
著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos ...著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos Tripsianes / Pavel Plevka /
要旨: Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of ...Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of phage 812, a member of the Kayvirus genus, which infects Gram-positive Staphylococcus strains, is formed of a core, wedge modules, and baseplate arms carrying receptor-binding proteins 1 and 2 and tripod complexes. Upon binding to a host cell, the receptor-binding proteins of phage 812 baseplate reorient and undergo conformational changes. The changes to the tripod complexes trigger the release of the central spike and weld proteins, which expose peptidoglycan-degrading domains of the hub proteins. Changes in the positions of baseplate arms are transmitted through wedge modules to tail sheath initiator proteins. The ring of the tail sheath initiator proteins expands and triggers the contraction of the tail sheath, which shortens to 50% and pushes the tail tube 10-30 nm into the bacterial cytoplasm. Homologous molecular mechanisms are probably shared by phages of the Herelleviridae family with contractile tails to infect Gram-positive bacteria.
履歴
登録2025年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月20日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月20日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月20日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月20日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月20日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年7月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年7月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORF63
B: ORF64
C: ORF64
D: ORF64
E: ORF64
F: ORF64
G: ORF64
H: ORF64
I: ORF64
J: ORF64
K: ORF64
L: ORF64
M: ORF64
N: ORF65
O: ORF65
P: ORF65
Q: ORF65
R: ORF65
S: ORF65
T: ORF68
U: ORF68
V: ORF68
W: CBM-cenC domain-containing protein
X: CBM-cenC domain-containing protein
Y: CBM-cenC domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,492,47025
ポリマ－1,492,47025
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ORF63


分子量: 116389.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
参照: UniProt: Q6Y7Q4
#2: タンパク質
ORF64


分子量: 19259.613 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
参照: UniProt: Q6Y7Q3
#3: タンパク質
ORF65


分子量: 129262.961 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
参照: UniProt: Q6Y7Q2
#4: タンパク質 ORF68 / Putative receptor binding protein


分子量: 50474.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
参照: UniProt: Q6Y7P9
#5: タンパク質 CBM-cenC domain-containing protein


分子量: 72654.742 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
参照: UniProt: A0A0U1UXW5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Staphylococcus phage 812K1/420 / タイプ: VIRUS
詳細: Propagated in S. aureus SA 812 (CCM 4028) planktonic culture and purified on a CsCl gradient.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 812K1/420 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMtrisTris1
210 mMsodium chlorideNaCl1
310 mMcalcium chlorideCaCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10e9 PFU/ml
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 40.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 26731

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF ChimeraX1.9モデルフィッティング
9RELION5初期オイラー角割当
10RELION5最終オイラー角割当
12RELION5３次元再構成
13PHENIX1.21モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 64874
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19727 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 132.6 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: Fitting of previously refined sub-models (e.g. segment A, segment B, segment CDEF from the upper arm) in ChimeraX as rigid bodies, then relaxing the model using ISOLDE before rigid body ...詳細: Fitting of previously refined sub-models (e.g. segment A, segment B, segment CDEF from the upper arm) in ChimeraX as rigid bodies, then relaxing the model using ISOLDE before rigid body refinement in Phenix (rigid bodies selected: res. 95-472 of arm scaffold protein and dimers of arm segments A, B and C, dimer of arm segment D, dimer of arm segment E, dimer of arm segment F, trimer of tripod proteins, trimer of RBP1, trimer of RBP2, res. 489-752 of arm scaffold protein).

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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