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- PDB-9ovt: Heteromeric GluA1/A2 in the inactive state, composite map of LBD-TMD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ovt
タイトルHeteromeric GluA1/A2 in the inactive state, composite map of LBD-TMD
要素
  • Glutamate receptor 1
  • Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GluA1A2 heterotetramer ZK iGluR
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / myosin V binding / neuron spine / proximal dendrite ...Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / myosin V binding / neuron spine / proximal dendrite / Trafficking of AMPA receptors / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / cellular response to L-glutamate / cellular response to dsRNA / ligand-gated calcium channel activity / dendritic spine membrane / beta-2 adrenergic receptor binding / Synaptic adhesion-like molecules / long-term synaptic depression / cellular response to peptide hormone stimulus / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / cellular response to amine stimulus / dendritic spine head / peptide hormone receptor binding / response to psychosocial stress / response to morphine / Activation of AMPA receptors / spinal cord development / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / neuronal cell body membrane / protein kinase A binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor clustering / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / immunoglobulin binding / adenylate cyclase binding / asymmetric synapse / response to electrical stimulus / AMPA glutamate receptor complex / regulation of receptor recycling / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / G-protein alpha-subunit binding / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuronal action potential / glutamate-gated receptor activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cytoskeletal protein binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of long-term synaptic depression / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / synapse assembly / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / synaptic membrane / SNARE binding / response to cocaine / PDZ domain binding / neuromuscular junction / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of protein localization / cellular response to amino acid stimulus / protein tetramerization / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to nutrient levels / cerebral cortex development / regulation of synaptic plasticity / receptor internalization / recycling endosome / postsynaptic density membrane / response to peptide hormone / cellular response to growth factor stimulus / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / response to toxic substance / recycling endosome membrane / small GTPase binding
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZK1 / Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å
データ登録者Yen, L.Y. / Sobolevsky, A.I. / Newton, T.P. / Gangwar, S.P.
資金援助 米国, 9件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM129539 米国
Simons FoundationSF349247 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM129541 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)F31NS132554 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS139087 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS107253 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR078814 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA206573 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Auxiliary subunits reshape structural asymmetry and functional plasticity in heterotetrameric GluA1/A2 AMPA receptor core.
著者: Laura Y Yen / Thomas P Newton / Maria V Yelshanskaya / Muhammed Aktolun / Shanti Pal Gangwar / Rasmus P Clausen / Maria G Kurnikova / Alexander I Sobolevsky /
要旨: AMPA-subtype ionotropic glutamate receptors (AMPARs) mediate the fast component of excitatory neurotransmission. They govern synaptic plasticity that underlies learning and memory, while their ...AMPA-subtype ionotropic glutamate receptors (AMPARs) mediate the fast component of excitatory neurotransmission. They govern synaptic plasticity that underlies learning and memory, while their dysregulation is implicated in numerous neurological disorders. The functional diversity of AMPARs arises from variations in their subunit composition and also their association with auxiliary subunits. While multiple structures of homomeric AMPARs have been reported, structural information for the heteromeric core - particularly in the absence of auxiliary subunits, which would serve as a functional and structural baseline - has been limited. Here, we report cryo-electron microscopy structures of GluA1/A2, the most abundant AMPAR di-heteromer in the brain, in the closed, open, and desensitized states. Using molecular dynamics (MD) simulations and cross-correlating structural and functional information, we find that auxiliary subunits increase the diameter of channel pore, which corresponds to larger conductance. Likewise, we find that recovery from desensitization slows with greater disruption of two-fold rotational symmetry of the ligand-binding domain dimer in the desensitized state. Both receptor activation and desensitization vary with the type and number of associated auxiliary proteins. These structures offer a foundation for uncovering how auxiliary subunits reshape structural asymmetry and functional plasticity in heterotetrameric AMPARs.
履歴
登録2025年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 1
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 1
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,57611
ポリマ－191,8704
非ポリマー1,7067
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 1 / GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 1


分子量: 48183.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria1, GluA1, Glur1 / プラスミド: pEG BacMam / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): HEK 293S GntI- / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): kidney / 参照: UniProt: P19490
#2: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2


分子量: 47751.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, GluA2, Glur2 / プラスミド: pEG BacMam / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): HEK 293S GntI- / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): kidney / 参照: UniProt: P19491
#3: 化合物
ChemComp-ZK1 / {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid / [[3,4-Dihydro-7-(4-morpholinyl)-2,3-dioxo-6-(trifluorom ethyl)-1(2H)-quinoxalinyl]methyl]phosphonic acid


分子量: 409.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15F3N3O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Heteromeric GluA1A2 with competitive antagonist ZK / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.556 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK 293S GntI- / プラスミド: pEG BacMam
緩衝液pH: 8
詳細: 150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 8.0, and 0.05% digitonin, 100 uM ZK-200775
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMTris-HCl (pH 8.0)C4H11NO31
30.05 %digitoninC56H92O291
4100 uMZK-200775C14H15N3O6F3P1
試料濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The sample had compositional heterogeneity, with broken particles seen throughout. Otherwise, sample was monodisperse
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影電子線照射量: 45.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.11.1_2575モデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 5527903
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 216104
詳細: this is a composite map; where required, consensus refinement parameters are entered
対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00413298
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.04717972
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.4647832
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0511962
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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