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万見
- PDB-9mu4: Structure of a native Drosophila melanogaster octameric nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mu4
タイトルStructure of a native Drosophila melanogaster octameric nucleosome
要素
  • (DNA (164-MER)) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION / Nucleosome / histones / histone / chromatin / DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex ...HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / polytene chromosome band / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / Ub-specific processing proteases / RNA Polymerase I Promoter Escape / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / larval somatic muscle development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / HATs acetylate histones / UCH proteinases / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / polytene chromosome / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome / protein heterodimerization activity / protein-containing complex binding / chromatin / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B / Histone H3 / Histone H4 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Venette-Smith, N.L. / Vishwakarma, R.K. / Dollinger, R. / Schultz, J. / Venkatakrishnan, V. / Babitzke, P. / Anand, G. / Gilmour, D.S. / Armache, J.-P. / Murakami, K.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131860 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM047477 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098399 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Characterization of Native RNA Polymerase II Transcription Complexes in Drosophila melanogaster
著者: Venette-Smith, N.L. / Vishwakarma, R.K. / Dollinger, R. / Schultz, J. / Venkatakrishnan, V. / Babitzke, P. / Anand, G. / Gilmour, D.S. / Armache, J.-P. / Murakami, K.
履歴
登録2025年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
c: Histone H2A
g: Histone H2A
d: Histone H2B
h: Histone H2B
a: Histone H3
e: Histone H3
b: Histone H4
f: Histone H4
T: DNA (164-MER)
N: DNA (164-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,36010
ポリマ－188,36010
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 cgdhaebf

#1: タンパク質 Histone H2A


分子量: 11552.494 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P84051
#2: タンパク質 Histone H2B


分子量: 10979.741 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P02283
#3: タンパク質 Histone H3


分子量: 11746.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P02299
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 9279.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P84040

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DNA鎖 , 2種, 2分子 TN

#5: DNA鎖 DNA (164-MER)


分子量: 50381.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#6: DNA鎖 DNA (164-MER)


分子量: 50861.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Natively purified octameric nucleosome from Drosophila melanogaster
タイプ: COMPLEX
詳細: This entry represents a native octameric nucleosome (i.e. containing two H2A/H2B dimers and two H3/H4 dimers), purified from Drosophila melanogaster embryos
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 240 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES-HCl (pH = 7.5), 150 mM NaCl, 5% glycerol, 1 mM EDTA, 350 ug/mL 3x FLAG peptide, 1/1000th protease inhibitor
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium chlorideNaCl1
210 mMHEPESHEPES-HCl1
35 percentGlycerolGlycerol1
41 mMEDTAEDTA1
5350 ug/mLFLAG peptideFLAG1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: double FLAG-tagged Pol II subunit Rpb1 was used for purification of Pol II complexes. We aimed to purify Pol II in tandem with nucleosomes. The free nucleosomes were co-purified with this sample
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TALOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50.65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 31103
詳細: Although the data was collected, motion-corrected and CTF estimated using the pixel size of 0.944, all the subsequent data processing was performed using pixel size of 1.1538. This was ...詳細: Although the data was collected, motion-corrected and CTF estimated using the pixel size of 0.944, all the subsequent data processing was performed using pixel size of 1.1538. This was achieved by extracting particles in box size 440x440 and Fourier-cropping it to box size 360x360
画像スキャンサンプリングサイズ: 0.944 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.3.1粒子像選択
2EPU3.4画像取得
4cryoSPARC4.3.1CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
9Coot0.9.8.7モデル精密化
10PHENIX1.21.5207モデル精密化
11cryoSPARC4.3.1初期オイラー角割当
12cryoSPARC4.3.1最終オイラー角割当
14cryoSPARC4.3.1３次元再構成
CTF補正詳細: 'Patch CTF Estimation' in cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1848096
詳細: Initially, nearly 15 million particles were picked from micrographs. However, the number of particles cited here (1,848,096) is the starting number of particles after initial cleanup and 3D ...詳細: Initially, nearly 15 million particles were picked from micrographs. However, the number of particles cited here (1,848,096) is the starting number of particles after initial cleanup and 3D classification of the data.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 66988 / アルゴリズム: BACK PROJECTION
詳細: The data was processed using cryoSPARC to 3.34 A from 319,428 particles. It was later post-processed using CryoSieve to select the final number of particles, yielding 3.29 A.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 50 / プロトコル: AB INITIO MODEL
詳細: The model was based on PDB: 3LZ0. First, 3LZ0 was rigid-body fit in the cryo-EM Coulomb potential density map using UCSF ChimeraX. Next, AlphaFold2 models for individual Drosophila ...詳細: The model was based on PDB: 3LZ0. First, 3LZ0 was rigid-body fit in the cryo-EM Coulomb potential density map using UCSF ChimeraX. Next, AlphaFold2 models for individual Drosophila melanogaster histones were aligned to their 3LZ0 counterparts, and further optimized in the density using rigid-body fit. Then, in Coot, the models were Real-space refined in conjunction with DNA 601 Widom sequence. The DNA sequence was extended, to fit into the density. For the final model optimization, phenix.real_space_refine was used
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプChain-ID
13LZ0

3lz0

3LZ01PDBexperimental model
2P022992AlphaFoldin silico modela
3P840403AlphaFoldin silico modelb
4P840514AlphaFoldin silico modelc
5P022835AlphaFoldin silico modeld
6P022992AlphaFoldin silico modele
7P840403AlphaFoldin silico modelf
8P840514AlphaFoldin silico modelg
9P022835AlphaFoldin silico modelh
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00613690
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8319900
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d31.7914484
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0472264
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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