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万見
- PDB-9mu6: Structure of native Drosophila melanogaster DLST -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mu6
タイトルStructure of native Drosophila melanogaster DLST
要素Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
キーワードGENE REGULATION / chromatin / succinyltransferase / DLST
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycine degradation / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / Protein lipoylation / oxoadipate dehydrogenase complex / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / cellular respiration ...Glycine degradation / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / Protein lipoylation / oxoadipate dehydrogenase complex / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / cellular respiration / tricarboxylic acid cycle / Z disc / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide succinyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å
データ登録者Venette-Smith, N.L. / Vishwakarma, R.K. / Dollinger, R. / Schultz, J. / Venkatakrishnan, V. / Babitzke, P. / Anand, G. / Gilmour, D.S. / Armache, J.-P. / Murakami, K.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131860 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM047477 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098399 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Characterization of Native RNA Polymerase II Transcription Complexes in Drosophila melanogaster
著者: Venette-Smith, N.L. / Vishwakarma, R.K. / Dollinger, R. / Schultz, J. / Venkatakrishnan, V. / Babitzke, P. / Anand, G. / Gilmour, D.S. / Armache, J.-P. / Murakami, K.
履歴
登録2025年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
B: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
C: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
G: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
H: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
I: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
J: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
K: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
L: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
M: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
N: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
O: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
P: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
Q: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
R: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
S: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
T: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
U: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
V: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
W: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
X: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)618,14524
ポリマ－618,14524
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial / E2K


分子量: 25756.025 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q9VGQ1, dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Natively purified DLST from Drosophila melanogaster / タイプ: COMPLEX
詳細: This entry represents a native dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial, purified from Drosophila melanogaster embryos
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 650 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES-HCl (pH = 7.5), 150 mM NaCl, 5% glycerol, 1 mM EDTA, 350 ug/mL 3x FLAG peptide, 1/1000th protease inhibitor
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium chlorideNaCl1
210 mMHEPESHEPES-HCl1
35 percentGlycerolGlycerol1
41 mMEDTAEDTA1
5350 ug/mLFLAG peptideFLAG1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: double FLAG-tagged Pol II subunit Rpb1 was used for purification of Pol II complexes. We aimed to purify Pol II in tandem with nucleosomes. DLST was co-purified with this sample
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TALOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50.65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 31103
詳細: Although the data was collected, motion-corrected and CTF estimated using the pixel size of 0.944, all the subsequent data processing was performed using pixel size of 1.1538. This was ...詳細: Although the data was collected, motion-corrected and CTF estimated using the pixel size of 0.944, all the subsequent data processing was performed using pixel size of 1.1538. This was achieved by extracting particles in box size 440x440 and Fourier-cropping it to box size 360x360
画像スキャンサンプリングサイズ: 0.944 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.3.1粒子像選択
2EPU3.4画像取得
4cryoSPARC4.3.1CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
9cryoSPARC4.3.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.3.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.3.1３次元再構成
13Coot0.9.8.7モデル精密化
14PHENIX1.21.5207モデル精密化
CTF補正詳細: 'Patch CTF Estimation' in cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 70106
詳細: Initially, nearly 15 million particles were picked from micrographs. However, the number of particles cited here (70,106) is the starting number of particles after initial cleanup and 3D ...詳細: Initially, nearly 15 million particles were picked from micrographs. However, the number of particles cited here (70,106) is the starting number of particles after initial cleanup and 3D classification of the data.
対称性点対称性: O (正8面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23543 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 50 / プロトコル: AB INITIO MODEL
詳細: The model was built without a template. AlphaFold2 models for individual subunits were inserted into the density, and further optimized in the density using rigid-body fit. Then, in Coot, the ...詳細: The model was built without a template. AlphaFold2 models for individual subunits were inserted into the density, and further optimized in the density using rigid-body fit. Then, in Coot, the models were Real-space refined. For the final model optimization, phenix.real_space_refine was used
原子モデル構築Accession code: Q9VGQ1 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00543944
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.96859328
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.2556192
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0626840
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0087680

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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