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- PDB-8ugp: In-situ structure of typeA supercomplex in respiratory chain ( lo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ugp
タイトルIn-situ structure of typeA supercomplex in respiratory chain ( local refined map focused on CI iron-sulfur cluster regions )
要素
  • (NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ...) x 3
  • (NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ...) x 6
  • (NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ...) x 2
  • NADH-ubiquinone oxidoreductase 75 kDa subunit, mitochondrial
キーワードELECTRON TRANSPORT / in-situ cryo-EM structure / mammalian / mitochondria / respiratory supercomplex / proton pumping / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOG GTPase cycle / Complex I biogenesis / Respiratory electron transport / Mitochondrial protein degradation / cellular respiration / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / apoptotic mitochondrial changes / : ...RHOG GTPase cycle / Complex I biogenesis / Respiratory electron transport / Mitochondrial protein degradation / cellular respiration / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / apoptotic mitochondrial changes / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / response to cAMP / aerobic respiration / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / electron transport chain / regulation of protein phosphorylation / brain development / mitochondrial intermembrane space / negative regulation of cell growth / NAD binding / positive regulation of fibroblast proliferation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / nuclear body / protein-containing complex binding / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH ubiquinone oxidoreductase subunit NDUFA12 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 6 ...NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH ubiquinone oxidoreductase subunit NDUFA12 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase, chain G, C-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit G, C-terminal / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / Complex 1 LYR protein domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Complex 1 protein (LYR family) / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 9, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 7, mitochondrial ...IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 9, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 7, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2, mitochondrial / NADH-ubiquinone oxidoreductase 75 kDa subunit, mitochondrial / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zheng, W. / Zhang, K. / Zhu, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM142959 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: High-resolution in situ structures of mammalian respiratory supercomplexes.
著者: Wan Zheng / Pengxin Chai / Jiapeng Zhu / Kai Zhang /
要旨: Mitochondria play a pivotal part in ATP energy production through oxidative phosphorylation, which occurs within the inner membrane through a series of respiratory complexes. Despite extensive in ...Mitochondria play a pivotal part in ATP energy production through oxidative phosphorylation, which occurs within the inner membrane through a series of respiratory complexes. Despite extensive in vitro structural studies, determining the atomic details of their molecular mechanisms in physiological states remains a major challenge, primarily because of loss of the native environment during purification. Here we directly image porcine mitochondria using an in situ cryo-electron microscopy approach. This enables us to determine the structures of various high-order assemblies of respiratory supercomplexes in their native states. We identify four main supercomplex organizations: IIIIIV, IIIIIV, IIIIIV and IIIIIV, which potentially expand into higher-order arrays on the inner membranes. These diverse supercomplexes are largely formed by 'protein-lipids-protein' interactions, which in turn have a substantial impact on the local geometry of the surrounding membranes. Our in situ structures also capture numerous reactive intermediates within these respiratory supercomplexes, shedding light on the dynamic processes of the ubiquinone/ubiquinol exchange mechanism in complex I and the Q-cycle in complex III. Structural comparison of supercomplexes from mitochondria treated under different conditions indicates a possible correlation between conformational states of complexes I and III, probably in response to environmental changes. By preserving the native membrane environment, our approach enables structural studies of mitochondrial respiratory supercomplexes in reaction at high resolution across multiple scales, from atomic-level details to the broader subcellular context.
履歴
登録2023年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1A: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3
1B: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 7, mitochondrial
1C: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3, mitochondrial
1D: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2, mitochondrial
1G: NADH-ubiquinone oxidoreductase 75 kDa subunit, mitochondrial
1H: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1
1I: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8, mitochondrial
1P: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 9, mitochondrial
1Q: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial
1R: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial
1W: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6
1q: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)377,11316
ポリマ－375,99212
非ポリマー1,1204
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 2種, 2分子 1A1H

#1: タンパク質 NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3


分子量: 12998.448 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: O79880
#6: タンパク質 NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1


分子量: 35591.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
参照: UniProt: A0A0U1RS44, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)

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NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ... , 6種, 6分子 1B1C1D1I1Q1R

#2: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 7, mitochondrial


分子量: 28500.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VVS8
#3: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3, mitochondrial / Complex I-30kD / NADH-ubiquinone oxidoreductase 30 kDa subunit


分子量: 30154.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZNN4
#4: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2, mitochondrial


分子量: 54168.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D0QM68
#7: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8, mitochondrial


分子量: 27135.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZUN9
#9: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial


分子量: 19746.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1SN37
#10: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial


分子量: 13348.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1THU2

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タンパク質 , 1種, 1分子 1G

#5: タンパク質 NADH-ubiquinone oxidoreductase 75 kDa subunit, mitochondrial


分子量: 79627.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1AAL8

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NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 3種, 3分子 1P1W1q

#8: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 9, mitochondrial / Complex I-39kD / NADH-ubiquinone oxidoreductase 39 kDa subunit


分子量: 42606.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1ULW2
#11: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6


分子量: 14953.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A480VKQ8
#12: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12


分子量: 17162.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1SJF2

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非ポリマー , 2種, 4分子

#13: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#14: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: In-situ structure of typeA supercomplex in respiratory chain ( local refined map focused on CI iron-sulfur cluster regions )
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00670344
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.86995073
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.81610733
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04610304
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00611850

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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