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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8t03 | ||||||
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タイトル | Structure of mouse Myomaker bound to Fab18G7 in detergent | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of skeletal muscle hypertrophy / plasma membrane fusion / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle tissue regeneration / myoblast fusion / muscle organ development / Golgi membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.72 Å | ||||||
データ登録者 | Long, T. / Li, X. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structures of Myomaker reveal a molecular basis for myoblast fusion. 著者: Tao Long / Yichi Zhang / Linda Donnelly / Hui Li / Yu-Chung Pien / Ning Liu / Eric N Olson / Xiaochun Li / 要旨: The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for ...The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for myoblast fusion. Here we report the cryo-EM structures of mouse Myomaker (mMymk) and Ciona robusta Myomaker (cMymk). Myomaker contains seven transmembrane helices (TMs) that adopt a G-protein-coupled receptor-like fold. TMs 2-4 form a dimeric interface, while TMs 3 and 5-7 create a lipid-binding site that holds the polar head of a phospholipid and allows the alkyl tails to insert into Myomaker. The similarity of cMymk and mMymk suggests a conserved Myomaker-mediated cell fusion mechanism across evolutionarily distant species. Functional analyses demonstrate the essentiality of the dimeric interface and the lipid-binding site for fusogenic activity, and heterologous cell-cell fusion assays show the importance of transcellular interactions of Myomaker protomers for myoblast fusion. Together, our findings provide structural and functional insights into the process of myoblast fusion. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8t03.cif.gz | 181.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8t03.ent.gz | 140.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8t03.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8t03_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8t03_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8t03_validation.xml.gz | 37.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8t03_validation.cif.gz | 50.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t0/8t03 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t0/8t03 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 40933MC 8t04C 8t05C 8t06C 8t07C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 24817.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mymk, Tmem8c 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9D1N4 |
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-抗体 , 2種, 4分子 CEDF
#2: 抗体 | 分子量: 13318.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) #3: 抗体 | 分子量: 11809.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) |
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-非ポリマー , 4種, 10分子
#4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / カテゴリ: モデル精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 371611 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 2.72→249 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.787 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.788 / SU B: 6.548 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 99.495 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 6878 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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