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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8kbx | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human ATG2A-WIPI4 complex | |||||||||
要素 |
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キーワード | LIPID TRANSPORT/MEMBRANE PROTEIN / Lipid transport / ATG2A-WIPI4 complex / single particle cryo-EM / Peripheral membrane proteins / LIPID TRANSPORT-MEMBRANE PROTEIN complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / phosphatidylinositol phosphate binding / glycophagy / autophagy of peroxisome / nucleophagy / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane ...phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / phosphatidylinositol phosphate binding / glycophagy / autophagy of peroxisome / nucleophagy / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / autophagy of mitochondrion / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / reticulophagy / extrinsic component of membrane / Macroautophagy / autophagosome assembly / protein-membrane adaptor activity / cellular response to starvation / lipid droplet / autophagy / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang, Y. / Stjepanovic, G. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024 タイトル: Structural basis for lipid transfer by the ATG2A-ATG9A complex. 著者: Yang Wang / Selma Dahmane / Rujuan Ti / Xinyi Mai / Lizhe Zhu / Lars-Anders Carlson / Goran Stjepanovic / 要旨: Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid ...Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid transfer and re-equilibration between membranes for autophagosome formation. Here we report the cryo-electron microscopy structures of human ATG2A in complex with WD-repeat protein interacting with phosphoinositides 4 (WIPI4) at 3.2 Å and the ATG2A-WIPI4-ATG9A complex at 7 Å global resolution. On the basis of molecular dynamics simulations, we propose a mechanism of lipid extraction from the donor membranes. Our analysis revealed 3:1 stoichiometry of the ATG9A-ATG2A complex, directly aligning the ATG9A lateral pore with ATG2A lipid transfer cavity, and an interaction of the ATG9A trimer with both the N-terminal and the C-terminal tip of rod-shaped ATG2A. Cryo-electron tomography of ATG2A liposome-binding states showed that ATG2A tethers lipid vesicles at different orientations. In summary, this study provides a molecular basis for the growth of the phagophore membrane and lends structural insights into spatially coupled lipid transport and re-equilibration during autophagosome formation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8kbx.cif.gz | 226.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8kbx.ent.gz | 150.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8kbx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8kbx_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8kbx_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8kbx_validation.xml.gz | 54 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8kbx_validation.cif.gz | 80.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kb/8kbx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kb/8kbx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 37086MC 8kbyC 8kbzC 8kc3C 8y1lC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39916.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR45, WDRX1, WDRXI4, WIPI4, JM5 発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス) 参照: UniProt: Q9Y484 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 213100.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG2A, KIAA0404 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2TAZ0 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ATG2A-WIPI4 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 0.253 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / C2レンズ絞り径: 100 µm |
撮影 | 電子線照射量: 61.65 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 294088 / 対称性のタイプ: POINT |