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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8i9q | ||||||
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タイトル | The focused refinement of CCT4-PhLP2A from TRiC-PhLP2A complex in the open state | ||||||
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![]() | CHAPERONE / chaperonin complex / cochaperone | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of chaperone-mediated protein folding / perinucleolar compartment / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC ...negative regulation of chaperone-mediated protein folding / perinucleolar compartment / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / chaperonin-containing T-complex / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein folding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein folding chaperone / : / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / positive regulation of angiogenesis / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / cell body / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / microtubule / protein stabilization / centrosome / apoptotic process / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å | ||||||
![]() | Roh, S.H. / Park, J. / Kim, H. / Lim, S. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A structural vista of phosducin-like PhLP2A-chaperonin TRiC cooperation during the ATP-driven folding cycle. 著者: Junsun Park / Hyunmin Kim / Daniel Gestaut / Seyeon Lim / Kwadwo A Opoku-Nsiah / Alexander Leitner / Judith Frydman / Soung-Hun Roh / ![]() ![]() ![]() 要旨: Proper cellular proteostasis, essential for viability, requires a network of chaperones and cochaperones. ATP-dependent chaperonin TRiC/CCT partners with cochaperones prefoldin (PFD) and phosducin- ...Proper cellular proteostasis, essential for viability, requires a network of chaperones and cochaperones. ATP-dependent chaperonin TRiC/CCT partners with cochaperones prefoldin (PFD) and phosducin-like proteins (PhLPs) to facilitate folding of essential eukaryotic proteins. Using cryoEM and biochemical analyses, we determine the ATP-driven cycle of TRiC-PFD-PhLP2A interaction. PhLP2A binds to open apo-TRiC through polyvalent domain-specific contacts with its chamber's equatorial and apical regions. PhLP2A N-terminal H3-domain binding to subunits CCT3/4 apical domains displace PFD from TRiC. ATP-induced TRiC closure rearranges the contacts of PhLP2A domains within the closed chamber. In the presence of substrate, actin and PhLP2A segregate into opposing chambers, each binding to positively charged inner surface residues from CCT1/3/6/8. Notably, actin induces a conformational change in PhLP2A, causing its N-terminal helices to extend across the inter-ring interface to directly contact a hydrophobic groove in actin. Our findings reveal an ATP-driven PhLP2A structural rearrangement cycle within the TRiC chamber to facilitate folding. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 129.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 99.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1012.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 38.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 56.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35280MC ![]() 8i1uC ![]() 8i6jC ![]() 8i9uC ![]() 8ib8C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57996.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 27650.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: 2D ARRAY / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 1 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 実像数: 15075 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF correction was performed for every micrographs / タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2691733 詳細: The initial particle selection after 2D class classification | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 485964 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6NR8 Accession code: 6NR8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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