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- EMDB-35122: Human TRiC-PhLP2A complex in the closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35122
タイトルHuman TRiC-PhLP2A complex in the closed state
マップデータA primary EM map
試料
  • 複合体: Complex of TRiC/CCT-PhLP2A treated with ATP-AlFx
    • 複合体: Human TRiC/CCT complex
      • タンパク質・ペプチド: x 8種
    • 複合体: PhLP2A (PDCL3)
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 3種
キーワードchaperonin complex / CHAPERONE / cochaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


: / perinucleolar compartment / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperonin-containing T-complex / : ...: / perinucleolar compartment / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperonin-containing T-complex / : / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / beta-tubulin binding / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / heterochromatin / : / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / mRNA 5'-UTR binding / response to virus / positive regulation of angiogenesis / azurophil granule lumen / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / unfolded protein binding / melanosome / G-protein beta-subunit binding / protein folding / cell body / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / protein stabilization / cilium / cadherin binding / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit ...: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit eta / Phosducin-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Roh SH / Park J / Kim H / Lim S
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A structural vista of phosducin-like PhLP2A-chaperonin TRiC cooperation during the ATP-driven folding cycle.
著者: Junsun Park / Hyunmin Kim / Daniel Gestaut / Seyeon Lim / Kwadwo A Opoku-Nsiah / Alexander Leitner / Judith Frydman / Soung-Hun Roh /
要旨: Proper cellular proteostasis, essential for viability, requires a network of chaperones and cochaperones. ATP-dependent chaperonin TRiC/CCT partners with cochaperones prefoldin (PFD) and phosducin- ...Proper cellular proteostasis, essential for viability, requires a network of chaperones and cochaperones. ATP-dependent chaperonin TRiC/CCT partners with cochaperones prefoldin (PFD) and phosducin-like proteins (PhLPs) to facilitate folding of essential eukaryotic proteins. Using cryoEM and biochemical analyses, we determine the ATP-driven cycle of TRiC-PFD-PhLP2A interaction. PhLP2A binds to open apo-TRiC through polyvalent domain-specific contacts with its chamber's equatorial and apical regions. PhLP2A N-terminal H3-domain binding to subunits CCT3/4 apical domains displace PFD from TRiC. ATP-induced TRiC closure rearranges the contacts of PhLP2A domains within the closed chamber. In the presence of substrate, actin and PhLP2A segregate into opposing chambers, each binding to positively charged inner surface residues from CCT1/3/6/8. Notably, actin induces a conformational change in PhLP2A, causing its N-terminal helices to extend across the inter-ring interface to directly contact a hydrophobic groove in actin. Our findings reveal an ATP-driven PhLP2A structural rearrangement cycle within the TRiC chamber to facilitate folding.
履歴
登録2023年1月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月31日-
マップ公開2024年1月31日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35122.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35122.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A primary EM map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.6 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.6 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.23
最小 - 最大-4.1116886 - 6.576151
平均 (標準偏差)-0.0022600708 (±0.3460966)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Additional map of TRiC with truncated PhLP2A mutant(TXD-CTD)...

ファイルemd_35122_additional_1.map
注釈Additional map of TRiC with truncated PhLP2A mutant(TXD-CTD) in the closed state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional map of TRiC with truncated PhLP2A mutant(NTD-TXD)...

ファイルemd_35122_additional_2.map
注釈Additional map of TRiC with truncated PhLP2A mutant(NTD-TXD) in the closed state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional map of TRiC with truncated PhLP2A mutant(TXD)...

ファイルemd_35122_additional_3.map
注釈Additional map of TRiC with truncated PhLP2A mutant(TXD) in the closed state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: An EM half map

ファイルemd_35122_half_map_1.map
注釈An EM half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: An EM half map

ファイルemd_35122_half_map_2.map
注釈An EM half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

+
全体 : Complex of TRiC/CCT-PhLP2A treated with ATP-AlFx

全体名称: Complex of TRiC/CCT-PhLP2A treated with ATP-AlFx
要素
  • 複合体: Complex of TRiC/CCT-PhLP2A treated with ATP-AlFx
    • 複合体: Human TRiC/CCT complex
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit alpha
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit beta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit gamma
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit delta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit epsilon
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit zeta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit eta
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit theta
    • 複合体: PhLP2A (PDCL3)
      • タンパク質・ペプチド: Phosducin-like protein 3
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ALUMINUM FLUORIDE

+
超分子 #1: Complex of TRiC/CCT-PhLP2A treated with ATP-AlFx

超分子名称: Complex of TRiC/CCT-PhLP2A treated with ATP-AlFx / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1 MDa

+
超分子 #2: Human TRiC/CCT complex

超分子名称: Human TRiC/CCT complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: PhLP2A (PDCL3)

超分子名称: PhLP2A (PDCL3) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9

+
分子 #1: T-complex protein 1 subunit alpha

分子名称: T-complex protein 1 subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.418477 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MEGPLSVFGD RSTGETIRSQ NVMAAASIAN IVKSSLGPVG LDKMLVDDIG DVTITNDGAT ILKLLEVEHP AAKVLCELAD LQDKEVGDG TTSVVIIAAE LLKNADELVK QKIHPTSVIS GYRLACKEAV RYINENLIVN TDELGRDCLI NAAKTSMSSK I IGINGDFF ...文字列:
MEGPLSVFGD RSTGETIRSQ NVMAAASIAN IVKSSLGPVG LDKMLVDDIG DVTITNDGAT ILKLLEVEHP AAKVLCELAD LQDKEVGDG TTSVVIIAAE LLKNADELVK QKIHPTSVIS GYRLACKEAV RYINENLIVN TDELGRDCLI NAAKTSMSSK I IGINGDFF ANMVVDAVLA IKYTDIRGQP RYPVNSVNIL KAHGRSQMES MLISGYALNC VVGSQGMPKR IVNAKIACLD FS LQKTKMK LGVQVVITDP EKLDQIRQRE SDITKERIQK ILATGANVIL TTGGIDDMCL KYFVEAGAMA VRRVLKRDLK RIA KASGAT ILSTLANLEG EETFEAAMLG QAEEVVQERI CDDELILIKN TKARTSASII LRGANDFMCD EMERSLHDAL CVVK RVLES KSVVPGGGAV EAALSIYLEN YATSMGSREQ LAIAEFARSL LVIPNTLAVN AAQDSTDLVA KLRAFHNEAQ VNPER KNLK WIGLDLSNGK PRDNKQAGVF EPTIVKVKSL KFATEAAITI LRIDDLIKLH PESKDDKHGS YEDAVHSGAL ND

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit alpha

+
分子 #2: T-complex protein 1 subunit beta

分子名称: T-complex protein 1 subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.567141 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASLSLAPVN IFKAGADEER AETARLTSFI GAIAIGDLVK STLGPKGMDK ILLSSGRDAS LMVTNDGATI LKNIGVDNPA AKVLVDMSR VQDDEVGDGT TSVTVLAAEL LREAESLIAK KIHPQTIIAG WREATKAARE ALLSSAVDHG SDEVKFRQDL M NIAGTTLS ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit beta

+
分子 #3: T-complex protein 1 subunit gamma

分子名称: T-complex protein 1 subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.613855 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MMGHRPVLVL SQNTKRESGR KVQSGNINAA KTIADIIRTC LGPKSMMKML LDPMGGIVMT NDGNAILREI QVQHPAAKSM IEISRTQDE EVGDGTTSVI ILAGEMLSVA EHFLEQQMHP TVVISAYRKA LDDMISTLKK ISIPVDISDS DMMLNIINSS I TTKAISRW ...文字列:
MMGHRPVLVL SQNTKRESGR KVQSGNINAA KTIADIIRTC LGPKSMMKML LDPMGGIVMT NDGNAILREI QVQHPAAKSM IEISRTQDE EVGDGTTSVI ILAGEMLSVA EHFLEQQMHP TVVISAYRKA LDDMISTLKK ISIPVDISDS DMMLNIINSS I TTKAISRW SSLACNIALD AVKMVQFEEN GRKEIDIKKY ARVEKIPGGI IEDSCVLRGV MINKDVTHPR MRRYIKNPRI VL LDSSLEY KKGESQTDIE ITREEDFTRI LQMEEEYIQQ LCEDIIQLKP DVVITEKGIS DLAQHYLMRA NITAIRRVRK TDN NRIARA CGARIVSRPE ELREDDVGTG AGLLEIKKIG DEYFTFITDC KDPKACTILL RGASKEILSE VERNLQDAMQ VCRN VLLDP QLVPGGGASE MAVAHALTEK SKAMTGVEQW PYRAVAQALE VIPRTLIQNC GASTIRLLTS LRAKHTQENC ETWGV NGET GTLVDMKELG IWEPLAVKLQ TYKTAVETAV LLLRIDDIVS GHKKKGDDQS RQGGAPDAGQ E

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit gamma

+
分子 #4: T-complex protein 1 subunit delta

分子名称: T-complex protein 1 subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.996113 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MPENVAPRSG ATAGAAGGRG KGAYQDRDKP AQIRFSNISA AKAVADAIRT SLGPKGMDKM IQDGKGDVTI TNDGATILKQ MQVLHPAAR MLVELSKAQD IEAGDGTTSV VIIAGSLLDS CTKLLQKGIH PTIISESFQK ALEKGIEILT DMSRPVELSD R ETLLNSAT ...文字列:
MPENVAPRSG ATAGAAGGRG KGAYQDRDKP AQIRFSNISA AKAVADAIRT SLGPKGMDKM IQDGKGDVTI TNDGATILKQ MQVLHPAAR MLVELSKAQD IEAGDGTTSV VIIAGSLLDS CTKLLQKGIH PTIISESFQK ALEKGIEILT DMSRPVELSD R ETLLNSAT TSLNSKVVSQ YSSLLSPMSV NAVMKVIDPA TATSVDLRDI KIVKKLGGTI DDCELVEGLV LTQKVSNSGI TR VEKAKIG LIQFCLSAPK TDMDNQIVVS DYAQMDRVLR EERAYILNLV KQIKKTGCNV LLIQKSILRD ALSDLALHFL NKM KIMVIK DIEREDIEFI CKTIGTKPVA HIDQFTADML GSAELAEEVN LNGSGKLLKI TGCASPGKTV TIVVRGSNKL VIEE AERSI HDALCVIRCL VKKRALIAGG GAPEIELALR LTEYSRTLSG MESYCVRAFA DAMEVIPSTL AENAGLNPIS TVTEL RNRH AQGEKTAGIN VRKGGISNIL EELVVQPLLV SVSALTLATE TVRSILKIDD VVNTR

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit delta

+
分子 #5: T-complex protein 1 subunit epsilon

分子名称: T-complex protein 1 subunit epsilon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.749957 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASMGTLAFD EYGRPFLIIK DQDRKSRLMG LEALKSHIMA AKAVANTMRT SLGPNGLDKM MVDKDGDVTV TNDGATILSM MDVDHQIAK LMVELSKSQD DEIGDGTTGV VVLAGALLEE AEQLLDRGIH PIRIADGYEQ AARVAIEHLD KISDSVLVDI K DTEPLIQT ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit epsilon

+
分子 #6: T-complex protein 1 subunit zeta

分子名称: T-complex protein 1 subunit zeta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.106086 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL ...文字列:
MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL TEAVVDSILA IKKQDEPIDL FMIEIMEMKH KSETDTSLIR GLVLDHGARH PDMKKRVEDA YILTCNVSLE YE KTEVNSG FFYKSAEERE KLVKAERKFI EDRVKKIIEL KRKVCGDSDK GFVVINQKGI DPFSLDALSK EGIVALRRAK RRN MERLTL ACGGVALNSF DDLSPDCLGH AGLVYEYTLG EEKFTFIEKC NNPRSVTLLI KGPNKHTLTQ IKDAVRDGLR AVKN AIDDG CVVPGAGAVE VAMAEALIKH KPSVKGRAQL GVQAFADALL IIPKVLAQNS GFDLQETLVK IQAEHSESGQ LVGVD LNTG EPMVAAEVGV WDNYCVKKQL LHSCTVIATN ILLVDEIMRA GMSSLKG

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit zeta

+
分子 #7: T-complex protein 1 subunit eta

分子名称: T-complex protein 1 subunit eta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.443535 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MMPTPVILLK EGTDSSQGIP QLVSNISACQ VIAEAVRTTL GPRGMDKLIV DGRGKATISN DGATILKLLD VVHPAAKTLV DIAKSQDAE VGDGTTSVTL LAAEFLKQVK PYVEEGLHPQ IIIRAFRTAT QLAVNKIKEI AVTVKKADKV EQRKLLEKCA M TALSSKLI ...文字列:
MMPTPVILLK EGTDSSQGIP QLVSNISACQ VIAEAVRTTL GPRGMDKLIV DGRGKATISN DGATILKLLD VVHPAAKTLV DIAKSQDAE VGDGTTSVTL LAAEFLKQVK PYVEEGLHPQ IIIRAFRTAT QLAVNKIKEI AVTVKKADKV EQRKLLEKCA M TALSSKLI SQQKAFFAKM VVDAVMMLDD LLQLKMIGIK KVQGGALEDS QLVAGVAFKK TFSYAGFEMQ PKKYHNPKIA LL NVELELK AEKDNAEIRV HTVEDYQAIV DAEWNILYDK LEKIHHSGAK VVLSKLPIGD VATQYFADRD MFCAGRVPEE DLK RTMMAC GGSIQTSVNA LSADVLGRCQ VFEETQIGGE RYNFFTGCPK AKTCTFILRG GAEQFMEETE RSLHDAIMIV RRAI KNDSV VAGGGAIEME LSKYLRDYSR TIPGKQQLLI GAYAKALEII PRQLCDNAGF DATNILNKLR ARHAQGGTWY GVDIN NEDI ADNFEAFVWE PAMVRINALT AASEAACLIV SVDETIKNPR STVDAPTAAG RGRGRGRPH

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit eta

+
分子 #8: T-complex protein 1 subunit theta

分子名称: T-complex protein 1 subunit theta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.691422 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MALHVPKAPG FAQMLKEGAK HFSGLEEAVY RNIQACKELA QTTRTAYGPN GMNKMVINHL EKLFVTNDAA TILRELEVQH PAAKMIVMA SHMQEQEVGD GTNFVLVFAG ALLELAEELL RIGLSVSEVI EGYEIACRKA HEILPNLVCC SAKNLRDIDE V SSLLRTSI ...文字列:
MALHVPKAPG FAQMLKEGAK HFSGLEEAVY RNIQACKELA QTTRTAYGPN GMNKMVINHL EKLFVTNDAA TILRELEVQH PAAKMIVMA SHMQEQEVGD GTNFVLVFAG ALLELAEELL RIGLSVSEVI EGYEIACRKA HEILPNLVCC SAKNLRDIDE V SSLLRTSI MSKQYGNEVF LAKLIAQACV SIFPDSGHFN VDNIRVCKIL GSGISSSSVL HGMVFKKETE GDVTSVKDAK IA VYSCPFD GMITETKGTV LIKTAEELMN FSKGEENLMD AQVKAIADTG ANVVVTGGKV ADMALHYANK YNIMLVRLNS KWD LRRLCK TVGATALPRL TPPVLEEMGH CDSVYLSEVG DTQVVVFKHE KEDGAISTIV LRGSTDNLMD DIERAVDDGV NTFK VLTRD KRLVPGGGAT EIELAKQITS YGETCPGLEQ YAIKKFAEAF EAIPRALAEN SGVKANEVIS KLYAVHQEGN KNVGL DIEA EVPAVKDMLE AGILDTYLGK YWAIKLATNA AVTVLRVDQI IMAKPAGGPK PPSGKKDWDD DQND

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit theta

+
分子 #9: Phosducin-like protein 3

分子名称: Phosducin-like protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.650383 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQDPNADTEW NDILRKKGIL PPKESLKELE EEAEEEQRIL QQSVVKTYED MTLEELEDHE DEFNEEDERA IEMYRRRRLA EWKATKLKN KFGEVLEISG KDYVQEVTKA GEGLWVILHL YKQGIPLCAL INQHLSGLAR KFPDVKFIKA ISTTCIPNYP D RNLPTIFV ...文字列:
MQDPNADTEW NDILRKKGIL PPKESLKELE EEAEEEQRIL QQSVVKTYED MTLEELEDHE DEFNEEDERA IEMYRRRRLA EWKATKLKN KFGEVLEISG KDYVQEVTKA GEGLWVILHL YKQGIPLCAL INQHLSGLAR KFPDVKFIKA ISTTCIPNYP D RNLPTIFV YLEGDIKAQF IGPLVFGGMN LTRDELEWKL SESGAIMTDL EENPKKPIED VLLSSVRRSV LMKRDSDSEG D

UniProtKB: Phosducin-like protein 3

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 16 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #11: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 16 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #12: ALUMINUM FLUORIDE

分子名称: ALUMINUM FLUORIDE / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 16 / 式: AF3
分子量理論値: 83.977 Da
Chemical component information

ChemComp-AF3:
ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態2D array

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 1368 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 282298
詳細: The initial particle selection after 2D class classification
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Alphafold2 prediction model / 詳細: The model of PhLP2A was built using Colabfold 2
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 使用した粒子像数: 21028
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 20000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 詳細: The final 3D classification
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6nr8


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8i1u:
Human TRiC-PhLP2A complex in the closed state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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