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万見
- PDB-7yv9: Cryo-EM structure of full-length Myosin Va in the autoinhibited state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yv9
タイトルCryo-EM structure of full-length Myosin Va in the autoinhibited state
要素
  • Calmodulin-1
  • Unconventional myosin-Va
キーワードMOTOR PROTEIN / intracellular trafficking / molecular motor / myosin / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Calcineurin activates NFAT / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / Smooth Muscle Contraction / Ca2+ pathway / FCERI mediated Ca+2 mobilization / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / Platelet degranulation / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / myosin complex / organelle localization by membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / nitric-oxide synthase binding / protein phosphatase activator activity / cytoskeletal motor activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / adenylate cyclase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / cellular response to type II interferon / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / calcium-dependent protein binding / myelin sheath / actin binding / growth cone / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / nucleoplasm / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin-Va / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.78 Å
データ登録者Niu, F. / Wei, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971131, 31870757, 32170697, 31800643 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Autoinhibition and activation mechanisms revealed by the triangular-shaped structure of myosin Va.
著者: Fengfeng Niu / Yong Liu / Kang Sun / Shun Xu / Jiayuan Dong / Cong Yu / Kaige Yan / Zhiyi Wei /
要旨: As the prototype of unconventional myosin motor family, myosin Va (MyoVa) transport cellular cargos along actin filaments in diverse cellular processes. The off-duty MyoVa adopts a closed and ...As the prototype of unconventional myosin motor family, myosin Va (MyoVa) transport cellular cargos along actin filaments in diverse cellular processes. The off-duty MyoVa adopts a closed and autoinhibited state, which can be relieved by cargo binding. The molecular mechanisms governing the autoinhibition and activation of MyoVa remain unclear. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the two full-length, closed MyoVa heavy chains in complex with 12 calmodulin light chains at 4.78-Å resolution. The MyoVa adopts a triangular structure with multiple intra- and interpolypeptide chain interactions in establishing the closed state with cargo binding and adenosine triphosphatase activity inhibited. Structural, biochemical, and cellular analyses uncover an asymmetric autoinhibition mechanism, in which the cargo-binding sites in the two MyoVa heavy chains are differently protected. Thus, specific and efficient MyoVa activation requires coincident binding of multiple cargo adaptors, revealing an intricate and elegant activity regulation of the motor in response to cargos.
履歴
登録2022年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-Va
B: Calmodulin-1
C: Calmodulin-1
D: Calmodulin-1
E: Calmodulin-1
F: Calmodulin-1
G: Calmodulin-1
H: Unconventional myosin-Va
I: Calmodulin-1
J: Calmodulin-1
K: Calmodulin-1
L: Calmodulin-1
M: Calmodulin-1
N: Calmodulin-1
X: Unconventional myosin-Va
Y: Unconventional myosin-Va


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,052,81316
ポリマ－1,052,81316
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Unconventional myosin-Va


分子量: 212657.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo5a
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: D3YZ62
#2: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 16848.605 Da / 分子数: 12 / Mutation: E32Q,E68Q,E105Q,E141Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P0DP26

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Myosin Va and Calmodulin complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.63 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTrisC4H11NO31
280 mMsodium chlorideNaCl1
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 mMEGTAC14H24N2O101
51 mMDTTC4H10O2S21
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCV3.1.0粒子像選択
2SerialEM3.7画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング
8Coot0.9.4モデルフィッティング
10cryoSPARCV3.1.0初期オイラー角割当
11cryoSPARCV3.1.0最終オイラー角割当
12cryoSPARCV3.1.0分類
13cryoSPARCV3.1.0３次元再構成
14PHENIX1.18.2モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 20747000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 160273 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 167.3 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11OE9

1oe9

11OE91PDBexperimental model
23WB8

3wb8

13WB82PDBexperimental model
32IX7

2ix7

12IX73PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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