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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7u06 | |||||||||
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タイトル | Structure of the yeast TRAPPII-Rab11/Ypt32 complex in the closed/open state (composite structure) | |||||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / complex / GTPase / Guanosine Exchange Factor / GEF | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Anchoring of the basal body to the plasma membrane / beta-glucan biosynthetic process / TRAPPI protein complex / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / early endosome to Golgi transport / COPII-mediated vesicle transport ...Anchoring of the basal body to the plasma membrane / beta-glucan biosynthetic process / TRAPPI protein complex / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / early endosome to Golgi transport / COPII-mediated vesicle transport / cis-Golgi network membrane / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / protein localization to phagophore assembly site / intra-Golgi vesicle-mediated transport / cellular bud neck / cis-Golgi network / protein-containing complex localization / phagophore assembly site / retrograde transport, endosome to Golgi / cellular response to nitrogen starvation / exocytosis / positive regulation of macroautophagy / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / chromosome organization / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / macroautophagy / trans-Golgi network / cell wall organization / recycling endosome / autophagy / protein transport / protein-containing complex assembly / mitochondrial outer membrane / early endosome / endosome / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
![]() | Bagde, S.R. / Fromme, J.C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of a TRAPPII-Rab11 activation intermediate reveals GTPase substrate selection mechanisms. 著者: Saket R Bagde / J Christopher Fromme / ![]() 要旨: Rab1 and Rab11 are essential regulators of the eukaryotic secretory and endocytic recycling pathways. The transport protein particle (TRAPP) complexes activate these guanosine triphosphatases via ...Rab1 and Rab11 are essential regulators of the eukaryotic secretory and endocytic recycling pathways. The transport protein particle (TRAPP) complexes activate these guanosine triphosphatases via nucleotide exchange using a shared set of core subunits. The basal specificity of the TRAPP core is toward Rab1, yet the TRAPPII complex is specific for Rab11. A steric gating mechanism has been proposed to explain TRAPPII counterselection against Rab1. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the 22-subunit TRAPPII complex from budding yeast, including a TRAPPII-Rab11 nucleotide exchange intermediate. The Trs130 subunit provides a "leg" that positions the active site distal to the membrane surface, and this leg is required for steric gating. The related TRAPPIII complex is unable to activate Rab11 because of a repulsive interaction, which TRAPPII surmounts using the Trs120 subunit as a "lid" to enclose the active site. TRAPPII also adopts an open conformation enabling Rab11 to access and exit from the active site chamber. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 898.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 900.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 171.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 277.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 26255MC ![]() 7u05C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Trafficking protein particle complex II-specific subunit ... , 5種, 10分子 CcBbAaMmnN
#1: タンパク質 | 分子量: 63434.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 128424.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 147823.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #12: タンパク質 | 分子量: 24953.623 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal region / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #13: タンパク質 | 分子量: 17889.996 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal region / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 3分子 Ddl
#2: タンパク質 | 分子量: 17371.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #9: タンパク質 | | 分子量: 25309.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: YPT32, YPT11, YGL210W / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-Trafficking protein particle complex subunit ... , 6種, 14分子 EeFIfiGgHhJjKk
#3: タンパク質 | 分子量: 30786.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 22152.445 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 18453.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 24889.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 31755.689 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 19721.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 1種, 4分子 
#14: 化合物 | ChemComp-PLM / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: TRAPPII complex bound to Rab11/Ypt32 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#13 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 1.1 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 5.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: The sample was incubated on the grid for 10 seconds followed by blotting for 5 seconds before plunging in liquid ethane. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 63000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 3.5 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 4998 / 詳細: Images were collected as 50 frame movies. |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 横: 5760 / 縦: 4092 |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 979187 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 149906 詳細: The composite map was generated by combining the consensus dimer map (EMD-26233) with focused refinement maps deposited in the entries EMD-26234, EMD-26235, EMD-26236, EMD-26237, EMD-26238, ...詳細: The composite map was generated by combining the consensus dimer map (EMD-26233) with focused refinement maps deposited in the entries EMD-26234, EMD-26235, EMD-26236, EMD-26237, EMD-26238, EMD-26239, EMD-26240, EMD-26241, EMD-26242, EMD-26243, EMD-26244, EMD-26245, EMD-26246, EMD-26247, EMD-26248, EMD-26249, EMD-26250, EMD-26251, EMD-26252 and EMD-26253 using Combine Focused Maps in Phenix. 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL 詳細: Model was rebuilt in coot and refined using phenix.real_space_refine. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 104.06 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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