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万見
- PDB-7u06: Structure of the yeast TRAPPII-Rab11/Ypt32 complex in the closed/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u06
タイトルStructure of the yeast TRAPPII-Rab11/Ypt32 complex in the closed/open state (composite structure)
要素
  • (Trafficking protein particle complex II-specific subunit ...) x 5
  • (Trafficking protein particle complex subunit ...) x 6
  • GTP-binding protein YPT32/YPT11
  • TRAPP-associated protein TCA17
キーワードPROTEIN TRANSPORT / complex / GTPase / Guanosine Exchange Factor / GEF
機能・相同性
機能・相同性情報


Anchoring of the basal body to the plasma membrane / beta-glucan biosynthetic process / TRAPPI protein complex / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / early endosome to Golgi transport / COPII-mediated vesicle transport ...Anchoring of the basal body to the plasma membrane / beta-glucan biosynthetic process / TRAPPI protein complex / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / early endosome to Golgi transport / COPII-mediated vesicle transport / cis-Golgi network membrane / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / protein localization to phagophore assembly site / intra-Golgi vesicle-mediated transport / cellular bud neck / cis-Golgi network / protein-containing complex localization / phagophore assembly site / retrograde transport, endosome to Golgi / cellular response to nitrogen starvation / exocytosis / positive regulation of macroautophagy / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / chromosome organization / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / macroautophagy / trans-Golgi network / cell wall organization / recycling endosome / autophagy / protein transport / protein-containing complex assembly / mitochondrial outer membrane / early endosome / endosome / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRAPP II complex, Trs120 / TRAPP II complex TRAPPC10, C-terminal / Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65 / Trafficking protein particle complex subunit TRAPPC10/Trs130 / : / : / : / : / : / : ...TRAPP II complex, Trs120 / TRAPP II complex TRAPPC10, C-terminal / Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65 / Trafficking protein particle complex subunit TRAPPC10/Trs130 / : / : / : / : / : / : / Transport protein Trs120 or TRAPPC9, TRAPP II complex subunit / Trafficking protein particle complex subunit 10, TRAPPC10 / TRAPP trafficking subunit Trs65 IgD3 / Trafficking protein particle complex subunit 10-like, N-terminal / TRAPP trafficking subunit Trs65 IgD1 / TRAPP trafficking subunit Trs65 IgD2 / TR130 second Ig-like domain / TR130 NTS domain / Trafficking protein particle complex subunit 2 / Sedlin, N-terminal conserved region / Trafficking protein particle complex subunit / Sybindin-like family / Sybindin-like family / TRAPP I complex, subunit 5 / TRAPP complex, Trs33 subunit / Bet3 family / Transport protein particle (TRAPP) component / Transport protein particle (TRAPP) component / : / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / Longin-like domain superfamily / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / TRAPP-associated protein TCA17 / Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65 / Trafficking protein particle complex subunit BET3 / Trafficking protein particle complex subunit 20 / GTP-binding protein YPT32/YPT11 / Trafficking protein particle complex subunit 31 / Trafficking protein particle complex subunit BET5 / Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130 / Trafficking protein particle complex subunit 23 ...PALMITIC ACID / TRAPP-associated protein TCA17 / Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65 / Trafficking protein particle complex subunit BET3 / Trafficking protein particle complex subunit 20 / GTP-binding protein YPT32/YPT11 / Trafficking protein particle complex subunit 31 / Trafficking protein particle complex subunit BET5 / Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130 / Trafficking protein particle complex subunit 23 / Trafficking protein particle complex II-specific subunit 120 / Trafficking protein particle complex subunit 33
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Bagde, S.R. / Fromme, J.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM136258 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1719875 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure of a TRAPPII-Rab11 activation intermediate reveals GTPase substrate selection mechanisms.
著者: Saket R Bagde / J Christopher Fromme /
要旨: Rab1 and Rab11 are essential regulators of the eukaryotic secretory and endocytic recycling pathways. The transport protein particle (TRAPP) complexes activate these guanosine triphosphatases via ...Rab1 and Rab11 are essential regulators of the eukaryotic secretory and endocytic recycling pathways. The transport protein particle (TRAPP) complexes activate these guanosine triphosphatases via nucleotide exchange using a shared set of core subunits. The basal specificity of the TRAPP core is toward Rab1, yet the TRAPPII complex is specific for Rab11. A steric gating mechanism has been proposed to explain TRAPPII counterselection against Rab1. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the 22-subunit TRAPPII complex from budding yeast, including a TRAPPII-Rab11 nucleotide exchange intermediate. The Trs130 subunit provides a "leg" that positions the active site distal to the membrane surface, and this leg is required for steric gating. The related TRAPPIII complex is unable to activate Rab11 because of a repulsive interaction, which TRAPPII surmounts using the Trs120 subunit as a "lid" to enclose the active site. TRAPPII also adopts an open conformation enabling Rab11 to access and exit from the active site chamber.
履歴
登録2022年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65
D: TRAPP-associated protein TCA17
E: Trafficking protein particle complex subunit 33
F: Trafficking protein particle complex subunit BET3
G: Trafficking protein particle complex subunit BET5
H: Trafficking protein particle complex subunit 23
I: Trafficking protein particle complex subunit BET3
J: Trafficking protein particle complex subunit 31
K: Trafficking protein particle complex subunit 20
l: GTP-binding protein YPT32/YPT11
B: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130
A: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 120
c: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65
d: TRAPP-associated protein TCA17
e: Trafficking protein particle complex subunit 33
f: Trafficking protein particle complex subunit BET3
g: Trafficking protein particle complex subunit BET5
h: Trafficking protein particle complex subunit 23
i: Trafficking protein particle complex subunit BET3
j: Trafficking protein particle complex subunit 31
k: Trafficking protein particle complex subunit 20
b: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130
a: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 120
M: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130
m: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130
n: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65
N: Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,165,95031
ポリマ－1,164,92427
非ポリマー1,0264
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Trafficking protein particle complex II-specific subunit ... , 5種, 10分子 CcBbAaMmnN

#1: タンパク質 Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65 / TRAPP II-specific subunit 65 / Beta-glucan synthesis-associated protein TRS65 / Killer toxin- ...TRAPP II-specific subunit 65 / Beta-glucan synthesis-associated protein TRS65 / Killer toxin-resistance protein 11 / Transport protein particle 65 kDa subunit


分子量: 63434.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32893
#10: タンパク質 Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130 / TRAPP II-specific subunit 130 / Transport protein particle 130 kDa subunit


分子量: 128424.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03660
#11: タンパク質 Trafficking protein particle complex II-specific subunit 120 / TRAPP II-specific subunit 120 / Transport protein particle 120 kDa subunit


分子量: 147823.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q04183
#12: タンパク質 Trafficking protein particle complex II-specific subunit 130


分子量: 24953.623 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal region / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#13: タンパク質 Trafficking protein particle complex II-specific subunit 65


分子量: 17889.996 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal region / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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タンパク質 , 2種, 3分子 Ddl

#2: タンパク質 TRAPP-associated protein TCA17 / 17 kDa TRAPP complex-associated protein


分子量: 17371.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32613
#9: タンパク質 GTP-binding protein YPT32/YPT11 / Rab GTPase YPT32


分子量: 25309.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YPT32, YPT11, YGL210W / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P51996

-
Trafficking protein particle complex subunit ... , 6種, 14分子 EeFIfiGgHhJjKk

#3: タンパク質 Trafficking protein particle complex subunit 33 / TRAPP subunit 33 / Transport protein particle 33 kDa subunit


分子量: 30786.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q99394
#4: タンパク質
Trafficking protein particle complex subunit BET3 / TRAPP subunit BET3 / Transport protein particle 22 kDa subunit


分子量: 22152.445 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P36149
#5: タンパク質 Trafficking protein particle complex subunit BET5 / TRAPP subunit BET5 / Transport protein particle 18 kDa subunit


分子量: 18453.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03630
#6: タンパク質 Trafficking protein particle complex subunit 23 / TRAPP subunit 23 / Transport protein particle 23 kDa subunit


分子量: 24889.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03784
#7: タンパク質 Trafficking protein particle complex subunit 31 / TRAPP subunit 31 / Transport protein particle 31 kDa subunit


分子量: 31755.689 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03337
#8: タンパク質 Trafficking protein particle complex subunit 20 / TRAPP subunit 20 / Transport protein particle 20 kDa subunit


分子量: 19721.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38334

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非ポリマー , 1種, 4分子

#14: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRAPPII complex bound to Rab11/Ypt32 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#13 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 1.1 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
110 mMTris1
2150 mMSodium chloride1
30.1 %CHAPS1
41 mMMagnesium acetate1
51 mMDTT1
試料濃度: 5.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: The sample was incubated on the grid for 10 seconds followed by blotting for 5 seconds before plunging in liquid ethane.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 63000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.5 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 4998 / 詳細: Images were collected as 50 frame movies.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得
4cryoSPARC3.2.0CTF補正Patch CTF estimation (multi)
5RELION3.1CTF補正
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC3.2.0初期オイラー角割当
12RELION3.1最終オイラー角割当
14PHENIX３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 979187
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 149906
詳細: The composite map was generated by combining the consensus dimer map (EMD-26233) with focused refinement maps deposited in the entries EMD-26234, EMD-26235, EMD-26236, EMD-26237, EMD-26238, ...詳細: The composite map was generated by combining the consensus dimer map (EMD-26233) with focused refinement maps deposited in the entries EMD-26234, EMD-26235, EMD-26236, EMD-26237, EMD-26238, EMD-26239, EMD-26240, EMD-26241, EMD-26242, EMD-26243, EMD-26244, EMD-26245, EMD-26246, EMD-26247, EMD-26248, EMD-26249, EMD-26250, EMD-26251, EMD-26252 and EMD-26253 using Combine Focused Maps in Phenix.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
詳細: Model was rebuilt in coot and refined using phenix.real_space_refine.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13CUE

3cue

13CUE1PDBexperimental model
23RWO

3rwo

13RWO2PDBexperimental model
33PR6

3pr6

13PR63PDBexperimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 104.06 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004665054
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.817388071
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.047410188
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005611161
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.96998721

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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