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- PDB-3pr6: Crystal structure analysis of yeast TRAPP associate protein Tca17 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pr6
タイトルCrystal structure analysis of yeast TRAPP associate protein Tca17
要素TRAPP-associated protein TCA17
キーワードTRANSPORT PROTEIN / longin fold / vesicle tethering regulation / TRAPP complex / trans-Golgi network
機能・相同性
機能・相同性情報


RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPII protein complex / TRAPP complex / early endosome to Golgi transport / COPII-mediated vesicle transport / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde transport, endosome to Golgi / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein-containing complex assembly / Golgi apparatus ...RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPII protein complex / TRAPP complex / early endosome to Golgi transport / COPII-mediated vesicle transport / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde transport, endosome to Golgi / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein-containing complex assembly / Golgi apparatus / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #70 / Trafficking protein particle complex subunit 2 / Sedlin, N-terminal conserved region / Longin-like domain superfamily / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRAPP-associated protein TCA17
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wang, C. / Gohlke, U. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the yeast TRAPP-associated protein Tca17.
著者: Wang, C. / Gohlke, U. / Roske, Y. / Heinemann, U.
履歴
登録2010年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月9日Group: Database references
改定 1.22014年10月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRAPP-associated protein TCA17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4803
ポリマ－18,3531
非ポリマー1282
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: TRAPP-associated protein TCA17
ヘテロ分子

A: TRAPP-associated protein TCA17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9606
ポリマ－36,7052
非ポリマー2554
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area1480 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area16440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.130, 58.492, 53.969
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.620, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 TRAPP-associated protein TCA17 / 17 kDa TRAPP complex-associated protein


分子量: 18352.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SYGP-ORF36, TCA17, YEL048C / プラスミド: pGex6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-T1R / 参照: UniProt: P32613
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 / 波長: 0.9796,0.9798,0.9720
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月12日
放射モノクロメーター: Si-111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91841
20.97961
30.97981
40.9721
反射解像度: 1.8→29.25 Å / Num. obs: 16453 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 35.308 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 17.49
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.8-1.850.40833902121699.5
1.85-1.90.373.43733115499.7
1.9-1.950.2744.53787117699.5
1.95-2.010.1856.336181116100
2.01-2.080.1358.53528109199.4
2.08-2.150.102113512107799.7
2.15-2.230.07913309795899.8
2.23-2.320.06615.93193982100
2.32-2.430.05717.9310995399.7
2.43-2.550.05219.3292390099.9
2.55-2.680.04222.5271483799.6
2.68-2.850.03925.7261181099.3
2.85-3.040.03428.6245775099.2
3.04-3.290.0331.7226870599.4
3.29-3.60.02834.2206465299.1
3.6-4.020.02737.41923597100
4.02-4.650.02738.3164351498.8
4.65-5.690.02438.3140844698.5
5.69-8.050.0337.4104333996.6
8.050.03937.852018090.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
直接法位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345データ収集
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.2274 / WRfactor Rwork: 0.1874 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8785 / SU B: 5.206 / SU ML: 0.069 / SU R Cruickshank DPI: 0.0257 / SU Rfree: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.025 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2196 823 5 %RANDOM
Rwork0.1832 ---
obs0.1851 15631 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.75 Å2 / Biso mean: 31.76 Å2 / Biso min: 11.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.04 Å20 Å20.89 Å2
2--0.41 Å20 Å2
3---3.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1164 0 7 133 1304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221222
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2772.0011657
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84932080
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2755154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.89225.57752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.26915235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.867154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7311.5744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1981.5296
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3521220
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1863478
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7374.5432
LS精密化 シェル解像度: 1.799→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 59 -
Rwork0.203 1127 -
all-1186 -
obs--97.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4061-0.19070.01291.5299-0.44140.68020.05930.3195-0.0344-0.2345-0.04930.13620.0714-0.1291-0.010.08760.0275-0.01980.1113-0.02480.154912.6391-5.489316.9869
22.6289-0.7281-0.3630.66450.12490.5730.03950.250.055-0.0497-0.0715-0.02850.03230.06340.0320.10610.00880.00120.1020.01640.148313.26652.979617.4436
34.80944.7151-7.93375.1657-4.073316.5513-0.04960.33980.3387-0.50640.09240.0674-0.2819-0.0038-0.04280.07890.09550.03180.2280.21440.1138.4899.29683.8493
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 59
2X-RAY DIFFRACTION2A60 - 136
3X-RAY DIFFRACTION3A137 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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