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万見
- PDB-7ppj: human SLFN5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ppj
タイトルhuman SLFN5
要素Schlafen family member 5
キーワードDNA BINDING PROTEIN / nucleotide binding protein antiviral linked to tumorigenesis transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


cell differentiation / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Schlafen group 3-like, DNA/RNA helicase domain / Schlafen group 3, DNA/RNA helicase domain / : / Schlafen, GTPase-like domain / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen family / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Schlafen family member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.44 Å
データ登録者Lammens, K. / Metzner, F.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)CRC1054 ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Structural and biochemical characterization of human Schlafen 5.
著者: Felix J Metzner / Elisabeth Huber / Karl-Peter Hopfner / Katja Lammens /
要旨: The Schlafen family belongs to the interferon-stimulated genes and its members are involved in cell cycle regulation, T cell quiescence, inhibition of viral replication, DNA-repair and tRNA ...The Schlafen family belongs to the interferon-stimulated genes and its members are involved in cell cycle regulation, T cell quiescence, inhibition of viral replication, DNA-repair and tRNA processing. Here, we present the cryo-EM structure of full-length human Schlafen 5 (SLFN5) and the high-resolution crystal structure of the highly conserved N-terminal core domain. We show that the core domain does not resemble an ATPase-like fold and neither binds nor hydrolyzes ATP. SLFN5 binds tRNA as well as single- and double-stranded DNA, suggesting a potential role in transcriptional regulation. Unlike rat Slfn13 or human SLFN11, human SLFN5 did not cleave tRNA. Based on the structure, we identified two residues in proximity to the zinc finger motif that decreased DNA binding when mutated. These results indicate that Schlafen proteins have divergent enzymatic functions and provide a structural platform for future biochemical and genetic studies.
履歴
登録2021年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13581
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Schlafen family member 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4852
ポリマ－104,4201
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area30200 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Schlafen family member 5


分子量: 104420.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal 2 x Flag tag HRV 3C site flexible C-terminus
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLFN5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q08AF3
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: full length human Schlafen 5 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Expi293F / プラスミド: pcDNA3.1
緩衝液pH: 9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140715 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0045287
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5857149
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.631702
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.045801
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004913

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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