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万見
- PDB-7q3z: DNA/RNA binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q3z
タイトルDNA/RNA binding protein
要素Schlafen family member 5
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Zinc-finger protein / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cell differentiation / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Schlafen, GTPase-like domain / Schlafen family / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Schlafen family member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Huber, E. / Lammens, K.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and ResearchSFB1054 ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Structural and biochemical characterization of human Schlafen 5.
著者: Felix J Metzner / Elisabeth Huber / Karl-Peter Hopfner / Katja Lammens /
要旨: The Schlafen family belongs to the interferon-stimulated genes and its members are involved in cell cycle regulation, T cell quiescence, inhibition of viral replication, DNA-repair and tRNA ...The Schlafen family belongs to the interferon-stimulated genes and its members are involved in cell cycle regulation, T cell quiescence, inhibition of viral replication, DNA-repair and tRNA processing. Here, we present the cryo-EM structure of full-length human Schlafen 5 (SLFN5) and the high-resolution crystal structure of the highly conserved N-terminal core domain. We show that the core domain does not resemble an ATPase-like fold and neither binds nor hydrolyzes ATP. SLFN5 binds tRNA as well as single- and double-stranded DNA, suggesting a potential role in transcriptional regulation. Unlike rat Slfn13 or human SLFN11, human SLFN5 did not cleave tRNA. Based on the structure, we identified two residues in proximity to the zinc finger motif that decreased DNA binding when mutated. These results indicate that Schlafen proteins have divergent enzymatic functions and provide a structural platform for future biochemical and genetic studies.
履歴
登録2021年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Schlafen family member 5
A: Schlafen family member 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8346
ポリマ－77,6572
非ポリマー1774
水5,224290
1
B: Schlafen family member 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9173
ポリマ－38,8281
非ポリマー882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Schlafen family member 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9173
ポリマ－38,8281
非ポリマー882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.880, 64.040, 104.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Schlafen family member 5


分子量: 38828.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLFN5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08AF3
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.71 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 200 mM NaCl, 100 mM MES pH 5.8, 20% (v/v) PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→45.9 Å / Num. obs: 108773 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 10.2 % / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 12.86
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Num. unique obs: 7909 / Rrim(I) all: 1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6RR9

6rr9


解像度: 1.85→45.9 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 2695 4.84 %
Rwork0.1875 --
obs0.1888 55695 98.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→45.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4868 0 4 290 5162
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8546901
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.831934
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006889
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.880.34241330.31982746X-RAY DIFFRACTION98
1.88-1.920.34431510.30962736X-RAY DIFFRACTION98
1.92-1.960.33471220.2732702X-RAY DIFFRACTION98
1.96-20.26551420.23892813X-RAY DIFFRACTION98
2-2.050.32941230.2242746X-RAY DIFFRACTION98
2.05-2.10.25791300.21492776X-RAY DIFFRACTION98
2.1-2.160.23931190.21382785X-RAY DIFFRACTION99
2.16-2.220.24321260.20142796X-RAY DIFFRACTION99
2.22-2.290.24161320.19692798X-RAY DIFFRACTION99
2.29-2.370.24451460.19552810X-RAY DIFFRACTION99
2.37-2.470.24771160.19812796X-RAY DIFFRACTION99
2.47-2.580.18371450.18812787X-RAY DIFFRACTION99
2.58-2.720.26271590.19252786X-RAY DIFFRACTION99
2.72-2.890.22411470.18652798X-RAY DIFFRACTION99
2.89-3.110.26351570.19552815X-RAY DIFFRACTION99
3.11-3.420.22581490.17582797X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.920.18761540.16412816X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.930.1521510.14792856X-RAY DIFFRACTION100
4.94-45.90.17871930.18322841X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.4167 Å / Origin y: -15.3696 Å / Origin z: 82.2544 Å
111213212223313233
T0.1831 Å2-0.0136 Å2-0.0074 Å2-0.2418 Å20.0007 Å2--0.2081 Å2
L0.2776 °2-0.0286 °2-0.114 °2-0.0613 °20.1216 °2--0.5966 °2
S-0.0005 Å °0.1466 Å °-0.0067 Å °-0.0262 Å °-0.0073 Å °0.017 Å °0.0526 Å °-0.0812 Å °0.0062 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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