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万見
- PDB-7nyu: Respiratory complex I from Escherichia coli - conformation 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nyu
タイトルRespiratory complex I from Escherichia coli - conformation 2
要素(NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 13
キーワードELECTRON TRANSPORT / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / oxidative phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / respiratory chain complex I / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity ...: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / respiratory chain complex I / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / proton transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase, subunit CD / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. ...NADH dehydrogenase, subunit CD / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / : / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit L / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit J ...FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit L / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH-quinone oxidoreductase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli B (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kolata, P. / Efremov, R.G.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)00281ROEF ベルギー
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structure of respiratory complex I reconstituted into lipid nanodiscs reveals an uncoupled conformation.
著者: Piotr Kolata / Rouslan G Efremov /
要旨: Respiratory complex I is a multi-subunit membrane protein complex that reversibly couples NADH oxidation and ubiquinone reduction with proton translocation against transmembrane potential. Complex I ...Respiratory complex I is a multi-subunit membrane protein complex that reversibly couples NADH oxidation and ubiquinone reduction with proton translocation against transmembrane potential. Complex I from is among the best functionally characterized complexes, but its structure remains unknown, hindering further studies to understand the enzyme coupling mechanism. Here, we describe the single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the entire catalytically active complex I reconstituted into lipid nanodiscs. The structure of this mesophilic bacterial complex I displays highly dynamic connection between the peripheral and membrane domains. The peripheral domain assembly is stabilized by unique terminal extensions and an insertion loop. The membrane domain structure reveals novel dynamic features. Unusual conformation of the conserved interface between the peripheral and membrane domains suggests an uncoupled conformation of the complex. Considering constraints imposed by the structural data, we suggest a new simple hypothetical coupling mechanism for the molecular machine.
履歴
登録2021年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12654
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit A
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit G
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit H
I: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
J: NADH-quinone oxidoreductase subunit J
K: NADH-quinone oxidoreductase subunit K
L: NADH-quinone oxidoreductase subunit L
M: NADH-quinone oxidoreductase subunit M
N: NADH-quinone oxidoreductase subunit N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)544,31424
ポリマ－541,00413
非ポリマー3,31011
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 13種, 13分子 ABDEFGHIJKLMN

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADH dehydrogenase I subunit A / NDH-1 subunit A / NUO1


分子量: 16474.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFC3, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH dehydrogenase I subunit B / NDH-1 subunit B / NUO2


分子量: 25097.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFC7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH dehydrogenase I subunit C/D / NDH-1 subunit C/D / NUO3/NUO4


分子量: 68321.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P33599, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit E


分子量: 18630.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFD1, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F


分子量: 49368.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P31979, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit G


分子量: 100419.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P33602, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase I subunit H / NDH-1 subunit H / NUO8


分子量: 36240.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFD4, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#8: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit I


分子量: 20562.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFD6, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#9: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH dehydrogenase I subunit J / NDH-1 subunit J / NUO10


分子量: 19889.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFE0, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#10: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH dehydrogenase I subunit K / NDH-1 subunit K / NUO11


分子量: 10852.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFE4, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#11: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit L / NuoL_2 protein


分子量: 66513.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: A0A1V3W1N5, NADH dehydrogenase (quinone), NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating), NADH dehydrogenase (quinone)
#12: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NADH dehydrogenase I subunit M / NDH-1 subunit M / NUO13


分子量: 56560.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFE8, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#13: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH dehydrogenase I subunit N / NDH-1 subunit N / NUO14


分子量: 52072.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
参照: UniProt: P0AFF0, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

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非ポリマー , 4種, 11分子

#14: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#15: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#16: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#17: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Respiratory complex I from Escherichia coli - conformation 2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#13 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.55 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI) / 細胞内の位置: cell membrane
緩衝液pH: 6.8
詳細: The buffer was used for gel filtration of protein reconstituted in lipid nanodiscs
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMBis-TrisC8H19NO51
2200 mMSodium chlorideNaCl1
32 mMCalcium chlorideCaCl21
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 97 % / 凍結前の試料温度: 296 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2.55 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 64.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 9122
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.18.2３次元再構成
20PHENIX1.19.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1256734
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21620 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 93 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
14HEA

4hea

1
23RKO

3rko

1
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 90.44 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005136088
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.859549115
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04675554
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00636255
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.984512663

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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