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- PDB-7fej: Complex of FMDV A/AF/72 and bovine neutralizing scFv antibody R55 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fej
タイトルComplex of FMDV A/AF/72 and bovine neutralizing scFv antibody R55
要素
  • A/AF/72 VP1
  • A/AF/72 VP2
  • A/AF/72 VP3
  • Capsid protein VP0
  • IG HEAVY CHAIN VARIABLE REGION
  • IG LAMDA CHAIN VARIABLE REGION
キーワードVIRUS / FOOT AND MOUTH DISEASE VIRUS / FMDV
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / regulation of translation / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity ...symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / regulation of translation / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral ...Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.91 Å
データ登録者He, Y. / Li, K. / Lou, Z.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2021
タイトル: Structures of Foot-and-Mouth Disease Virus with Bovine Neutralizing Antibodies Reveal the Determinant of Intraserotype Cross-Neutralization.
著者: Yong He / Kun Li / Li Wang / Zixian Sun / Yimei Cao / Pinghua Li / Pu Sun / Huifang Bao / Shasha Zhou / Sheng Wang / Xingwen Bai / Xuerong Liu / Lixia Zhao / Xiuli Fan / Zaixin Liu / Zengjun ...著者: Yong He / Kun Li / Li Wang / Zixian Sun / Yimei Cao / Pinghua Li / Pu Sun / Huifang Bao / Shasha Zhou / Sheng Wang / Xingwen Bai / Xuerong Liu / Lixia Zhao / Xiuli Fan / Zaixin Liu / Zengjun Lu / Cheng Yang / Zhiyong Lou /
要旨: Foot-and-mouth disease virus (FMDV) exhibits broad antigenic diversity with poor intraserotype cross-neutralizing activity. Studies of the determinant involved in this diversity are essential for the ...Foot-and-mouth disease virus (FMDV) exhibits broad antigenic diversity with poor intraserotype cross-neutralizing activity. Studies of the determinant involved in this diversity are essential for the development of broadly protective vaccines. In this work, we isolated a bovine antibody, designated R55, that displays cross-reaction with both FMDV A/AF/72 (hereafter named FMDV-AAF) and FMDV A/WH/09 (hereafter named FMDV-AWH) but only has a neutralizing effect on FMDV-AWH. Near-atomic resolution structures of FMDV-AAF-R55 and FMDV-AWH-R55 show that R55 engages the capsids of both FMDV-AAF and FMDV-AWH near the icosahedral 3-fold axis and binds to the βB and BC/HI-loops of VP2 and to the B-B knob of VP3. The common interaction residues are highly conserved, which is the major determinant for cross-reaction with both FMDV-AAF and FMDV-AWH. In addition, the cryo-EM structure of the FMDV-AWH-R55 complex also shows that R55 binds to E70 located at the VP3 BC-loop in an adjacent pentamer, which enhances the acid and thermal stabilities of the viral capsid. This may prevent capsid dissociation and genome release into host cells, eventually leading to neutralization of the viral infection. In contrast, R55 binds only to the FMDV-AAF capsid within one pentamer due to the E70G variation, which neither enhances capsid stability nor neutralizes FMDV-AAF infection. The E70G mutation is the major determinant involved in the neutralizing differences between FMDV-AWH and FMDV-AAF. The crucial amino acid E70 is a key component of the neutralizing epitopes, which may aid in the development of broadly protective vaccines. Foot-and-mouth disease virus (FMDV) causes a highly contagious and economically devastating disease in cloven-hoofed animals, and neutralizing antibodies play critical roles in the defense against viral infections. Here, we isolated a bovine antibody (R55) using the single B cell antibody isolation technique. Enzyme-linked immunosorbent assays (ELISA) and virus neutralization tests (VNT) showed that R55 displays cross-reactions with both FMDV-AWH and FMDV-AAF but only has a neutralizing effect on FMDV-AWH. Cryo-EM structures, fluorescence-based thermal stability assays and acid stability assays showed that R55 engages the capsid of FMDV-AWH near the icosahedral 3-fold axis and informs an interpentamer epitope, which overstabilizes virions to hinder capsid dissociation to release the genome, eventually leading to neutralization of viral infection. The crucial amino acid E70 forms a key component of neutralizing epitopes, and the determination of the E70G mutation involved in the neutralizing differences between FMDV-AWH and FMDV-AAF could aid in the development of broadly protective vaccines.
履歴
登録2021年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
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  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-31556
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31556
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
1: A/AF/72 VP1
2: A/AF/72 VP2
3: A/AF/72 VP3
4: Capsid protein VP0
H: IG HEAVY CHAIN VARIABLE REGION
L: IG LAMDA CHAIN VARIABLE REGION


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,4286
ポリマ－107,4286
非ポリマー00
水00
1
1: A/AF/72 VP1
2: A/AF/72 VP2
3: A/AF/72 VP3
4: Capsid protein VP0
H: IG HEAVY CHAIN VARIABLE REGION
L: IG LAMDA CHAIN VARIABLE REGION
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,445,704360
ポリマ－6,445,704360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: A/AF/72 VP1
2: A/AF/72 VP2
3: A/AF/72 VP3
4: Capsid protein VP0
H: IG HEAVY CHAIN VARIABLE REGION
L: IG LAMDA CHAIN VARIABLE REGION
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 537 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)537,14230
ポリマ－537,14230
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: A/AF/72 VP1
2: A/AF/72 VP2
3: A/AF/72 VP3
4: Capsid protein VP0
H: IG HEAVY CHAIN VARIABLE REGION
L: IG LAMDA CHAIN VARIABLE REGION
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 645 kDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)644,57036
ポリマ－644,57036
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 1234

#1: タンパク質 A/AF/72 VP1


分子量: 23417.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)
#2: タンパク質 A/AF/72 VP2


分子量: 24561.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)
#3: タンパク質 A/AF/72 VP3


分子量: 24142.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)
#4: タンパク質 Capsid protein VP0 / A/AF/72 VP4 / Capsid protein VP1 / Capsid protein VP3 / Capsid protein VP4 / Genome polyprotein / ...A/AF/72 VP4 / Capsid protein VP1 / Capsid protein VP3 / Capsid protein VP4 / Genome polyprotein / Genome-linked protein VPg1 / Genome-linked protein VPg2 / Genome-linked protein VPg3 / Leader protease / P1A / P1B / P1C / P1D / P52 / P56A / Picornain 3C / Protease 3C / Protease P20B / Protein 2A / Protein 2C / Protein 3A / Protein 3B-1 / Protein 3B-2 / Protein 3B-3 / RNA-directed RNA polymerase 3D-POL / VP4-VP2 / Virion protein 1 / Virion protein 2 / Virion protein 3 / Virion protein 4 / protein 2B


分子量: 8805.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Foot-and-mouth disease virus
参照: UniProt: A0A2I6PCP9, RNA-directed RNA polymerase, picornain 3C, L-peptidase, nucleoside-triphosphate phosphatase

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#5: 抗体 IG HEAVY CHAIN VARIABLE REGION


分子量: 13615.155 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
#6: 抗体 IG LAMDA CHAIN VARIABLE REGION


分子量: 12886.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of FMDV A/AF/72 and bovine neutralizing scFv antibody R55COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2FMDV A/AF/72COMPLEX#1-#41NATURAL
3and bovine neutralizing scFv antibody R55COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)12110
32Bos taurus (ウシ)9913
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-16 (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25317 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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