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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7drd | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of DgpB-C at 2.85 angstrom resolution | ||||||
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![]() | BIOSYNTHETIC PROTEIN / C-deglycosylase / sugar-isomerase-like | ||||||
機能・相同性 | Domain of unknown function DUF6379 / Domain of unknown function (DUF6379) / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / metal ion binding / DUF6379 domain-containing protein / Xylose isomerase-like TIM barrel domain-containing protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å | ||||||
![]() | Mori, T. / Moriya, T. / Adachi, N. / Senda, T. / Abe, I. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: C-Glycoside metabolism in the gut and in nature: Identification, characterization, structural analyses and distribution of C-C bond-cleaving enzymes. 著者: Takahiro Mori / Takuto Kumano / Haibing He / Satomi Watanabe / Miki Senda / Toshio Moriya / Naruhiko Adachi / Sanae Hori / Yuzu Terashita / Masato Kawasaki / Yoshiteru Hashimoto / Takayoshi ...著者: Takahiro Mori / Takuto Kumano / Haibing He / Satomi Watanabe / Miki Senda / Toshio Moriya / Naruhiko Adachi / Sanae Hori / Yuzu Terashita / Masato Kawasaki / Yoshiteru Hashimoto / Takayoshi Awakawa / Toshiya Senda / Ikuro Abe / Michihiko Kobayashi / ![]() 要旨: C-Glycosides, in which a sugar moiety is linked via a carbon-carbon (C-C) bond to a non-sugar moiety (aglycone), are found in our food and medicine. The C-C bond is cleaved by intestinal microbes and ...C-Glycosides, in which a sugar moiety is linked via a carbon-carbon (C-C) bond to a non-sugar moiety (aglycone), are found in our food and medicine. The C-C bond is cleaved by intestinal microbes and the resulting aglycones exert various bioactivities. Although the enzymes responsible for the reactions have been identified, their catalytic mechanisms and the generality of the reactions in nature remain to be explored. Here, we present the identification and structural basis for the activation of xenobiotic C-glycosides by heterocomplex C-deglycosylation enzymes from intestinal and soil bacteria. They are found to be metal-dependent enzymes exhibiting broad substrate specificity toward C-glycosides. X-ray crystallographic and cryo-electron microscopic analyses, as well as structure-based mutagenesis, reveal the structural details of these enzymes and the detailed catalytic mechanisms of their remarkable C-C bond cleavage reactions. Furthermore, bioinformatic and biochemical analyses suggest that the C-deglycosylation enzymes are widely distributed in the gut, soil, and marine bacteria. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 281.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 228.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 30808MC ![]() 7bvrC ![]() 7bvsC ![]() 7dreC ![]() 7exbC ![]() 7exzC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 1.9 TB Data #1: Cryo-EM structure of DgpB-C at 2.85 angstrom resolution [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38457.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: dgpC / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 16062.067 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: dgpB / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: DgpB and DgpC / タイプ: COMPLEX / 詳細: heterodimer complex of DgpB and DgpC / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.21 MDa / 実験値: YES | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was mono-disperse. | |||||||||||||||
試料支持 | 詳細: The grid was washed by acetone prior to use. / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K / 詳細: Blotting time was 20 second (blot force 0) |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS TALOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 120000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 54.23 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2122 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 857817 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 56924 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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