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- PDB-7awt: E. coli NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7awt
タイトルE. coli NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm
要素
  • (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 5
  • NADH-quinone oxidoreductase
キーワードELECTRON TRANSPORT / E. coli / respiratory complex I
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH dehydrogenase complex / oxidoreductase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding ...NADH dehydrogenase complex / oxidoreductase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase, subunit CD / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I ...NADH dehydrogenase, subunit CD / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / : / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Schimpf, J. / Grishkovskaya, I. / Haselbach, D. / Friedrich, T.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)278002225/RTG 2202 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SPP 1927 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structure of the peripheral arm of a minimalistic respiratory complex I.
著者: Johannes Schimpf / Sabrina Oppermann / Tatjana Gerasimova / Ana Filipa Santos Seica / Petra Hellwig / Irina Grishkovskaya / Daniel Wohlwend / David Haselbach / Thorsten Friedrich /
要旨: Respiratory complex I drives proton translocation across energy-transducing membranes by NADH oxidation coupled with (ubi)quinone reduction. In humans, its dysfunction is associated with ...Respiratory complex I drives proton translocation across energy-transducing membranes by NADH oxidation coupled with (ubi)quinone reduction. In humans, its dysfunction is associated with neurodegenerative diseases. The Escherichia coli complex represents the structural minimal form of an energy-converting NADH:ubiquinone oxidoreductase. Here, we report the structure of the peripheral arm of the E. coli complex I consisting of six subunits, the FMN cofactor, and nine iron-sulfur clusters at 2.7 Å resolution obtained by cryo electron microscopy. While the cofactors are in equivalent positions as in the complex from other species, individual subunits are adapted to the absence of supernumerary proteins to guarantee structural stability. The catalytically important subunits NuoC and D are fused resulting in a specific architecture of functional importance. Striking features of the E. coli complex are scrutinized by mutagenesis and biochemical characterization of the variants. Moreover, the arrangement of the subunits sheds light on the unknown assembly of the complex.
履歴
登録2020年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22022年1月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32024年7月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11930
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
G: NADH-quinone oxidoreductase
I: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,81624
ポリマ－282,3526
非ポリマー3,46418
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area31880 Å2
ΔGint-369 kcal/mol
Surface area76740 Å2

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 5種, 5分子 BDEFI

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH dehydrogenase I subunit B / NDH-1 subunit B


分子量: 25081.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: nuoB, EJC75_10485 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A4P6IQ32, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH dehydrogenase I subunit C/D / NDH-1 subunit C/D


分子量: 68321.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: nuoD, nuoC, nuoCD, A9R57_03750, ACU57_26515, AUQ13_04755, BHS87_13060, BJJ90_07840, EL75_1346, EL79_1355, EL80_1377, PGD_00936
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A024L1E0, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit E


分子量: 18614.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5A4T568
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F


分子量: 49352.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: nuoF, A6V01_13755, ACU57_26505, AMK83_13840, AML07_04350, AUQ13_04765, AUS26_02240, AW106_12795, AWB10_08250, AZZ83_002438, B7C53_18940, B9T59_22345, BANRA_00851, BANRA_03072, BANRA_04773, ...遺伝子: nuoF, A6V01_13755, ACU57_26505, AMK83_13840, AML07_04350, AUQ13_04765, AUS26_02240, AW106_12795, AWB10_08250, AZZ83_002438, B7C53_18940, B9T59_22345, BANRA_00851, BANRA_03072, BANRA_04773, BEN53_14595, BHF03_03880, BHF46_01730, BHS81_14175, BK248_00860, BK292_05290, BK296_01020, BK383_00250, BMA87_02945, BMT91_07775, BON65_13640, BON86_24430, BON92_12680, BON95_09120, BUE81_22605, BvCms2454_00746, BvCms28BK_03198, BvCmsHHP001_03303, BvCmsKSP026_02101, BvCmsNSP006_01096, BW690_09740, BXT93_03430, BZL31_15150, C4M78_17025, C5715_07070, C5F72_08640, C5F73_19840, C5N07_04185, C5P44_06790, C9306_02040, C9Z28_02725, C9Z39_01460, C9Z69_00815, C9Z89_04315, CDL37_03605, CI641_004330, CI693_06855, CIG45_06055, COD30_04005, CQP61_09520, CRD98_00870, D2185_05400, D3821_01640, D4628_04120, D4636_00545, D4638_01305, D4718_06850, D4V08_02555, D5H35_06205, D6004_05690, D6T98_01170, D6X36_03890, D7Z75_03825, D9610_02990, D9D44_01275, D9E49_01010, D9E73_00855, D9G11_07710, D9G69_03910, D9H10_04150, D9H53_15420, D9H70_02345, D9I18_14220, D9I87_13725, D9J03_10045, D9J11_03345, D9J52_03020, D9S45_09510, DAH32_13110, DEO04_00250, DIV22_21085, DJ492_03390, DJ503_11040, DL257_04580, DL326_06740, DL530_07780, DL705_09630, DL800_17430, DLU50_00840, DLW60_04875, DM129_02235, DM155_04030, DM267_09550, DM820_00550, DN660_04080, DN700_00545, DND79_04995, DNW42_02440, DNX30_06170, DOY67_08465, DQF71_03220, DQO13_04220, DQP61_00840, DRW19_09495, DS143_05695, DT034_07530, DTL43_00370, DTL90_13100, DTZ20_01245, DVB38_04835, DWB25_08295, E0K84_03605, E2112_03890, E2114_09530, E2115_04905, E2119_16160, E2127_14390, E2128_10460, E2129_15075, E2135_02805, E2855_02915, E2863_02877, E4K61_01395, E5S42_01460, E5S61_00535, E5S62_17345, EA184_09115, EAI52_04445, EAM59_07165, EAN70_08340, EAX79_05190, EB525_RS07480, EBM08_06425, EC1094V2_1394, EC3234A_175c00630, EC95NR1_01387, ECTO6_01644, ED178_07115, ED307_03840, ED600_10345, EEP23_07145, EG599_02320, EG796_14640, EH412_08495, EHD79_00530, EHJ36_09560, EI021_18270, EI028_02610, EI041_16810, EIA21_10570, EIZ93_06525, EKI52_23705, EL75_1348, EL79_1357, EL80_1379, ELT20_15430, ELT22_11130, ELT23_05195, ELT49_05605, ELT58_04715, ELV05_03045, ELV08_10065, EPS91_10180, EPT01_05120, EPU41_13385, ERS085379_00188, ERS085386_00208, ERS150876_02659, ExPECSC019_02995, ExPECSC038_02313, EXX06_13115, EXX24_00205, EXX55_12575, EXX71_01510, EXX87_07270, EYD11_07465, EYY27_07830, F1E13_01775, F1E19_11420, F7F00_07635, F7F18_03770, F7F23_12415, F7F26_06575, F7F29_01405, F7F56_01340, F9059_05310, F9225_15495, F9Z74_15180, FORC82_1552, FQ022_16920, FQ915_15315, FV293_06770, FV295_04395, FWK02_17585, FZ043_16850, FZN06_04430, G3V64_01355, G5616_08820, G5668_05175, G5670_05315, G5680_07940, GHR40_12060, GII67_01480, GII91_07865, GIJ01_18890, GKF21_10745, GKF28_09910, GKF34_10195, GKF39_02500, GKF47_10255, GKF52_10320, GKF74_02415, GKF86_02460, GKF89_15750, GKG08_04525, GKG09_03430, GKG11_03430, GKG12_06425, GKG22_03430, GKG29_03430, GP654_10525, GP662_01335, GP664_02125, GP666_01245, GP678_01495, GP689_04555, GP700_00840, GP727_18600, GP892_00660, GP912_01620, GP935_11155, GQA23_00845, GQE30_00240, GQE34_00275, GQE51_04055, GQE64_02710, GQM17_00600, GQM18_11425, GRW05_01905, GRW12_05105, GRW27_13850, GRW42_12615, GRW81_01585, HmCmsJML079_03904, NCTC10082_04010, NCTC10766_00211, NCTC12650_01901, NCTC13846_01677, NCTC7927_01818, NCTC8450_03934, NCTC8500_01767, NCTC8622_03891, NCTC8960_04372, NCTC9007_03395, NCTC9045_01880, NCTC9062_01542, NCTC9111_05438, NCTC9117_02186, NCTC9119_01758, NCTC9703_00796, NCTC9706_04854, NCTC9777_05069, NCTC9962_07097, NCTC9969_01783, PGD_00938, RK56_005495, SAMEA3472047_02540, SAMEA3472055_03856, SAMEA3472056_00576, SAMEA3472110_03603, SAMEA3472112_03618, SAMEA3472147_01543, SAMEA3484427_04453, SAMEA3484429_04478, SAMEA3485101_03070, SAMEA3752372_03727, SAMEA3752557_00624, SAMEA3752559_01734, SAMEA3753300_00090, UN86_09935
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A037YNA7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit I


分子量: 20562.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1X3LLK1

-
タンパク質 , 1種, 1分子 G

#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase


分子量: 100419.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: nuoG, ACU57_26500, AUQ13_04770, BMA87_02940, BON75_03580, BON98_08405, BUE81_22600, BvCms2454_00747, BvCmsHHP001_03304, BvCmsHHP019_02167, BvCmsKSP026_02100, BvCmsSINP011_02783, BZL31_ ...遺伝子: nuoG, ACU57_26500, AUQ13_04770, BMA87_02940, BON75_03580, BON98_08405, BUE81_22600, BvCms2454_00747, BvCmsHHP001_03304, BvCmsHHP019_02167, BvCmsKSP026_02100, BvCmsSINP011_02783, BZL31_15145, C5F72_08645, C5F73_19835, C5N07_04190, C9Z39_01455, CG692_14695, CI693_06850, CIG45_06060, D2185_05395, D3821_01645, D4638_01300, D4718_06845, DJ503_11035, DL326_06735, DT034_07525, DTL43_00365, E2119_16155, E2134_04090, E2135_02800, E4K61_01390, EAI52_04450, ECTO6_01645, EI021_18275, EI028_02615, EI041_16815, EIZ93_06530, ELT20_15435, EPT01_05125, EXX71_01505, EYD11_07470, F1E19_11415, FV293_06765, GHR40_12065, GKF39_02495, GKF74_02420, GKF86_02455, GKF89_15755, GP671_02435, GP689_04560, GQE33_01795, GQE34_00280, GQM17_00605, GRW05_01910, GRW27_13855, GRW80_02440, GRW81_01580, NCTC10963_01653, NCTC11022_02277, NCTC12650_01902, NCTC9045_01881, NCTC9062_01541, NCTC9117_02187, PGD_00939, RK56_005500, SAMEA3472047_02539, SAMEA3484427_04454, SAMEA3484429_04477, SAMEA3752559_01733, SAMEA3753300_00091
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A037YPU0, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

-
非ポリマー , 5種, 143分子

#7: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#8: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#9: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#10: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mM2-Morpholinoethanesulfonic acid (MES)C6H13NO4S1
250 mMsodium chlorideNaCl1
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
40.005 % (w/v)Lauryl Maltose Neopentyl GlycolC47H88O221
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 67 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17_3644: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.13モデルフィッティング
9PHENIX1.7.3644モデル精密化
10Coot0.89モデル精密化
11cryoSPARC2.42初期オイラー角割当
12cryoSPARC2.42最終オイラー角割当
13cryoSPARC2.42分類
14cryoSPARC2.42３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 223751 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 4HEA

4hea


Accession code: 4HEA / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00519083
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59725920
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d27.5042594
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442757
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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