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- PDB-7amy: Nonameric cytoplasmic domain of FlhA from Vibrio parahaemolyticus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7amy
タイトルNonameric cytoplasmic domain of FlhA from Vibrio parahaemolyticus
要素Flagellar biosynthesis protein FlhA
キーワードPROTEIN TRANSPORT / T3SS / export apparatus / secretion / protein export / motility
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum assembly / protein secretion / membrane => GO:0016020 / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar biosynthesis protein FlhA / FHIPEP, domain 1 / FHIPEP conserved site / Bacterial export FHIPEP family signature. / Type III secretion system FHIPEP / FHIPEP, domain 3 / FHIPEP, domain 4 / FHIPEP family
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar biosynthesis protein FlhA
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Kuhlen, L. / Johnson, S. / Lea, S.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Wellcome Trust109136 英国
Wolfson FoundationWL160052 英国
Wellcome Trust100298 英国
Wellcome Trust219477 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)S021264 英国
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2021
タイトル: Nonameric structures of the cytoplasmic domain of FlhA and SctV in the context of the full-length protein.
著者: Lucas Kuhlen / Steven Johnson / Jerry Cao / Justin C Deme / Susan M Lea /
要旨: Type three secretion is the mechanism of protein secretion found in bacterial flagella and injectisomes. At its centre is the export apparatus (EA), a complex of five membrane proteins through which ...Type three secretion is the mechanism of protein secretion found in bacterial flagella and injectisomes. At its centre is the export apparatus (EA), a complex of five membrane proteins through which secretion substrates pass the inner membrane. While the complex formed by four of the EA proteins has been well characterised structurally, little is known about the structure of the membrane domain of the largest subunit, FlhA in flagella, SctV in injectisomes. Furthermore, the biologically relevant nonameric assembly of FlhA/SctV has been infrequently observed and differences in conformation of the cytoplasmic portion of FlhA/SctV between open and closed states have been suggested to reflect secretion system specific differences. FlhA has been shown to bind to chaperone-substrate complexes in an open state, but in previous assembled ring structures, SctV is in a closed state. Here, we identify FlhA and SctV homologues that can be recombinantly produced in the oligomeric state and study them using cryo-electron microscopy. The structures of the cytoplasmic domains from both FlhA and SctV are in the open state and we observe a conserved interaction between a short stretch of residues at the N-terminus of the cytoplasmic domain, known as FlhAL/SctVL, with a groove on the adjacent protomer's cytoplasmic domain, which stabilises the nonameric ring assembly.
履歴
登録2020年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11827
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11827
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar biosynthesis protein FlhA
B: Flagellar biosynthesis protein FlhA
C: Flagellar biosynthesis protein FlhA
D: Flagellar biosynthesis protein FlhA
E: Flagellar biosynthesis protein FlhA
F: Flagellar biosynthesis protein FlhA
G: Flagellar biosynthesis protein FlhA
H: Flagellar biosynthesis protein FlhA
I: Flagellar biosynthesis protein FlhA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)689,0029
ポリマ－689,0029
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area23770 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area146240 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Flagellar biosynthesis protein FlhA


分子量: 76555.820 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
遺伝子: flhA, C1S91_05000, C9I78_24000, CGI34_13080, D5E78_16030, E4P16_05430, F0L99_07770, WR32_16185
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F5SXE4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Nonamer of the FlhA cytoplasmic domain from Vibrio parahaemolyticus
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.7 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18rc1_3769: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C9 (9回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9756 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0125254
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.84934371
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d23.4473402
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0514086
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0054509

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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