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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6xgr | ||||||||||||
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タイトル | YSD1 major tail protein | ||||||||||||
要素 | YSD1_22 major tail protein | ||||||||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / Bacteriophage tail / helical assembly | ||||||||||||
機能・相同性 | Bacterial Ig-like domain (group 1) / Bacterial Ig-like domain (group 1) / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain profile. / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Immunoglobulin-like fold / Bacterial+Ig-like+domain+(Group+1) 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | Bacteriophage sp. (ファージ) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Hardy, J.M. / Dunstan, R. / Venugopal, H. / Lithgow, T.J. / Coulibaly, F.J. | ||||||||||||
資金援助 | オーストラリア, 英国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: The architecture and stabilisation of flagellotropic tailed bacteriophages. 著者: Joshua M Hardy / Rhys A Dunstan / Rhys Grinter / Matthew J Belousoff / Jiawei Wang / Derek Pickard / Hariprasad Venugopal / Gordon Dougan / Trevor Lithgow / Fasséli Coulibaly / 要旨: Flagellotropic bacteriophages engage flagella to reach the bacterial surface as an effective means to increase the capture radius for predation. Structural details of these viruses are of great ...Flagellotropic bacteriophages engage flagella to reach the bacterial surface as an effective means to increase the capture radius for predation. Structural details of these viruses are of great interest given the substantial drag forces and torques they face when moving down the spinning flagellum. We show that the main capsid and auxiliary proteins form two nested chainmails that ensure the integrity of the bacteriophage head. Core stabilising structures are conserved in herpesviruses suggesting their ancestral origin. The structure of the tail also reveals a robust yet pliable assembly. Hexameric rings of the tail-tube protein are braced by the N-terminus and a β-hairpin loop, and interconnected along the tail by the splayed β-hairpins. By contrast, we show that the β-hairpin has an inhibitory role in the tail-tube precursor, preventing uncontrolled self-assembly. Dyads of acidic residues inside the tail-tube present regularly-spaced motifs well suited to DNA translocation into bacteria through the tail. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6xgr.cif.gz | 827.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6xgr.ent.gz | 687.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6xgr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6xgr_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6xgr_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6xgr_validation.xml.gz | 127.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6xgr_validation.cif.gz | 167.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/6xgr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/6xgr | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 22183MC 6xgpC 6xgqC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40391.363 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteriophage sp. (ファージ) / 参照: UniProt: A0A498U5Z3 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Bacteriophage sp. / タイプ: VIRUS 詳細: From environmental water samples taken during a phage survey of the waterways of Cambridge UK, the phage YSD1 was isolated using the attenuated S. enterica serovar Typhi BRD948. The virus was ...詳細: From environmental water samples taken during a phage survey of the waterways of Cambridge UK, the phage YSD1 was isolated using the attenuated S. enterica serovar Typhi BRD948. The virus was then amplified by infecting S. Typhimurium SL3261 delta-fljB. Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 56.3 kDa/nm / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Bacteriophage sp. (ファージ) / 株: YSD1 | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SUBSPECIES / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi | ||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: YSD1 capsid / 直径: 650 nm / 三角数 (T数): 7 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: The grid was blotted for 2 seconds with a blot force of -3 and no drain time. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 105000 X / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 27.24 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1881 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 19.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 41.2 Å / らせん対称軸の対称性: C6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 184501 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 147809 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |